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万見
- EMDB-2136: Negative stain EM composite structure (part 1) of the type IV sec... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2136
タイトルNegative stain EM composite structure (part 1) of the type IV secretion system subcomplex VirB4-VirB7-VirB9-VirB10分泌
マップデータCore complex part of the VirB4-core complex composite reconstruction
試料
  • 試料: TraB/TraN/TraO/TraF complex encoded by pKM101
  • タンパク質・ペプチド: TraB
  • タンパク質・ペプチド: TraN
  • タンパク質・ペプチド: TraO
  • タンパク質・ペプチド: TraFTNF receptor associated factor
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Williams R / Wallden K / Yan J / Lian PW / Wang L / Thalassinos K / Orlova EV / Waksman G
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Structure of the VirB4 ATPase, alone and bound to the core complex of a type IV secretion system.
著者: Karin Walldén / Robert Williams / Jun Yan / Pei W Lian / Luchun Wang / Konstantinos Thalassinos / Elena V Orlova / Gabriel Waksman /
要旨: Type IV secretion (T4S) systems mediate the transfer of proteins and DNA across the cell envelope of bacteria. These systems play important roles in bacterial pathogenesis and in horizontal transfer ...Type IV secretion (T4S) systems mediate the transfer of proteins and DNA across the cell envelope of bacteria. These systems play important roles in bacterial pathogenesis and in horizontal transfer of antibiotic resistance. The VirB4 ATPase of the T4S system is essential for both the assembly of the system and substrate transfer. In this article, we present the crystal structure of the C-terminal domain of Thermoanaerobacter pseudethanolicus VirB4. This structure is strikingly similar to that of another T4S ATPase, VirD4, a protein that shares only 12% sequence identity with VirB4. The VirB4 domain purifies as a monomer, but the full-length protein is observed in a monomer-dimer equilibrium, even in the presence of nucleotides and DNAs. We also report the negative stain electron microscopy structure of the core complex of the T4S system of the Escherichia coli pKM101 plasmid, with VirB4 bound. In this structure, VirB4 is also monomeric and bound through its N-terminal domain to the core's VirB9 protein. Remarkably, VirB4 is observed bound to the side of the complex where it is ideally placed to play its known regulatory role in substrate transfer.
履歴
登録2012年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年7月25日-
マップ公開2012年8月1日-
更新2012年8月29日-
現状2012年8月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD2136.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2136.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 58.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Core complex part of the VirB4-core complex composite reconstruction
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.67 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.35 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-1.48925638 - 1.98086631
平均 (標準偏差)0.0111697 (±0.09054922)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-125-125-125
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 417.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.671.671.67
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z417.500417.500417.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-125-125-125
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-1.4891.9810.011

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TraB/TraN/TraO/TraF complex encoded by pKM101

全体名称: TraB/TraN/TraO/TraF complex encoded by pKM101
要素
  • 試料: TraB/TraN/TraO/TraF complex encoded by pKM101
  • タンパク質・ペプチド: TraB
  • タンパク質・ペプチド: TraN
  • タンパク質・ペプチド: TraO
  • タンパク質・ペプチド: TraFTNF receptor associated factor

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超分子 #1000: TraB/TraN/TraO/TraF complex encoded by pKM101

超分子名称: TraB/TraN/TraO/TraF complex encoded by pKM101 / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: 14-mer of core complex (TraN/TraO/TraF) and monomer of TraB
Number unique components: 4
分子量実験値: 1.15 MDa / 理論値: 1.15 MDa

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分子 #1: TraB

分子名称: TraB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VirB4
詳細: The 1.05 MDa core complex (TraN/TraO/TraF) with TraB bound, see EMD-2137
コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: pKM101 plasmid / 細胞中の位置: cell envelope
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pASK IBA3C

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分子 #2: TraN

分子名称: TraN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: VirB7
詳細: The 1.05 MDa core complex (TraN/TraO/TraF) with TraB bound, see EMD-2137
コピー数: 14 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: pKM101 plasmid / 細胞中の位置: cell envelope
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pASK IBA3C

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分子 #3: TraO

分子名称: TraO / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: VirB9
詳細: The 1.05 MDa core complex (TraN/TraO/TraF) with TraB bound, see EMD-2137
コピー数: 14 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: pKM101 plasmid / 細胞中の位置: cell envelope
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pASK IBA3C

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分子 #4: TraF

分子名称: TraF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: VirB10
詳細: The 1.05 MDa core complex (TraN/TraO/TraF) with TraB bound, see EMD-2137
コピー数: 14 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: pKM101 plasmid / 細胞中の位置: cell envelope
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pASK IBA3C

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: NanoW
グリッド詳細: Glow-discharged continuous carbon
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
日付2009年12月22日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 12 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

最終 2次元分類クラス数: 330
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC
詳細: This map is part of a composite structure of two maps.
使用した粒子像数: 10000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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