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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3666
タイトルCa2+-induced Movement of Tropomyosin on Native Cardiac Thin Filaments - "OPEN" state
マップデータNative Cardiac Thin Filament in Open state
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Native Cardiac Thin Filaments
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: cardiac alpha tropomyosin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium ...Striated Muscle Contraction / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Risi C / Eisner J / Belknap B / Heeley DH / White HD / Schroeder GF / Galkin VE
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2017
タイトル: Ca-induced movement of tropomyosin on native cardiac thin filaments revealed by cryoelectron microscopy.
著者: Cristina Risi / Jamie Eisner / Betty Belknap / David H Heeley / Howard D White / Gunnar F Schröder / Vitold E Galkin /
要旨: Muscle contraction relies on the interaction of myosin motors with F-actin, which is regulated through a translocation of tropomyosin by the troponin complex in response to Ca The current model of ...Muscle contraction relies on the interaction of myosin motors with F-actin, which is regulated through a translocation of tropomyosin by the troponin complex in response to Ca The current model of muscle regulation holds that at relaxing (low-Ca) conditions tropomyosin blocks myosin binding sites on F-actin, whereas at activating (high-Ca) conditions tropomyosin translocation only partially exposes myosin binding sites on F-actin so that binding of rigor myosin is required to fully activate the thin filament (TF). Here we used a single-particle approach to helical reconstruction of frozen hydrated native cardiac TFs under relaxing and activating conditions to reveal the azimuthal movement of the tropomyosin on the surface of the native cardiac TF upon Ca activation. We demonstrate that at either relaxing or activating conditions tropomyosin is not constrained in one structural state, but rather is distributed between three structural positions on the surface of the TF. We show that two of these tropomyosin positions restrain actomyosin interactions, whereas in the third position, which is significantly enhanced at high Ca, tropomyosin does not block myosin binding sites on F-actin. Our data provide a structural framework for the enhanced activation of the cardiac TF over the skeletal TF by Ca and lead to a mechanistic model for the regulation of the cardiac TF.
履歴
登録2017年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月2日-
マップ公開2017年8月2日-
更新2017年8月9日-
現状2017年8月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 45
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5noj
  • 表面レベル: 45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5noj
  • 表面レベル: 45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5noj
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3666.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 25.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Native Cardiac Thin Filament in Open state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 45. / ムービー #1: 45
最小 - 最大-36.051665999999997 - 107.59169
平均 (標準偏差)-0.05002723 (±17.890322000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-75-75-149
サイズ150150300
Spacing150150300
セルA: 157.5 Å / B: 157.5 Å / C: 315.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z150150300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z157.500157.500315.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-75-75-149
NC/NR/NS150150300
D min/max/mean-36.052107.592-0.050

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Native Cardiac Thin Filaments

全体名称: Native Cardiac Thin Filaments
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Native Cardiac Thin Filaments
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: cardiac alpha tropomyosin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Native Cardiac Thin Filaments

超分子名称: Native Cardiac Thin Filaments / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Sample contains actin, tropomyosin, and troponin.
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 40.818477 KDa
組換発現生物種: Sus scrofa (ブタ)
配列文字列: TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIE(HIC)G IITNWD DME KIWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVT HN ...文字列:
TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIE(HIC)G IITNWD DME KIWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVT HN VPIYEGYALP HAIMRLDLAG RDLTDYLMKI LTERGYSFVT TAEREIVRDI KEKLCYVALD FENEMATAAS SSSLEKSY E LPDGQVITIG NERFRCPETL FQPSFIGMES AGIHETTYNS IMKCDIDIRK DLYANNVLSG GTTMYPGIAD RMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWISKQ EYDEAGPSIV H

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分子 #2: cardiac alpha tropomyosin

分子名称: cardiac alpha tropomyosin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 11.592281 KDa
組換発現生物種: Sus scrofa (ブタ)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: solid cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / ソフトウェア - 詳細: IHRSR / 使用した粒子像数: 3809

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原子モデル構築 1

詳細Rigid fitting was done with Chimera and then DireX was used for flexible fitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5noj:
Ca2+-induced Movement of Tropomyosin on Native Cardiac Thin Filaments - "OPEN" state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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