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万見
- EMDB-3571: dsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3571
タイトルdsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid
マップデータdsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid
試料
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major inner protein P1
    • タンパク質・ペプチド: Packaging enzyme P4
    • タンパク質・ペプチド: Major outer capsid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / viral procapsid / viral genome packaging / viral inner capsid / viral outer capsid / virion component => GO:0044423 / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase ...T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / viral procapsid / viral genome packaging / viral inner capsid / viral outer capsid / virion component => GO:0044423 / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral nucleocapsid / RNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Major inner capsid protein P1 / Packaging enzyme P4 / ATPase P4 of dsRNA bacteriophage phi-12 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Major outer capsid protein / Packaging enzyme P4 / Major inner protein P1
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Sun Z / El Omari K / Sun X / Ilca SL / Kotecha A / Stuart DI / Poranen MM / Huiskonen JT
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Double-stranded RNA virus outer shell assembly by bona fide domain-swapping.
著者: Zhaoyang Sun / Kamel El Omari / Xiaoyu Sun / Serban L Ilca / Abhay Kotecha / David I Stuart / Minna M Poranen / Juha T Huiskonen /
要旨: Correct outer protein shell assembly is a prerequisite for virion infectivity in many multi-shelled dsRNA viruses. In the prototypic dsRNA bacteriophage φ6, the assembly reaction is promoted by ...Correct outer protein shell assembly is a prerequisite for virion infectivity in many multi-shelled dsRNA viruses. In the prototypic dsRNA bacteriophage φ6, the assembly reaction is promoted by calcium ions but its biomechanics remain poorly understood. Here, we describe the near-atomic resolution structure of the φ6 double-shelled particle. The outer T=13 shell protein P8 consists of two alpha-helical domains joined by a linker, which allows the trimer to adopt either a closed or an open conformation. The trimers in an open conformation swap domains with each other. Our observations allow us to propose a mechanistic model for calcium concentration regulated outer shell assembly. Furthermore, the structure provides a prime exemplar of bona fide domain-swapping. This leads us to extend the theory of domain-swapping from the level of monomeric subunits and multimers to closed spherical shells, and to hypothesize a mechanism by which closed protein shells may arise in evolution.
履歴
登録2017年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月25日-
マップ公開2017年3月22日-
更新2019年10月23日-
現状2019年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5muu
  • 表面レベル: 0.02
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5muu
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3571.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3571.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈dsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.07375267 - 0.14329888
平均 (標準偏差)0.00020935167 (±0.008287506)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 691.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z691.200691.200691.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.0740.1430.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pseudomonas phage phi6

全体名称: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major inner protein P1
    • タンパク質・ペプチド: Packaging enzyme P4
    • タンパク質・ペプチド: Major outer capsid protein

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超分子 #1: Pseudomonas phage phi6

超分子名称: Pseudomonas phage phi6 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The viral envelope was removed by Triton X-114 extraction
NCBI-ID: 10879 / 生物種: Pseudomonas phage phi6 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Pseudomonas syringae (シュードモナス・シリンガエ)
株: pv.phaseolicola HB10Y
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Outer shell / 直径: 565.0 Å / T番号(三角分割数): 13
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: Inner shell / 直径: 500.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: Major inner protein P1

分子名称: Major inner protein P1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
分子量理論値: 85.080711 KDa
配列文字列: MFNLKVKDLN GSARGLTQAF AIGELKNQLS VGALQLPLQF TRTFSASMTS ELLWEVGKGN IDPVMYARLF FQYAQAGGAL SVDELVNQF TEYHQSTACN PEIWRKLTAY ITGSSNRAIK ADAVGKVPPT AILEQLRTLA PSEHELFHHI TTDFVCHVLS P LGFILPDA ...文字列:
MFNLKVKDLN GSARGLTQAF AIGELKNQLS VGALQLPLQF TRTFSASMTS ELLWEVGKGN IDPVMYARLF FQYAQAGGAL SVDELVNQF TEYHQSTACN PEIWRKLTAY ITGSSNRAIK ADAVGKVPPT AILEQLRTLA PSEHELFHHI TTDFVCHVLS P LGFILPDA AYVYRVGRTA TYPNFYALVD CVRASDLRRM LTALSSVDSK MLQATFKAKG ALAPALISQH LANAATTAFE RS RGNFDAN AVVSSVLTIL GRLWSPSTPK ELDPSARLRN TNGIDQLRSN LALFIAYQDM VKQRGRAEVI FSDEELSSTI IPW FIEAMS EVSPFKLRPI NETTSYIGQT SAIDHMGQPS HVVVYEDWQF AKEITAFTPV KLANNSNQRF LDVEPGISDR MSAT LAPIG NTFAVSAFVK NRTAVYEAVS QRGTVNSNGA EMTLGFPSVV ERDYALDRDP MVAIAALRTG IVDESLEARA SNDLK RSMF NYYAAVMHYA VAHNPEVVVS EHQGVAAEQG SLYLVWNVRT ELRIPVGYNA IEGGSIRTPE PLEAIAYNKP IQPSEV LQA KVLDLANHTT SIHIWPWHEA STEFAYEDAY SVTIRNKRYT AEVKEFELLG LGQRRERVRI LKPTVAHAII QMWYSWF VE DDRTLAAARR TSRDDAEKLA IDGRRMQNAV TLLRKIEMIG TTGIGASAVH LAQSRIVDQM AGRGLIDDSS DLHVGINR H RIRIWAGLAV LQMMGLLSRS EAEALTKVLG DSNALGMVVA TTDIDPSL

