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万見
- EMDB-21570: 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21570
タイトル30S-Inactive-high-Mg2+ Class B
マップデータ30S-Inactive-high-Mg2+ Class B
試料
  • 複合体: 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity ...mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / maintenance of translational fidelity / DNA-templated transcription termination / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / リボソーム生合成 / regulation of translation / cytoplasmic translation / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / molecular adaptor activity / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S20 ...Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 superfamily / KHドメイン / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S14, conserved site / Ribosomal protein S10, conserved site / : / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S15/S19, conserved site / KHドメイン / Ribosomal protein S19/S15 / Ribosomal protein S19/S15, superfamily / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3 signature. / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S14 signature. / Ribosomal protein S17, conserved site / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S19 / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S14 / Ribosomal protein S4/S9, N-terminal / Ribosomal protein S4, conserved site / Type-2 KH domain profile. / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S19 signature. / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S14p/S29e / Ribosomal protein S8 / Ribosomal protein S8 superfamily / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S5, N-terminal / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S10p/S20e / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S8 / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / S4 RNA-binding domain / Ribosomal protein S11 / RNA-binding S4 domain / Ribosomal protein S13 signature. / RNA-binding S4 domain superfamily / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S9 / Ribosomal protein S11 / S4 domain / Ribosomal protein S17/S11 / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal_S15 / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal protein S15
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS3 ...Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Ortega J
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)CIHR PJT- 153044 カナダ
引用ジャーナル: RNA / 年: 2020
タイトル: Alternative conformations and motions adopted by 30S ribosomal subunits visualized by cryo-electron microscopy.
著者: Dushyant Jahagirdar / Vikash Jha / Kaustuv Basu / Josue Gomez-Blanco / Javier Vargas / Joaquin Ortega /
要旨: It is only after recent advances in cryo-electron microscopy that it is now possible to describe at high-resolution structures of large macromolecules that do not crystalize. Purified 30S subunits ...It is only after recent advances in cryo-electron microscopy that it is now possible to describe at high-resolution structures of large macromolecules that do not crystalize. Purified 30S subunits interconvert between an "active" and "inactive" conformation. The active conformation was described by crystallography in the early 2000s, but the structure of the inactive form at high resolution remains unsolved. Here we used cryo-electron microscopy to obtain the structure of the inactive conformation of the 30S subunit to 3.6 Å resolution and study its motions. In the inactive conformation, an alternative base-pairing of three nucleotides causes the region of helix 44, forming the decoding center to adopt an unlatched conformation and the 3' end of the 16S rRNA positions similarly to the mRNA during translation. Incubation of inactive 30S subunits at 42°C reverts these structural changes. The air-water interface to which ribosome subunits are exposed during sample preparation also peel off some ribosomal proteins. Extended exposures to low magnesium concentrations make the ribosomal particles more susceptible to the air-water interface causing the unfolding of large rRNA structural domains. Overall, this study provides new insights about the conformational space explored by the 30S ribosomal subunit when the ribosomal particles are free in solution.
履歴
登録2020年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月1日-
マップ公開2020年10月21日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0374
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0374
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21570.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21570.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 107.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈30S-Inactive-high-Mg2+ Class B
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.073 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0374 / ムービー #1: 0.0374
最小 - 最大-0.07359244 - 0.16382356
平均 (標準偏差)0.0009821714 (±0.006700625)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ304304304
Spacing304304304
セルA=B=C: 326.192 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0731.0731.073
M x/y/z304304304
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z326.192326.192326.192
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS304304304
D min/max/mean-0.0740.1640.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B

全体名称: 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B
要素
  • 複合体: 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B

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超分子 #1: 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B

超分子名称: 30S-Inactive-high-Mg2+ Class B / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#18
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4v4q

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 118725
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4v4q

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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