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万見
- EMDB-22513: Satellite phage P4 procapsid including size determination (Sid) p... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22513
タイトルSatellite phage P4 procapsid including size determination (Sid) protein
マップデータFinal masked and sharpened map reconstructed without applying symmetry from symmetry expanded particle. Normalized to mean=0 and 1 stddev.
試料
  • 複合体: P4 procapsid
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein gpN
    • タンパク質・ペプチド: Size determination protein Sid
機能・相同性Bacteriophage P2, capsid / Phage major capsid protein, P2 family / カプシド / Glycoprotein 3 / カプシド
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia phage P2 (ファージ) / Enterobacteria phage P4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.19 Å
データ登録者Kizziah JL / Dokland T
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI083255 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2020
タイトル: Structure of the Capsid Size-Determining Scaffold of "Satellite" Bacteriophage P4.
著者: James L Kizziah / Cynthia M Rodenburg / Terje Dokland /
要旨: P4 is a mobile genetic element (MGE) that can exist as a plasmid or integrated into its host genome, but becomes packaged into phage particles by a helper bacteriophage, such as P2. P4 is the ...P4 is a mobile genetic element (MGE) that can exist as a plasmid or integrated into its host genome, but becomes packaged into phage particles by a helper bacteriophage, such as P2. P4 is the original example of what we have termed "molecular piracy", the process by which one MGE usurps the life cycle of another for its own propagation. The P2 helper provides most of the structural gene products for assembly of the P4 virion. However, when P4 is mobilized by P2, the resulting capsids are smaller than those normally formed by P2 alone. The P4-encoded protein responsible for this size change is called Sid, which forms an external scaffolding cage around the P4 procapsids. We have determined the high-resolution structure of P4 procapsids, allowing us to build an atomic model for Sid as well as the gpN capsid protein. Sixty copies of Sid form an intertwined dodecahedral cage around the = 4 procapsid, making contact with only one out of the four symmetrically non-equivalent copies of gpN. Our structure provides a basis for understanding the mutants in gpN that prevent small capsid formation, as well as the "super-sid" mutations that counteract the effect of the mutations, and suggests a model for capsid size redirection by Sid.
履歴
登録2020年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月16日-
マップ公開2020年9月16日-
更新2020年9月23日-
現状2020年9月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7jw1
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7jw1
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22513.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22513.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final masked and sharpened map reconstructed without applying symmetry from symmetry expanded particle. Normalized to mean=0 and 1 stddev.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度
表面レベル登録者による: 5 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-21.576601 - 39.08183
平均 (標準偏差)0.0000000732 (±1)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ864864864
Spacing864864864
セルA=B=C: 959.04004 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.111.111.11
M x/y/z864864864
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z959.040959.040959.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS864864864
D min/max/mean-21.57739.0820.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22513_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 from auto-refinement of final map.

ファイルemd_22513_half_map_1.map
注釈Half map 1 from auto-refinement of final map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 from auto-refinement of final map.

ファイルemd_22513_half_map_2.map
注釈Half map 2 from auto-refinement of final map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P4 procapsid

全体名称: P4 procapsid
要素
  • 複合体: P4 procapsid
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein gpN
    • タンパク質・ペプチド: Size determination protein Sid

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超分子 #1: P4 procapsid

超分子名称: P4 procapsid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3)

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分子 #1: Major capsid protein gpN

分子名称: Major capsid protein gpN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage P2 (ファージ)
分子量理論値: 40.291484 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRQETRFKFN AYLSRVAELN GIDAGDVSKK FTVEPSVTQT LMNTMQESSD FLTRINIVPV SEMKGEKIGI GVTGSIASTT DTAGGTERQ PKDFSKLASN KYECDQINFD FYIRYKTLDL WARYQDFQLR IRNAIIKRQS LDFIMAGFNG VKRAETSDRS S NPMLQDVA ...文字列:
MRQETRFKFN AYLSRVAELN GIDAGDVSKK FTVEPSVTQT LMNTMQESSD FLTRINIVPV SEMKGEKIGI GVTGSIASTT DTAGGTERQ PKDFSKLASN KYECDQINFD FYIRYKTLDL WARYQDFQLR IRNAIIKRQS LDFIMAGFNG VKRAETSDRS S NPMLQDVA VGWLQKYRNE APARVMSKVT DEEGRTTSEV IRVGKGGDYA SLDALVMDAT NNLIEPWYQE DPDLVVIVGR QL LADKYFP IVNKEQDNSE MLAADVIISQ KRIGNLPAVR VPYFPADAML ITKLENLSIY YMDDSHRRVI EENPKLDRVE NYE SMNIDY VVEDYAAGCL VEKIKVGDFS TPAKATAEPG A

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分子 #2: Size determination protein Sid

分子名称: Size determination protein Sid / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P4 (ファージ)
分子量理論値: 27.296814 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDHTIPEYL QPALAQLEKA RAAHLENARL MDETVTAIER AEQEKNALAQ ADGNDADDWR TAFRAAGGVL SDELKQRHIE RVARRELVQ EYDNLAVVLN FERERLKGAC DSTATAYRKA HHHLLSLYAE HELEHALNET CEALVRAMHL SILVQENPLA N TTGHQGYV ...文字列:
MSDHTIPEYL QPALAQLEKA RAAHLENARL MDETVTAIER AEQEKNALAQ ADGNDADDWR TAFRAAGGVL SDELKQRHIE RVARRELVQ EYDNLAVVLN FERERLKGAC DSTATAYRKA HHHLLSLYAE HELEHALNET CEALVRAMHL SILVQENPLA N TTGHQGYV APEKAVMQQV KSSLEQKIKQ MQISLTGEPV LRLTGLSAAT LPHMDYEVAG TPAQRKVWQD KIDQQGAELK AR GLLS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 438018
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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