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- EMDB-3075: Cyclophilin A Stabilizes HIV-1 Capsid through a Novel Non-canonic... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3075
タイトルCyclophilin A Stabilizes HIV-1 Capsid through a Novel Non-canonical Binding Site
マップデータReconstruction of HIV-1 capsid with Cypa
試料
  • 試料: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyclophilin A
  • タンパク質・ペプチド: Human immunodeficiency virus 1Subtypes of HIV
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Liu C / Perilla JR / Ning J / Lu M / Hou G / Ramalhu R / Bedwell GJ / Ahn J / Shi J / Gronenborn AM ...Liu C / Perilla JR / Ning J / Lu M / Hou G / Ramalhu R / Bedwell GJ / Ahn J / Shi J / Gronenborn AM / Prevelige Jr PE / Rousso I / Aiken C / Polenova T / Schulten K / Zhang P
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Cyclophilin A stabilizes the HIV-1 capsid through a novel non-canonical binding site.
著者: Chuang Liu / Juan R Perilla / Jiying Ning / Manman Lu / Guangjin Hou / Ruben Ramalho / Benjamin A Himes / Gongpu Zhao / Gregory J Bedwell / In-Ja Byeon / Jinwoo Ahn / Angela M Gronenborn / ...著者: Chuang Liu / Juan R Perilla / Jiying Ning / Manman Lu / Guangjin Hou / Ruben Ramalho / Benjamin A Himes / Gongpu Zhao / Gregory J Bedwell / In-Ja Byeon / Jinwoo Ahn / Angela M Gronenborn / Peter E Prevelige / Itay Rousso / Christopher Aiken / Tatyana Polenova / Klaus Schulten / Peijun Zhang /
要旨: The host cell factor cyclophilin A (CypA) interacts directly with the HIV-1 capsid and regulates viral infectivity. Although the crystal structure of CypA in complex with the N-terminal domain of the ...The host cell factor cyclophilin A (CypA) interacts directly with the HIV-1 capsid and regulates viral infectivity. Although the crystal structure of CypA in complex with the N-terminal domain of the HIV-1 capsid protein (CA) has been known for nearly two decades, how CypA interacts with the viral capsid and modulates HIV-1 infectivity remains unclear. We determined the cryoEM structure of CypA in complex with the assembled HIV-1 capsid at 8-Å resolution. The structure exhibits a distinct CypA-binding pattern in which CypA selectively bridges the two CA hexamers along the direction of highest curvature. EM-guided all-atom molecular dynamics simulations and solid-state NMR further reveal that the CypA-binding pattern is achieved by single-CypA molecules simultaneously interacting with two CA subunits, in different hexamers, through a previously uncharacterized non-canonical interface. These results provide new insights into how CypA stabilizes the HIV-1 capsid and is recruited to facilitate HIV-1 infection.
履歴
登録2015年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月29日-
マップ公開2016年8月24日-
更新2016年9月28日-
現状2016年9月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 18
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMDB_3075.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3075.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 184.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of HIV-1 capsid with Cypa
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 18.0 / ムービー #1: 18
最小 - 最大-38.070182799999998 - 44.688278199999999
平均 (標準偏差)0.33252865 (±9.44302177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ436436260
Spacing436436260
セルA: 462.15997 Å / B: 462.15997 Å / C: 275.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z436436260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z462.160462.160275.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS436436260
D min/max/mean-38.07044.6880.333

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyc...

全体名称: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyclophilin A
要素
  • 試料: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyclophilin A
  • タンパク質・ペプチド: Human immunodeficiency virus 1Subtypes of HIV

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超分子 #1000: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyc...

超分子名称: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyclophilin A
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 42 KDa / 理論値: 42 KDa

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分子 #1: Human immunodeficiency virus 1

分子名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 capsid protein with CypA / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量実験値: 42 KDa / 理論値: 42 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 1M NaCl,50mM Tris-Hcl
グリッド詳細: Glow discharged perforated Quantifoil R2/1 grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: With 2.5 uL sample on carbon side, add 3 uL dilution buffer (100 mM NaCl, 50 mM Tris, pH 8.0) to back side. Blot 3-5 seconds from back side.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2013年6月20日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.349 µm / 実像数: 19 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 7.393 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 138.133 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER, IHRSR
詳細The particles were aligned using IHRSR

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j4f

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1ak4

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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