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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20295
タイトルSingle particle cryo-EM structure of the voltage-gated K+ channel Eag1 3-13 deletion mutant bound to calmodulin (conformation 1)
マップデータSharpened map for Eag1 3-13/CaM conformation 1
試料
  • 複合体: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant bound to calmodulin
    • 複合体: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant
      • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
    • 複合体: calmodulinカルモジュリン
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1カルモジュリン
キーワードVoltage-gated potassium channel / ion channel (イオンチャネル) / calmodulin (カルモジュリン) / TRANSPORT PROTEIN-CALCIUM BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / delayed rectifier potassium channel activity / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / parallel fiber to Purkinje cell synapse / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / nuclear inner membrane ...Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / delayed rectifier potassium channel activity / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / parallel fiber to Purkinje cell synapse / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / nuclear inner membrane / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / phosphatidylinositol bisphosphate binding / startle response / PKA activation / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / 長期増強 / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / detection of calcium ion / axolemma / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / eNOS activation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / cellular response to calcium ion / regulation of membrane potential / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / monoatomic ion transmembrane transport / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / 14-3-3 protein binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / postsynaptic density membrane / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / 紡錘体 / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, EAG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAS domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...Potassium channel, voltage-dependent, EAG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAS domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / PAS repeat profile. / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Whicher JR / MacKinnon R
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG-2212-15 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2019
タイトル: Regulation of Eag1 gating by its intracellular domains.
著者: Jonathan R Whicher / Roderick MacKinnon /
要旨: Voltage-gated potassium channels (Ks) are gated by transmembrane voltage sensors (VS) that move in response to changes in membrane voltage. K10.1 or Eag1 also has three intracellular domains: PAS, C- ...Voltage-gated potassium channels (Ks) are gated by transmembrane voltage sensors (VS) that move in response to changes in membrane voltage. K10.1 or Eag1 also has three intracellular domains: PAS, C-linker, and CNBHD. We demonstrate that the Eag1 intracellular domains are not required for voltage-dependent gating but likely interact with the VS to modulate gating. We identified specific interactions between the PAS, CNBHD, and VS that modulate voltage-dependent gating and provide evidence that VS movement destabilizes these interactions to promote channel opening. Additionally, mutation of these interactions renders Eag1 insensitive to calmodulin inhibition. The structure of the calmodulin insensitive mutant in a pre-open conformation suggests that channel opening may occur through a rotation of the intracellular domains and calmodulin may prevent this rotation by stabilizing interactions between the VS and intracellular domains. Intracellular domains likely play a similar modulatory role in voltage-dependent gating of the related K11-12 channels.
履歴
登録2019年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月18日-
マップ公開2019年9月18日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0156
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0156
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pby
  • 表面レベル: 0.0156
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20295.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map for Eag1 3-13/CaM conformation 1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0156 / ムービー #1: 0.0156
最小 - 最大-0.05044838 - 0.09725
平均 (標準偏差)0.00004184783 (±0.0029395586)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 320.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z320.000320.000320.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1548552
NX/NY/NZ198170217
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0500.0970.000

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map for Eag1 3-13/CaM conformation 1

ファイルemd_20295_additional.map
注釈Unsharpened map for Eag1 3-13/CaM conformation 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant bound t...

全体名称: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant bound to calmodulin
要素
  • 複合体: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant bound to calmodulin
    • 複合体: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant
      • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
    • 複合体: calmodulinカルモジュリン
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1カルモジュリン

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超分子 #1: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant bound t...

超分子名称: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant bound to calmodulin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant

超分子名称: Voltage-gated potassium channel Eag1 3-13 deletion mutant
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: calmodulin

超分子名称: calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 96.26143 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQNTFLENI VRRSNDTNFV LGNAQIVDWP IVYSNDGFCK LSGYHRAEVM QKSSACSFMY GELTDKDTVE KVRQTFENYE MNSFEILMY KKNRTPVWFF VKIAPIRNEQ DKVVLFLCTF SDITAFKQPI EDDSCKGWGK FARLTRALTS SRGVLQQLAP S VQKGENVH ...文字列:
MAQNTFLENI VRRSNDTNFV LGNAQIVDWP IVYSNDGFCK LSGYHRAEVM QKSSACSFMY GELTDKDTVE KVRQTFENYE MNSFEILMY KKNRTPVWFF VKIAPIRNEQ DKVVLFLCTF SDITAFKQPI EDDSCKGWGK FARLTRALTS SRGVLQQLAP S VQKGENVH KHSRLAEVLQ LGSDILPQYK QEAPKTPPHI ILHYCVFKTT WDWIILILTF YTAILVPYNV SFKTRQNNVA WL VVDSIVD VIFLVDIVLN FHTTFVGPAG EVISDPKLIR MNYLKTWFVI DLLSCLPYDV INAFENVDEG ISSLFSSLKV VRL LRLGRV ARKLDHYIEY GAAVLVLLVC VFGLAAHWMA CIWYSIGDYE IFDEDTKTIR NNSWLYQLAL DIGTPYQFNG SGSG KWEGG PSKNSVYISS LYFTMTSLTS VGFGNIAPST DIEKIFAVAI MMIGSLLYAT IFGNVTTIFQ QMYANTNRYH EMLNS VRDF LKLYQVPKGL SERVMDYIVS TWSMSRGIDT EKVLQICPKD MRADICVHLN RKVFKEHPAF RLASDGCLRA LAMEFQ TVH CAPGDLIYHA GESVDSLCFV VSGSLEVIQD DEVVAILGKG DVFGDVFWKE ATLAQSCANV RALTYCDLHV IKRDALQ KV LEFYTAFSHS FSRNLILTYN LRKRIVFRKI SDVKREEEER MKRKNEAPLI LPPDHPVRRL FQRFRQQKEA RLAAERGG R DLDDLDVEKG NALTDHTSAN HSLVKASVVT VRESPATPVS FYPIPEQTLQ ATVLEVKHEL KEDIKALNAK MTSIEKQLS EILRILMSRG SSQSPQDTCE VSRPQSPESD RDIFGASSNS LEVLFQ

UniProtKB: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1, Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1

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分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.6 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 43137
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6pby:
Single particle cryo-EM structure of the voltage-gated K+ channel Eag1 3-13 deletion mutant bound to calmodulin (conformation 1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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