[日本語] English
万見
- EMDB-20763: Katanin hexamer in the ring conformation with resolved protomer o... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20763
タイトルKatanin hexamer in the ring conformation with resolved protomer one in complex with substrate
マップデータKatanin hexamer in the ring conformation with resolved P1 in complex with substrate
試料
  • 複合体: Hexameric complex of C.elegans katanin bound to polyglutamate peptide
    • タンパク質・ペプチド: Meiotic spindle formation protein mei-1
    • タンパク質・ペプチド: Polyglutamate peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードkatanin (カタニン) / microtubule-severing / MEI-1 / microtubule cytoskeleton / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of meiotic spindle elongation / MATH domain binding / striated muscle myosin thick filament assembly / meiotic spindle disassembly / katanin complex / meiotic spindle pole / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / female meiotic nuclear division ...negative regulation of meiotic spindle elongation / MATH domain binding / striated muscle myosin thick filament assembly / meiotic spindle disassembly / katanin complex / meiotic spindle pole / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / female meiotic nuclear division / meiotic spindle organization / 紡錘体 / embryo development ending in birth or egg hatching / microtubule depolymerization / isomerase activity / spindle / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / protein phosphatase binding / 微小管 / molecular adaptor activity / 細胞分裂 / 中心体 / クロマチン / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Katanin p60 subunit A1 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiotic spindle formation protein mei-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Zehr EA / Roll-Mecak A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1 ZIA NS003165 米国
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2020
タイトル: Katanin Grips the β-Tubulin Tail through an Electropositive Double Spiral to Sever Microtubules.
著者: Elena A Zehr / Agnieszka Szyk / Ewa Szczesna / Antonina Roll-Mecak /
要旨: The AAA ATPase katanin severs microtubules. It is critical in cell division, centriole biogenesis, and neuronal morphogenesis. Its mutation causes microcephaly. The microtubule templates katanin ...The AAA ATPase katanin severs microtubules. It is critical in cell division, centriole biogenesis, and neuronal morphogenesis. Its mutation causes microcephaly. The microtubule templates katanin hexamerization and activates its ATPase. The structural basis for these activities and how they lead to severing is unknown. Here, we show that β-tubulin tails are necessary and sufficient for severing. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures reveal the essential tubulin tail glutamates gripped by a double spiral of electropositive loops lining the katanin central pore. Each spiral couples allosterically to the ATPase and binds alternating, successive substrate residues, with consecutive residues coordinated by adjacent protomers. This tightly couples tail binding, hexamerization, and ATPase activation. Hexamer structures in different states suggest an ATPase-driven, ratchet-like translocation of the tubulin tail through the pore. A disordered region outside the AAA core anchors katanin to the microtubule while the AAA motor exerts the forces that extract tubulin dimers and sever the microtubule.
履歴
登録2019年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月9日-
マップ公開2019年10月9日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.22
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.22
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ugf
  • 表面レベル: 5.22
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20763.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20763.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Katanin hexamer in the ring conformation with resolved P1 in complex with substrate
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.22 / ムービー #1: 5.22
最小 - 最大-10.896773 - 23.936046999999999
平均 (標準偏差)0.000000000018701 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 241.92001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.920241.920241.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ224224224
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-10.89723.9360.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Hexameric complex of C.elegans katanin bound to polyglutamate peptide

全体名称: Hexameric complex of C.elegans katanin bound to polyglutamate peptide
要素
  • 複合体: Hexameric complex of C.elegans katanin bound to polyglutamate peptide
    • タンパク質・ペプチド: Meiotic spindle formation protein mei-1
    • タンパク質・ペプチド: Polyglutamate peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

-
超分子 #1: Hexameric complex of C.elegans katanin bound to polyglutamate peptide

超分子名称: Hexameric complex of C.elegans katanin bound to polyglutamate peptide
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 312 KDa

-
分子 #1: Meiotic spindle formation protein mei-1

分子名称: Meiotic spindle formation protein mei-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: microtubule-severing ATPase
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 53.576336 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSFTMASMTG GQQMGRGSMN GDVQSVIRGY LERAQVAKTM SDAGRWNEAG DLLRQLMTDV KSCKISASNR DEHDARNTFL RALEANLKL VQQNVRDEDD LHEAMTRQSG SPEPPADPDV WSKPSPPLPS SSKFGATKKG VGAAGPRPRE ISKSTSSMST N PADVKPAN ...文字列:
GSFTMASMTG GQQMGRGSMN GDVQSVIRGY LERAQVAKTM SDAGRWNEAG DLLRQLMTDV KSCKISASNR DEHDARNTFL RALEANLKL VQQNVRDEDD LHEAMTRQSG SPEPPADPDV WSKPSPPLPS SSKFGATKKG VGAAGPRPRE ISKSTSSMST N PADVKPAN PTQGILPQNS AGDSFDASAY DAYIVQAVRG TMATNTENTM SLDDIIGMHD VKQVLHEAVT LPLLVPEFFQ GL RSPWKAM VLAGPPGTGK TLIARAIASE SSSTFFTVSS TDLSSKWRGD SEKIVRLLFE LARFYAPSII FIDQIDTLGG QRG NSGEHE ASRRVKSEFL VQMDGSQNKF DSRRVFVLAA TNIPWELDEA LRRRFEKRIF IPLPDIDARK KLIEKSMEGT PKSD EINYD DLAARTEGFS GADVVSLCRT AAINVLRRYD TKSLRGGELT AAMESLKAEL VRNIDFEAAL QAVSPSAGPD TMLKC KEWC DSFGAM

UniProtKB: Meiotic spindle formation protein mei-1

-
分子 #2: Polyglutamate peptide

分子名称: Polyglutamate peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 1.567381 KDa
配列文字列:
EEEEEEEEEE EE

-
分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

-
分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
300.0 mMKClPotassium chloride
10.0 mMMgCl2Magnesium dichloride
2.0 mMC9H15O6PTCEP
1.0 mMC10H16N5O13P3ATPアデノシン三リン酸
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 279.15 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Load 5 ul sample, wait 10 sec, blot 4.5 sec.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm
最大 デフォーカス（補正後）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 93.0 K / 最高: 103.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7420 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7676 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 5911 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 73.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 1876223 / 詳細: Particles were automatically picked
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8794


詳細: Low-pass filtered to 35 A
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 122136 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 111285
詳細Frames were aligned, dose weighted and summed using MotionCor2
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5wc0


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6ugf:
Katanin hexamer in the ring conformation with resolved protomer one in complex with substrate

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る