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万見
- EMDB-30405: Cryo-EM reconstruction of PEGylated tetrameric beta-amylase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30405
タイトルCryo-EM reconstruction of PEGylated tetrameric beta-amylase
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetrameric beta-amylase
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-amylase / beta-amylase activity / amylopectin maltohydrolase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 14B, plant / Glycoside hydrolase, family 14, conserved site / Beta-amylase active site 1. / Beta-amylase active site 2. / Glycoside hydrolase, family 14 / Glycosyl hydrolase family 14 / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ipomoea batatas (サツマイモ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhang Z / Ohto U / Shimizu T
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Improving particle quality in cryo-EM analysis using a PEGylation method.
著者: Zhikuan Zhang / Hideki Shigematsu / Toshiyuki Shimizu / Umeharu Ohto /
要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is widely used for structural biology studies and has been developed extensively in recent years. However, its sample vitrification process is a major limitation ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is widely used for structural biology studies and has been developed extensively in recent years. However, its sample vitrification process is a major limitation because it causes severe particle aggregation and/or denaturation. This effect is thought to occur because particles tend to stick to the "deadly" air-water interface during vitrification. Here, we report a method for PEGylation of proteins that can efficiently protect particles against such problems during vitrification. This method alleviates the laborious process of fine-tuning the vitrification conditions, allowing for analysis of samples that would otherwise be discarded.
履歴
登録2020年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月16日-
マップ公開2021年6月16日-
更新2021年10月20日-
現状2021年10月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30405.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30405.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.038 / ムービー #1: 0.038
最小 - 最大-0.14075905 - 0.23051265
平均 (標準偏差)2.9370814e-05 (±0.013223947)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 166.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z166.000166.000166.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-250-250-250
NX/NY/NZ500500500
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1410.2310.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tetrameric beta-amylase

全体名称: Tetrameric beta-amylase
要素
  • 複合体: Tetrameric beta-amylase

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超分子 #1: Tetrameric beta-amylase

超分子名称: Tetrameric beta-amylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Ipomoea batatas (サツマイモ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 244201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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