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- EMDB-22844: Cryo-electron microscopy structure of the heavy metal efflux pump... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22844
タイトルCryo-electron microscopy structure of the heavy metal efflux pump CusA in a homogeneous binding copper(1) state
マップデータ
試料
  • 複合体: CusA in symmetric copper binding form
    • タンパク質・ペプチド: Cation efflux system protein CusA
  • リガンド: COPPER (I) ION
キーワードefflux / pump (ポンプ) / heavy metal. copper / silver (銀) / closed / open / transport / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / detoxification of copper ion / response to copper ion ...silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / detoxification of copper ion / response to copper ion / xenobiotic transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / copper ion binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Cation efflux system CzcA/CusA/SilA/NccA/HelA/CnrA / Acriflavin resistance protein / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / AcrB/AcrD/AcrF family
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation efflux system protein CusA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Moseng MA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI145069 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM Structures of CusA Reveal a Mechanism of Metal-Ion Export.
著者: Mitchell A Moseng / Meinan Lyu / Tanadet Pipatpolkai / Przemyslaw Glaza / Corey C Emerson / Phoebe L Stewart / Phillip J Stansfeld / Edward W Yu /
要旨: Gram-negative bacteria utilize the resistance-nodulation-cell division (RND) superfamily of efflux pumps to expel a variety of toxic compounds from the cell. The CusA membrane protein, which ...Gram-negative bacteria utilize the resistance-nodulation-cell division (RND) superfamily of efflux pumps to expel a variety of toxic compounds from the cell. The CusA membrane protein, which recognizes and extrudes biocidal Cu(I) and Ag(I) ions, belongs to the heavy-metal efflux (HME) subfamily of RND efflux pumps. We here report four structures of the trimeric CusA heavy-metal efflux pump in the presence of Cu(I) using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). We discover that different CusA protomers within the trimer are able to bind Cu(I) ions simultaneously. Our structural data combined with molecular dynamics (MD) simulations allow us to propose a mechanism for ion transport where each CusA protomer functions independently within the trimer. The bacterial RND superfamily of efflux pumps mediate resistance to a variety of biocides, including Cu(I) and Ag(I) ions. Here we report four cryo-EM structures of the trimeric CusA pump in the presence of Cu(I). Combined with MD simulations, our data indicate that each CusA protomer within the trimer recognizes and extrudes Cu(I) independently.
履歴
登録2020年10月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月14日-
マップ公開2021年4月14日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kf6
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22844.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 13.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.6980122 - 1.257363
平均 (標準偏差)0.000000000001743 (±0.09549716)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin112114105
サイズ148155153
Spacing153148155
セルA: 165.24 Å / B: 159.84001 Å / C: 167.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z153148155
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z165.240159.840167.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ105112114
NX/NY/NZ153148155
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS114112105
NC/NR/NS155148153
D min/max/mean-0.6981.2570.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CusA in symmetric copper binding form

全体名称: CusA in symmetric copper binding form
要素
  • 複合体: CusA in symmetric copper binding form
    • タンパク質・ペプチド: Cation efflux system protein CusA
  • リガンド: COPPER (I) ION

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超分子 #1: CusA in symmetric copper binding form

超分子名称: CusA in symmetric copper binding form / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Cation efflux system protein CusA

分子名称: Cation efflux system protein CusA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 115.833945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGHHHHHHMI EWIIRRSVAN RFLVLMGALF LSIWGTWTII NTPVDALPDL SDVQVIIKTS YPGQAPQIVE NQVTYPLTTT MLSVPGAKT VRGFSQFGDS YVYVIFEDGT DPYWARSRVL EYLNQVQGKL PAGVSAELGP DATGVGWIYE YALVDRSGKH D LADLRSLQ ...文字列:
MGHHHHHHMI EWIIRRSVAN RFLVLMGALF LSIWGTWTII NTPVDALPDL SDVQVIIKTS YPGQAPQIVE NQVTYPLTTT MLSVPGAKT VRGFSQFGDS YVYVIFEDGT DPYWARSRVL EYLNQVQGKL PAGVSAELGP DATGVGWIYE YALVDRSGKH D LADLRSLQ DWFLKYELKT IPDVAEVASV GGVVKEYQVV IDPQRLAQYG ISLAEVKSAL DASNQEAGGS SIELAEAEYM VR ASGYLQT LDDFNHIVLK ASENGVPVYL RDVAKVQIGP EMRRGIAELN GEGEVAGGVV ILRSGKNARE VIAAVKDKLE TLK SSLPEG VEIVTTYDRS QLIDRAIDNL SGKLLEEFIV VAVVCALFLW HVRSALVAII SLPLGLCIAF IVMHFQGLNA NIMS LGGIA IAVGAMVDAA IVMIENAHKR LEEWQHQHPD ATLDNKTRWQ VITDASVEVG PALFISLLII TLSFIPIFTL EGQEG RLFG PLAFTKTYAM AGAALLAIVV IPILMGYWIR GKIPPESSNP LNRFLIRVYH PLLLKVLHWP KTTLLVAALS VLTVLW PLN KVGGEFLPQI NEGDLLYMPS TLPGISAAEA ASMLQKTDKL IMSVPEVARV FGKTGKAETA TDSAPLEMVE TTIQLKP QE QWRPGMTMDK IIEELDNTVR LPGLANLWVP PIRNRIDMLS TGIKSPIGIK VSGTVLADID AMAEQIEEVA RTVPGVAS A LAERLEGGRY INVEINREKA ARYGMTVADV QLFVTSAVGG AMVGETVEGI ARYPINLRYP QSWRDSPQAL RQLPILTPM KQQITLADVA DIKVSTGPSM LKTENARPTS WIYIDARDRD MVSVVHDLQK AIAEKVQLKP GTSVAFSGQF ELLERANHKL KLMVPMTLM IIFVLLYLAF RRVGEALLII SSVPFALVGG IWLLWWMGFH LSVATGTGFI ALAGVAAEFG VVMLMYLRHA I EAVPSLNN PQTFSEQKLD EALYHGAVLR VRPKAMTVAV IIAGLLPILW GTGAGSEVMS RIAAPMIGGM ITAPLLSLFI IP AAYKLMW LHRHRVRK

UniProtKB: Cation efflux system protein CusA

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分子 #2: COPPER (I) ION

分子名称: COPPER (I) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: CU1
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU1:
COPPER (I) ION / 銅

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.5 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 3452

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7kf6:
Cryo-electron microscopy structure of the heavy metal efflux pump CusA in a homogeneous binding copper(1) state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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