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万見
- EMDB-22168: Cryo-EM structure of EBV BFLF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22168
タイトルCryo-EM structure of EBV BFLF1
マップデータBFLF1
試料
  • 複合体: Decamer structure of EBV BFLF1
    • タンパク質・ペプチド: Packaging protein UL32Packaging and labeling
  • リガンド: ZINC ION
キーワードviral packaging / viral cleavage / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質)
機能・相同性Herpesvirus major envelope glycoprotein / Herpesvirus putative major envelope glycoprotein / host cell cytoplasm / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / 細胞質 / Packaging protein UL32 / Packaging protein UL32 homolog
機能・相同性情報
生物種Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Didychuk AL / Gates SN / Martin A / Glaunsinger B
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI122528 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: A pentameric protein ring with novel architecture is required for herpesviral packaging.
著者: Allison L Didychuk / Stephanie N Gates / Matthew R Gardner / Lisa M Strong / Andreas Martin / Britt A Glaunsinger /
要旨: Genome packaging in large double-stranded DNA viruses requires a powerful molecular motor to force the viral genome into nascent capsids, which involves essential accessory factors that are poorly ...Genome packaging in large double-stranded DNA viruses requires a powerful molecular motor to force the viral genome into nascent capsids, which involves essential accessory factors that are poorly understood. Here, we present structures of two such accessory factors from the oncogenic herpesviruses Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV; ORF68) and Epstein-Barr virus (EBV; BFLF1). These homologous proteins form highly similar homopentameric rings with a positively charged central channel that binds double-stranded DNA. Mutation of individual positively charged residues within but not outside the channel ablates DNA binding, and in the context of KSHV infection, these mutants fail to package the viral genome or produce progeny virions. Thus, we propose a model in which ORF68 facilitates the transfer of newly replicated viral genomes to the packaging motor.
履歴
登録2020年6月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月24日-
マップ公開2021年2月24日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0281
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0281
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xfa
  • 表面レベル: 0.0281
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22168.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22168.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈BFLF1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0281 / ムービー #1: 0.0281
最小 - 最大-0.071760505 - 0.12694223
平均 (標準偏差)0.00026288128 (±0.0044496018)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 291.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.141.141.14
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z291.840291.840291.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ410410410
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0720.1270.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Decamer structure of EBV BFLF1

全体名称: Decamer structure of EBV BFLF1
要素
  • 複合体: Decamer structure of EBV BFLF1
    • タンパク質・ペプチド: Packaging protein UL32Packaging and labeling
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Decamer structure of EBV BFLF1

超分子名称: Decamer structure of EBV BFLF1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 536 KDa

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分子 #1: Packaging protein UL32

分子名称: Packaging protein UL32 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス)
株: GD1
分子量理論値: 53.678797 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEDFVPWTVD NLKSQFEAVG LLMAHSYLPA NAEEGIAYPP LVHTYESLSP ASTCRVCDLL DTLVNHSDAP VAFFEDYALL CYYCLNAPR AWISSLITGM DFLHILIKYF PMAGGLDSLF MPSRILAIDI QLHFYICRCF LPVSSSDMIR NANLGYYKLE F LKSILTGQ ...文字列:
MEDFVPWTVD NLKSQFEAVG LLMAHSYLPA NAEEGIAYPP LVHTYESLSP ASTCRVCDLL DTLVNHSDAP VAFFEDYALL CYYCLNAPR AWISSLITGM DFLHILIKYF PMAGGLDSLF MPSRILAIDI QLHFYICRCF LPVSSSDMIR NANLGYYKLE F LKSILTGQ SPANFCFKSM WPRTTPTFLT LPGPRTCKDS QDVPGDVGRG LYTALCCHLP TRNRVQHPFL RAEKGGLSPE IT TKADYCG LLLGTWQGTD LLGGPGHHAI GLNAEYSGDE LAELALAITR PEAGDHSQGP CLLAPMFGLR HKNASRTICP LCE SLGAHP DAKDTLDRFK SLILDSFGNN IKILDRIVFL IKTQNTLLDV PCPRLRAWLQ MCTPQDFHKH LFCDPLCAIN HSIT NPSVL FGQIYPPSFQ AFKAALAAGQ NLEQGVCDSL ITLVYIFKST QVARVGKTIL VDVTKELDVV LRIHGLDLVQ SYQTS QVYV

UniProtKB: Packaging protein UL32

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 20 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称式
60.0 mMHepes
100.0 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
50.0 mMPotassium ChlorideKCl
10.0 mMMagnesium ChlorideMgCl2
0.5 mMTCEP
0.05 %NP-40
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 20
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 2 second blot, 3 second wait.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 839 / 平均露光時間: 2.4 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 278234
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 32272
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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