[日本語] English
万見
- EMDB-20437: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C12 portal dodeca... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20437
タイトルKaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C12 portal dodecamer structure
マップデータNone
試料
  • ウイルス: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードportal / capsid (カプシド) / genome (ゲノム) / genome packaging (ウイルス) / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization => GO:0051276 / virion component => GO:0044423 / viral release from host cell / host cell nucleus / Portal protein / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス) / Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Gong D / Dai X / Jih J / Liu YT / Bi GQ / Sun R / Zhou ZH
資金援助 米国, 中国, 14件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE027901 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA177322 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091791 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE023591 米国
Other government2017YFA0505300 中国
Other government2016YFA0400900 中国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: DNA-Packing Portal and Capsid-Associated Tegument Complexes in the Tumor Herpesvirus KSHV.
著者: Danyang Gong / Xinghong Dai / Jonathan Jih / Yun-Tao Liu / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes ...Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes (CATCs) and facilitates translocation of an ∼150-kb dsDNA genome, followed by acquisition of a pleomorphic tegument and envelope. Because of deviation from icosahedral symmetry, KSHV portal and tegument structures have largely been obscured in previous studies. Using symmetry-relaxed cryo-EM, we determined the in situ structure of the KSHV portal and its interactions with surrounding capsid proteins, CATCs, and the terminal end of KSHV's dsDNA genome. Our atomic models of the portal and capsid/CATC, together with visualization of CATCs' variable occupancy and alternate orientation of CATC-interacting vertex triplexes, suggest a mechanism whereby the portal orchestrates procapsid formation and asymmetric long-range determination of CATC attachment during DNA packaging prior to pleomorphic tegumentation/envelopment. Structure-based mutageneses confirm that a triplex deep binding groove for CATCs is a hotspot that holds promise for antiviral development.
履歴
登録2019年7月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ppi
  • 表面レベル: 0.0145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20437.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0145 / ムービー #1: 0.0145
最小 - 最大-0.021977358 - 0.037896827
平均 (標準偏差)0.0026665933 (±0.004151186)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 197.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z197.760197.760197.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.0220.0380.003

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human gammaherpesvirus 8

全体名称: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

-
超分子 #1: Human gammaherpesvirus 8

超分子名称: Human gammaherpesvirus 8 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 37296 / 生物種: Human gammaherpesvirus 8 / Sci species strain: BAC16 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 1250.0 Å / T番号(三角分割数): 16

-
分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Subunit of portal complex present at KSHV's portal vertex; 12 copies constitute one dodecameric complex
コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス) / 株: GK18
分子量理論値: 68.087516 KDa
配列文字列: MLRMNPGLGS SISVHPSELS ISLFEILQGK YSYVRGQTLH CSLRNPGVFF RQLFIHLYKN ALANCSYDHV LSDWRTYESS AKTRWPEKE AQWGSYRRST FDSWAQTMRM TLDHLLLNAI NRVLYAKTQL SYERYVDWVV TVGMVPVVKH TPDHKLVNSI Q EQLMKDCQ ...文字列:
MLRMNPGLGS SISVHPSELS ISLFEILQGK YSYVRGQTLH CSLRNPGVFF RQLFIHLYKN ALANCSYDHV LSDWRTYESS AKTRWPEKE AQWGSYRRST FDSWAQTMRM TLDHLLLNAI NRVLYAKTQL SYERYVDWVV TVGMVPVVKH TPDHKLVNSI Q EQLMKDCQ RLASGEKTIG RILTSVTQEI SNLVSSLSAL YIPGYSEVSI DYDCVKNTFV GLYKQKRVHV EVITMPAILA GR VIFDSPI QRMYTSIMSC HRTAEHAKLC QLLNTAPTKA LVGSACNNVY KDIMTHLEQA SQRTDPKREL LNLLMKLAEN KTV SGVTDV VEDFVTDVSQ NIVDKNKLFG TGQETTTQGL RRQVSNSVFK CLTNQINEQF DTITQLEKER ELCMKRLKCI ETQL SHQQP GDAKGPGSVN LLTANTFQSL GRLQDPSLQL TSSHIPSGSA VLNSFFSSYI PPVRESMKDL TNLWESEMFQ TYKLA PVVD NQGQRLSVTY SQDTISILLG PFTYVIADLL QMELISHSFV SSSLQDIAAY LYQTSRLFVY ITDVGQKYCL VTPPFE NVP GKGPGETDWS ANEYSCPEDS RVRRGLSRIP PPCGAPPCPG SA

UniProtKB: Portal protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 298 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 24271 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 14000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最高: 79.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 1440 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 1440 pixel / 実像数: 8007 / 平均露光時間: 13.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 44328
初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 39073

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 200 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6ppi:
Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C12 portal dodecamer structure

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る