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万見
- EMDB-30386: Negative-stain EM 3D reconstruction of UGGT with the Fab of monoc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30386
タイトルNegative-stain EM 3D reconstruction of UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx4 domain.
マップデータNegative-stain EM 3D reconstruction of UGGT with the Fab of monoclonal antibody
試料
  • 複合体: UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx4 domain.
生物種Thermomyces dupontii (菌類)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.9 Å
データ登録者Satoh T / Song C / Murata K / Kato K
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Visualisation of a flexible modular structure of the ER folding-sensor enzyme UGGT.
著者: Tadashi Satoh / Chihong Song / Tong Zhu / Takayasu Toshimori / Kazuyoshi Murata / Yugo Hayashi / Hironari Kamikubo / Takayuki Uchihashi / Koichi Kato /
要旨: In the endoplasmic reticulum (ER), a protein quality control system facilitates the efficient folding of newly synthesised proteins. In this system, a series of N-linked glycan intermediates ...In the endoplasmic reticulum (ER), a protein quality control system facilitates the efficient folding of newly synthesised proteins. In this system, a series of N-linked glycan intermediates displayed on the protein surface serve as quality tags. The ER folding-sensor enzyme UDP-glucose:glycoprotein glucosyltransferase (UGGT) acts as a gatekeeper in the ER quality control system by specifically catalysing monoglucosylation onto incompletely folded glycoproteins, thereby enabling them to interact with lectin-chaperone complexes. Here we characterise the dynamic structure of this enzyme. Our crystallographic data demonstrate that the sensor region is composed of four thioredoxin-like domains followed by a β-rich domain, which are arranged into a C-shaped structure with a large central cavity, while the C-terminal catalytic domain undergoes a ligand-dependent conformational alteration. Furthermore, small-angle X-ray scattering, cryo-electron microscopy and high-speed atomic force microscopy have demonstrated that UGGT has a flexible modular structure in which the smaller catalytic domain is tethered to the larger folding-sensor region with variable spatial arrangements. These findings provide structural insights into the working mechanism whereby UGGT operates as a folding-sensor against a variety of glycoprotein substrates through its flexible modular structure possessing extended hydrophobic surfaces for the recognition of unfolded substrates.
履歴
登録2020年7月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月29日-
マップ公開2020年7月29日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30386.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30386.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative-stain EM 3D reconstruction of UGGT with the Fab of monoclonal antibody
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.98 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0425 / ムービー #1: 0.0425
最小 - 最大-0.02121936 - 0.09164652
平均 (標準偏差)0.0014843342 (±0.007907849)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 274.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.980.980.98
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z274.400274.400274.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ434333
NX/NY/NZ116118137
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0210.0920.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx...

全体名称: UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx4 domain.
要素
  • 複合体: UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx4 domain.

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超分子 #1: UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx...

超分子名称: UGGT with the Fab of monoclonal antibody directed against the Trx4 domain.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Thermomyces dupontii (菌類)
組換発現生物種: Tobacco etch virus (ウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.7
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: uranyl acetate

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2

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画像解析

初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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