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- EMDB-3530: Ustilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3530
タイトルUstilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension in the AMPPNP state bound to microtubules
マップデータMicrotubule-bound Ustilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension in the AMPPNP state
試料
  • 複合体: Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and decorated with Ustilago maydis kinesin-5 motordomain with N-terminal extension
    • 複合体: kinesin-5KIF11
      • タンパク質・ペプチド: kinesin-5KIF11
    • 複合体: Tubulin alpha-1A chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
    • 複合体: Tubulin beta chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: TAXOLパクリタキセル
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


initial mitotic spindle pole body separation / spindle elongation / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule-based movement / mitotic spindle assembly / spindle microtubule / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization ...initial mitotic spindle pole body separation / spindle elongation / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule-based movement / mitotic spindle assembly / spindle microtubule / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule binding / 微小管 / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...: / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin motor domain-containing protein / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Ustilago maydis (菌類) / Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Moores CA / von Loeffelholz O
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilL00190X/1 英国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the Ustilago maydis kinesin-5 motor domain bound to microtubules.
著者: Ottilie von Loeffelholz / Carolyn Ann Moores /
要旨: In many eukaryotes, kinesin-5 motors are essential for mitosis, and small molecules that inhibit human kinesin-5 disrupt cell division. To investigate whether fungal kinesin-5s could be targets for ...In many eukaryotes, kinesin-5 motors are essential for mitosis, and small molecules that inhibit human kinesin-5 disrupt cell division. To investigate whether fungal kinesin-5s could be targets for novel fungicides, we studied kinesin-5 from the pathogenic fungus Ustilago maydis. We used cryo-electron microscopy to determine the microtubule-bound structure of its motor domain with and without the N-terminal extension. The ATP-like conformations of the motor in the presence or absence of this N-terminus are very similar, suggesting this region is structurally disordered and does not directly influence the motor ATPase. The Ustilago maydis kinesin-5 motor domain adopts a canonical ATP-like conformation, thereby allowing the neck linker to bind along the motor domain towards the microtubule plus end. However, several insertions within this motor domain are structurally distinct. Loop2 forms a non-canonical interaction with α-tubulin, while loop8 may bridge between two adjacent protofilaments. Furthermore, loop5 - which in human kinesin-5 is involved in binding allosteric inhibitors - protrudes above the nucleotide binding site, revealing a distinct binding pocket for potential inhibitors. This work highlights fungal-specific elaborations of the kinesin-5 motor domain and provides the structural basis for future investigations of kinesins as targets for novel fungicides.
履歴
登録2016年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月11日-
マップ公開2018年8月8日-
更新2019年12月11日-
現状2019年12月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0535
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0535
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5mm7
  • 表面レベル: 0.0535
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5mm7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3530.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3530.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Microtubule-bound Ustilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension in the AMPPNP state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.39 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0535 / ムービー #1: 0.0535
最小 - 最大-0.049994238 - 0.19904202
平均 (標準偏差)0.028387314 (±0.042107515)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ698080
Spacing806980
セルA: 111.2 Å / B: 95.909996 Å / C: 111.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.391.391.39
M x/y/z806980
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z111.20095.910111.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ364364364
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS806980
D min/max/mean-0.0500.1990.028

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and dec...

全体名称: Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and decorated with Ustilago maydis kinesin-5 motordomain with N-terminal extension
要素
  • 複合体: Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and decorated with Ustilago maydis kinesin-5 motordomain with N-terminal extension
    • 複合体: kinesin-5KIF11
      • タンパク質・ペプチド: kinesin-5KIF11
    • 複合体: Tubulin alpha-1A chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
    • 複合体: Tubulin beta chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: TAXOLパクリタキセル
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and dec...

超分子名称: Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and decorated with Ustilago maydis kinesin-5 motordomain with N-terminal extension
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: kinesin-5

超分子名称: kinesin-5 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Ustilago maydis (菌類)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Tubulin alpha-1A chain

超分子名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
組換発現生物種: Sus scrofa (ブタ)

+
超分子 #4: Tubulin beta chain

超分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
組換発現生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: kinesin-5

分子名称: kinesin-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ustilago maydis (菌類)
分子量理論値: 49.482207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SMSSSSSLRR QPSSSSLTRP AQPRSRAPSV APPVSSTGAA RRLTVNGTAQ SASRSASSAS NNSNELDRKR SDAGESNIQV VVRVRGQAP NEPKRTAPGI LTTSGPRCQQ IDVAIEAPQV SSSSAIASTS NLVQESATRQ KSYHFDQVFG PEADQGMVYQ D VVGPILEE ...文字列:
SMSSSSSLRR QPSSSSLTRP AQPRSRAPSV APPVSSTGAA RRLTVNGTAQ SASRSASSAS NNSNELDRKR SDAGESNIQV VVRVRGQAP NEPKRTAPGI LTTSGPRCQQ IDVAIEAPQV SSSSAIASTS NLVQESATRQ KSYHFDQVFG PEADQGMVYQ D VVGPILEE VMSGYNCTIF AYGQTGTGKT HTMEGDLTSQ MGTYSSEAGI IPRSLYRLFH TLELSKEDYS VKATFIELYN EE LRDLLSI DSSTSSAEPS SSATATKEPQ HALRMYDDAR GKGVVIQGLE EVALKDAAHG LSVLRRGSQK RQIAATNCNE QSS RSHSVF TMTVFIKDKG SRGEDVLKIG KLNLVDLAGS ENIGRSGAEN KRAREAGMIN QSLLTLGRVI NALVEKNSHI PYRE SKLTR LLQESLGGRT KTCIIATVSQ ERANIEETLS TLDYALRAKS IKNRPELNTR MT

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分子 #2: Tubulin alpha-1A chain

分子名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 48.769988 KDa
組換発現生物種: Sus scrofa (ブタ)
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFSVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFSVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLIGQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRGHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRTIQFVDW CPTGFKVGIN YEPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDS

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分子 #3: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 47.940945 KDa
組換発現生物種: Sus scrofa (ブタ)
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QD

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

+
分子 #7: TAXOL

分子名称: TAXOL / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: TA1
分子量理論値: 853.906 Da
Chemical component information

ChemComp-TA1:
TAXOL / パクリタキセル / 薬剤, 化学療法薬*YM / パクリタキセル

+
分子 #8: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1jff

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: 13x symmetrisation / 使用した粒子像数: 12629

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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