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- EMDB-21442: Cryo-EM Structure of the full-length A39R/PlexinC1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21442
タイトルCryo-EM Structure of the full-length A39R/PlexinC1 complex
マップデータDimeric map
試料
  • 複合体: Complex between A39R and PlexinC1
    • 複合体: A39R dimer
      • タンパク質・ペプチド: Semaphorin-like protein 139
    • 複合体: PlexinC1
      • タンパク質・ペプチド: Plexin-C1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synapse pruning / semaphorin receptor binding / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Other semaphorin interactions / semaphorin-plexin signaling pathway involved in axon guidance / semaphorin receptor complex / semaphorin receptor activity / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of axonogenesis / regulation of cell migration ...regulation of synapse pruning / semaphorin receptor binding / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Other semaphorin interactions / semaphorin-plexin signaling pathway involved in axon guidance / semaphorin receptor complex / semaphorin receptor activity / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of axonogenesis / regulation of cell migration / regulation of cell shape / 細胞接着 / signaling receptor binding / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Plexin-C1, Sema domain / セマフォリン / Plexin, cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain / Plexin cytoplasmic RasGAP domain / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain ...Plexin-C1, Sema domain / セマフォリン / Plexin, cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain / Plexin cytoplasmic RasGAP domain / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / Rho GTPase activation protein / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / IPT domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Plexin-C1 / Semaphorin-like protein 139
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Ectromelia virus (エクトロメリアウイルス) / Ectromelia virus (strain Moscow) (エクトロメリアウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kuo Y-C / Chen H / Shang G / Uchikawa E / Tian H / Bai X / Zhang X
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130289 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP170644 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP160082 米国
Welch FoundationI-1944 米国
Welch FoundationI-1702 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the PlexinC1/A39R complex reveals inter-domain interactions critical for ligand-induced activation.
著者: Yi-Chun Kuo / Hua Chen / Guijun Shang / Emiko Uchikawa / Hui Tian / Xiao-Chen Bai / Xuewu Zhang /
要旨: Plexins are receptors for semaphorins that transduce signals for regulating neuronal development and other processes. Plexins are single-pass transmembrane proteins with multiple domains in both the ...Plexins are receptors for semaphorins that transduce signals for regulating neuronal development and other processes. Plexins are single-pass transmembrane proteins with multiple domains in both the extracellular and intracellular regions. Semaphorin activates plexin by binding to its extracellular N-terminal Sema domain, inducing the active dimer of the plexin intracellular region. The mechanism underlying this activation process of plexin is incompletely understood. We present cryo-electron microscopic structure of full-length human PlexinC1 in complex with the viral semaphorin mimic A39R. The structure shows that A39R induces a specific dimer of PlexinC1 where the membrane-proximal domains from the two PlexinC1 protomers are placed close to each other, poised to promote the active dimer of the intracellular region. This configuration is imposed by a distinct conformation of the PlexinC1 extracellular region, stabilized by inter-domain interactions among the Sema and membrane-proximal domains. Our mutational analyses support the critical role of this conformation in PlexinC1 activation.
履歴
登録2020年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月4日-
マップ公開2020年4月29日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vxk
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21442.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21442.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Dimeric map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.019878436 - 0.058618017
平均 (標準偏差)0.00013637892 (±0.0016063284)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8280.8280.828
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z298.080298.080298.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ350350350
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0200.0590.000

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添付データ

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追加マップ: Focused refined half map

ファイルemd_21442_additional.map
注釈Focused refined half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex between A39R and PlexinC1

全体名称: Complex between A39R and PlexinC1
要素
  • 複合体: Complex between A39R and PlexinC1
    • 複合体: A39R dimer
      • タンパク質・ペプチド: Semaphorin-like protein 139
    • 複合体: PlexinC1
      • タンパク質・ペプチド: Plexin-C1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Complex between A39R and PlexinC1

超分子名称: Complex between A39R and PlexinC1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Full-length PlexinC1 in complex with A39R
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 400 KDa

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超分子 #2: A39R dimer

超分子名称: A39R dimer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Ectromelia virus (エクトロメリアウイルス)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: PlexinC1

超分子名称: PlexinC1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Semaphorin-like protein 139

分子名称: Semaphorin-like protein 139 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ectromelia virus (strain Moscow) (エクトロメリアウイルス)
株: Moscow
分子量理論値: 45.330195 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ELEIEWHKFE TSEEIISTYL IDDVLYTGVN GAVYTFSNNE LNKTGLTNNN NYITTSIKVE DTLVCGTNNG NPKCWKIDGS EDPKYRGRG YAPYQNSKVT IISHNECVLS DINISKEGIK RWRRFDGPCG YDLYTADNVI PKDGVRGAFV DKDGTYDKVY I LFTDTIDT ...文字列:
ELEIEWHKFE TSEEIISTYL IDDVLYTGVN GAVYTFSNNE LNKTGLTNNN NYITTSIKVE DTLVCGTNNG NPKCWKIDGS EDPKYRGRG YAPYQNSKVT IISHNECVLS DINISKEGIK RWRRFDGPCG YDLYTADNVI PKDGVRGAFV DKDGTYDKVY I LFTDTIDT KRIVKIPYIA QMCLNDEGGP SSLSSHRWST FLKVELECDI DGRSYRQIIH SKAIKTDNDT ILYVFFDSPY SK SALCTYS MNAIKHSFST SKLGGYTKQL PSPAPGICLP AGKVVPHTTF DIIEQYNELD DIIKPLSQPI FEGPSGVKWF DIK EKENEH REYRIYFIKE NTIYSFDTKS KQTRSAQVDA RLFSVMVTSK PLFIADIGIG VGIPRMKKIL KMGTHHHHHH HH

