[日本語] English
万見
- EMDB-3619: RnQV1-W1118 empty capsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3619
タイトルRnQV1-W1118 empty capsid
マップデータRosellinia necatrix quadrivirus 1 strain W1118 (RnQV1-1118), empty particle
試料
  • ウイルス: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)
機能・相同性カプシド / カプシド
機能・相同性情報
生物種Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Mata CP / Luque D / Gomez-Blanco J / Rodriguez JM / Suzuki N / Ghabrial SA / Carrascosa JL / Trus BL / Caston JR
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2017
タイトル: Acquisition of functions on the outer capsid surface during evolution of double-stranded RNA fungal viruses.
著者: Carlos P Mata / Daniel Luque / Josué Gómez-Blanco / Javier M Rodríguez / José M González / Nobuhiro Suzuki / Said A Ghabrial / José L Carrascosa / Benes L Trus / José R Castón /
要旨: Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3. ...Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3.7 Å resolution of Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (RnQV1), a fungal double-stranded (ds)RNA virus. RnQV1, the type species of the family Quadriviridae, has a multipartite genome consisting of four monocistronic segments. Whereas most dsRNA virus capsids are based on dimers of a single protein, the ~450-Å-diameter, T = 1 RnQV1 capsid is built of P2 and P4 protein heterodimers, each with more than 1000 residues. Despite a lack of sequence similarity between the two proteins, they have a similar α-helical domain, the structural signature shared with the lineage of the dsRNA bluetongue virus-like viruses. Domain insertions in P2 and P4 preferential sites provide additional functions at the capsid outer surface, probably related to enzyme activity. The P2 insertion has a fold similar to that of gelsolin and profilin, two actin-binding proteins with a function in cytoskeleton metabolism, whereas the P4 insertion suggests protease activity involved in cleavage of the P2 383-residue C-terminal region, absent in the mature viral particle. Our results indicate that the intimate virus-fungus partnership has altered the capsid genome-protective and/or receptor-binding functions. Fungal virus evolution has tended to allocate enzyme activities to the virus capsid outer surface.
履歴
登録2017年3月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年4月19日-
マップ公開2017年11月29日-
更新2018年10月24日-
現状2018年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5nd1
  • 表面レベル: 0.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5nd1
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3619.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3619.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Rosellinia necatrix quadrivirus 1 strain W1118 (RnQV1-1118), empty particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.18 / ムービー #1: 0.18
最小 - 最大-0.852351 - 1.370603
平均 (標準偏差)0.0006925482 (±0.09049471)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-200
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 536.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z536.000536.000536.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-200-200-200
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.8521.3710.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Rosellinia necatrix quadrivirus 1

全体名称: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)

-
超分子 #1: Rosellinia necatrix quadrivirus 1

超分子名称: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 1000373 / 生物種: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 / Sci species strain: W1118 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Rosellinia necatrix (シロモンパビョウキン)
分子量実験値: 15.9 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: P2 and P4 / 直径: 470.0 Å / T番号(三角分割数): 1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.8, 150 mM NaCl, 5 mM EDTA
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.7 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 4-21 / 実像数: 1125 / 平均電子線量: 1.7 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 53683
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3438

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 15000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 37531

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-5nd1:
Viral evolution results in multiple, surface-allocated enzymatic activities in a fungal double-stranded RNA virus

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る