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分子 #2: Packaging enzyme P4

分子名称: Packaging enzyme P4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nucleoside-triphosphate phosphatase
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
分子量理論値: 35.198426 KDa
配列文字列: MPIVVTQAHI DRVGIAADLL DASPVSLQVL GRPTAINTVV IKTYIAAVME LASKQGGSLA GVDIRPSVLL KDTAIFTKPK AKSADVESD VDVLDTGIYS VPGLARKPVT HRWPSEGIYS GVTALMGATG SGKSITLNEK LRPDVLIRWG EVAEAYDELD T AVHISTLD ...文字列:
MPIVVTQAHI DRVGIAADLL DASPVSLQVL GRPTAINTVV IKTYIAAVME LASKQGGSLA GVDIRPSVLL KDTAIFTKPK AKSADVESD VDVLDTGIYS VPGLARKPVT HRWPSEGIYS GVTALMGATG SGKSITLNEK LRPDVLIRWG EVAEAYDELD T AVHISTLD EMLIVCIGLG ALGFNVAVDS VRPLLFRLKG AASAGGIVAV FYSLLTDISN LFTQYDCSVV MVVNPMVDAE KI EYVFGQV MASTVGAILC ADGNVSRTMF RTNKGRIFNG AAPLAADTHM PSMDRPTSMK ALDHTSIASV APLERGSVDT DDR NSAPRR GANFSL

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分子 #3: Major outer capsid protein

分子名称: Major outer capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
分子量理論値: 16.018418 KDa
配列文字列:
MLLPVVARAA VPAIESAIAA TPGLVSRIAA AIGSKVSPSA ILAAVKSNPV VAGLTLAQIG STGYDAYQQL LENHPEVAEM LKDLSFKAD EIQPDFIGNL GQYREELELV EDAARFVGGM SNLIRLRQAL ELDIKYYGLK MQLNDMGYRS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 倍率（補正後）: 37037 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 160000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 80.0 K / 最高: 120.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-22 / 実像数: 900 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 0.73 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 16466
CTF補正ソフトウェア:
名称詳細
CTFFIND (ver. 3)CTFFIND was used to determine CTF parameters
RELION (ver. 1.3)RELION was used to apply CTF correction
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

1207

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3) / 使用した粒子像数: 13291
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4k7h


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-760
詳細The structure of P1 was fitted in the map using COOT as a rigid body in two different positions corresponding to subunits P1A and P1B. P1A and P1B main-chains and side-chains were adjusted using manual and real space fitting in COOT. Structure was refined in Phenix.real_space_refine applying secondary structure, rotamer, and Ramachandran plot restraints.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5muu:
dsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid

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原子モデル構築 2

詳細The structure of P8 (L3 to Y147) was built manually in COOT and side-chains were adjusted using manual and real space fitting in COOT. Structure was refined in Phenix.real_space_refine applying secondary structure, rotamer, and Ramachandran plot restraints.
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-5muu:
dsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid

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原子モデル構築 3

詳細The structure of P4 C-terminus (R292 to L332) was built manually in COOT and side-chains were adjusted using manual and real space fitting in COOT. Structure was refined in Phenix.real_space_refine applying secondary structure, rotamer, and Ramachandran plot restraints.
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-5muu:
dsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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