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万見
- EMDB-31442: Lysophospholipid acyltransferase LPCAT3 in complex with lysophosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31442
タイトルLysophospholipid acyltransferase LPCAT3 in complex with lysophosphatidylcholine
マップデータ
試料
  • 複合体: Lysophospholipid acyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: LPCAT3
  • リガンド: [2-((1-OXODODECANOXY-(2-HYDROXY-3-PROPANYL))-PHOSPHONATE-OXY)-ETHYL]-TRIMETHYLAMMONIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / lysophospholipid acyltransferase activity / 1-acylglycerophosphocholine O-acyltransferase activity / lipid modification / phosphatidylcholine biosynthetic process / acyltransferase activity / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysophosphatidylcholine acyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Zhang Q / Yao D / Rao B / Li S / Jian L / Chen Y / Hu K / Xia Y / Shen Y / Cao Y
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFC1004704 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)8212500015 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The structural basis for the phospholipid remodeling by lysophosphatidylcholine acyltransferase 3.
著者: Qing Zhang / Deqiang Yao / Bing Rao / Liyan Jian / Yang Chen / Kexin Hu / Ying Xia / Shaobai Li / Yafeng Shen / An Qin / Jie Zhao / Lu Zhou / Ming Lei / Xian-Cheng Jiang / Yu Cao /
要旨: As the major component of cell membranes, phosphatidylcholine (PC) is synthesized de novo in the Kennedy pathway and then undergoes extensive deacylation-reacylation remodeling via Lands' cycle. The ...As the major component of cell membranes, phosphatidylcholine (PC) is synthesized de novo in the Kennedy pathway and then undergoes extensive deacylation-reacylation remodeling via Lands' cycle. The re-acylation is catalyzed by lysophosphatidylcholine acyltransferase (LPCAT) and among the four LPCAT members in human, the LPCAT3 preferentially introduces polyunsaturated acyl onto the sn-2 position of lysophosphatidylcholine, thereby modulating the membrane fluidity and membrane protein functions therein. Combining the x-ray crystallography and the cryo-electron microscopy, we determined the structures of LPCAT3 in apo-, acyl donor-bound, and acyl receptor-bound states. A reaction chamber was revealed in the LPCAT3 structure where the lysophosphatidylcholine and arachidonoyl-CoA were positioned in two tunnels connected near to the catalytic center. A side pocket was found expanding the tunnel for the arachidonoyl CoA and holding the main body of arachidonoyl. The structural and functional analysis provides the basis for the re-acylation of lysophosphatidylcholine and the substrate preference during the reactions.
履歴
登録2021年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月1日-
マップ公開2021年12月1日-
更新2022年2月23日-
現状2022年2月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7f3x
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31442.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31442.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 76.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-1.3980991 - 2.4117775
平均 (標準偏差)0.0046854317 (±0.060521945)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ272272272
Spacing272272272
セルA=B=C: 233.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z272272272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.920233.920233.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS272272272
D min/max/mean-1.3982.4120.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lysophospholipid acyltransferase 5

全体名称: Lysophospholipid acyltransferase 5
要素
  • 複合体: Lysophospholipid acyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: LPCAT3
  • リガンド: [2-((1-OXODODECANOXY-(2-HYDROXY-3-PROPANYL))-PHOSPHONATE-OXY)-ETHYL]-TRIMETHYLAMMONIUM

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超分子 #1: Lysophospholipid acyltransferase 5

超分子名称: Lysophospholipid acyltransferase 5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: LPCAT3

分子名称: LPCAT3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 57.26507 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGAERDESGA GAAVLVPLLG FGSNRPAGPA EKMAVAGSGW SLARVAEALG SSEQALRLIV SILMGYPFAL FQRYFLFQKE TYLIHLYNV FTGLSIAYFN FGMQFFHSLL CVLIQFLILR LMGRTVTAVF TTFVFQMTYL MAGYYFTATE HYDIKWTMPH C VLTLKLIG ...文字列:
MGAERDESGA GAAVLVPLLG FGSNRPAGPA EKMAVAGSGW SLARVAEALG SSEQALRLIV SILMGYPFAL FQRYFLFQKE TYLIHLYNV FTGLSIAYFN FGMQFFHSLL CVLIQFLILR LMGRTVTAVF TTFVFQMTYL MAGYYFTATE HYDIKWTMPH C VLTLKLIG LAIDYYDGGK DPELLTPEQR RFAVRGVPTL LEVSGFSYFY GAFMVGPQFS MTDYQKLAKG EMTDVPGQRP NS FVPALKR LSLGLLFLVT YTLSSPYISE EYLISDDYME KPFWFRCGYI LVWGKIILYK YVTCWLVTEG VCILVGLGYN GND QNGKPV WDACANMKVW LYETTPLFTG TIASFNINTN AWVARYVFKR LKFLGNKLLS QALALFFLAI WHGLHSGYLV CFQM ELLIV IVERQVINLV RDSPTLSTLA SITALQPIFY VLQQTNHWMF MGYSLVPFCL FTWDKWMKVY KSIYFLGHVL FFTLL LVLP YIRKLLVPRK EKLKKAE

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分子 #2: [2-((1-OXODODECANOXY-(2-HYDROXY-3-PROPANYL))-PHOSPHONATE-OXY)-ETH...

分子名称: [2-((1-OXODODECANOXY-(2-HYDROXY-3-PROPANYL))-PHOSPHONATE-OXY)-ETHYL]-TRIMETHYLAMMONIUM
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: LAP
分子量理論値: 440.532 Da
Chemical component information

ChemComp-LAP:
[2-((1-OXODODECANOXY-(2-HYDROXY-3-PROPANYL))-PHOSPHONATE-OXY)-ETHYL]-TRIMETHYLAMMONIUM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 223896

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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