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分子 #2: Plexin-C1

分子名称: Plexin-C1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 173.487 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ADEPVWRSEQ AIGAIAASQE DGVFVASGSC LDQLDYSLEH SLSRLYRDQA GNCTEPVSLA PPARPRPGSS FSKLLLPYRE GAAGLGGLL LTGWTFDRGA CEVRPLGNLS RNSLRNGTEV VSCHPQGSTA GVVYRAGRNN RWYLAVAATY VLPEPETASR C NPAASDHD ...文字列:
ADEPVWRSEQ AIGAIAASQE DGVFVASGSC LDQLDYSLEH SLSRLYRDQA GNCTEPVSLA PPARPRPGSS FSKLLLPYRE GAAGLGGLL LTGWTFDRGA CEVRPLGNLS RNSLRNGTEV VSCHPQGSTA GVVYRAGRNN RWYLAVAATY VLPEPETASR C NPAASDHD TAIALKDTEG RSLATQELGR LKLCEGAGSL HFVDAFLWNG SIYFPYYPYN YTSGAATGWP SMARIAQSTE VL FQGQASL DCGHGHPDGR RLLLSSSLVE ALDVWAGVFS AAAGEGQERR SPTTTALCLF RMSEIQARAK RVSWDFKTAE SHC KEGDQP ERVQPIASST LIHSDLTSVY GTVVMNRTVL FLGTGDGQLL KVILGENLTS NCPEVIYEIK EETPVFYKLV PDPV KNIYI YLTAGKEVRR IRVANCNKHK SCSECLTATD PHCGWCHSLQ RCTFQGDCVH SENLENWLDI SSGAKKCPKI QIIRS SKEK TTVTMVGSFS PRHSKCMVKN VDSSRELCQN KSQPNRTCTC SIPTRATYKD VSVVNVMFSF GSWNLSDRFN FTNCSS LKE CPACVETGCA WCKSARRCIH PFTACDPSDY ERNQEQCPVA VEKTSGGGRP KENKGNRTNQ ALQVFYIKSI EPQKVST LG KSNVIVTGAN FTRASNITMI LKGTSTCDKD VIQVSHVLND THMKFSLPSS RKEMKDVCIQ FDGGNCSSVG SLSYIALP H CSLIFPATTW ISGGQNITMM GRNFDVIDNL IISHELKGNI NVSEYCVATY CGFLAPSLKS SKVRTNVTVK LRVQDTYLD CGTLQYREDP RFTGYRVESE VDTELEVKIQ KENDNFNISK KDIEITLFHG ENGQLNCSFE NITRNQDLTT ILCKIKGIKT ASTIANSSK KVRVKLGNLE LYVEQESVPS TWYFLIVLPV LLVIVIFAAV GVTRHKSKEL SRKQSQQLEL LESELRKEIR D GFAELQMD KLDVVDSFGT VPFLDYKHFA LRTFFPESGG FTHIFTEDMH NRDANDKNES LTALDALICN KSFLVTVIHT LE KQKNFSV KDRCLFASFL TIALQTKLVY LTSILEVLTR DLMEQCSNMQ PKLMLRRTES VVEKLLTNWM SVCLSGFLRE TVG EPFYLL VTTLNQKINK GPVDVITCKA LYTLNEDWLL WQVPEFSTVA LNVVFEKIPE NESADVCRNI SVNVLDCDTI GQAK EKIFQ AFLSKNGSPY GLQLNEIGLE LQMGTRQKEL LDIDSSSVIL EDGITKLNTI GHYEISNGST IKVFKKIANF TSDVE YSDD HCHLILPDSE AFQDVQGKRH RGKHKFKVKE MYLTKLLSTK VAIHSVLEKL FRSIWSLPNS RAPFAIKYFF DFLDAQ AEN KKITDPDVVH IWKTNSLPLR FWVNILKNPQ FVFDIKKTPH IDGCLSVIAQ AFMDAFSLTE QQLGKEAPTN KLLYAKD IP TYKEEVKSYY KAIRDLPPLS SSEMEEFLTQ ESKKHENEFN EEVALTEIYK YIVKYFDEIL NKLERERGLE EAQKQLLH V KVLFDEKKKC KWMGTSSGLE VLFQ

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 18 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPESHEPES
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 143750

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3nvn

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6vxk:
Cryo-EM Structure of the full-length A39R/PlexinC1 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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