[日本語] English
- EMDB-20270: Structure of the K. lactis CBF3 core -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20270
タイトルStructure of the K. lactis CBF3 core
マップデータ
試料K. lactis CBF3 core:
Ctf13 / Skp1 / Cep3Barrhead Airport
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / zinc ion binding / integral component of membrane / 細胞核
Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B, C-terminal / Skp1 family, dimerisation domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / SKP1 component, POZ domain / S-phase kinase-associated protein 1 ...Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B, C-terminal / Skp1 family, dimerisation domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / SKP1 component, POZ domain / S-phase kinase-associated protein 1 / Skp1 family, tetramerisation domain / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain
Centromere-associated factor / KLLA0F13816p / KLLA0D09977p
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Lee PD / Wei H / Tan D / Harrison SC
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
Howard Hughes Medical Institute 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2019
タイトル: Structure of the Centromere Binding Factor 3 Complex from Kluyveromyces lactis.
著者: Phong D Lee / Hui Wei / Dongyan Tan / Stephen C Harrison /
要旨: Kinetochores are the multiprotein complexes that link chromosomal centromeres to mitotic-spindle microtubules. Budding yeast centromeres comprise three sequential "centromere-determining elements", ...Kinetochores are the multiprotein complexes that link chromosomal centromeres to mitotic-spindle microtubules. Budding yeast centromeres comprise three sequential "centromere-determining elements", CDEI, II, and III. CDEI (8 bp) and CDEIII (~25 bp) are conserved between Kluyveromyces lactis and Saccharomyces cerevisiae, but CDEII in the former is twice as long (160 bp) as CDEII in the latter (80 bp). The CBF3 complex recognizes CDEIII and is required for assembly of a centromeric nucleosome, which in turn recruits other kinetochore components. To understand differences in centromeric nucleosome assembly between K. lactis and S. cerevisiae, we determined the structure of a K. lactis CBF3 complex by electron cryomicroscopy at ~4 Å resolution and compared it with published structures of S. cerevisiae CBF3. We show differences in the pose of Ndc10 and discuss potential models of the K. lactis centromeric nucleosome that account for the extended CDEII length.
構造検証レポートPDB-ID: 6p7v

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年6月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2019年9月11日-
現状2019年9月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-6p7v
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20270.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.424 Å
1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.424 Å
1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.424 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0605 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.023955204 - 0.0514911
平均 (標準偏差)0.00013362462 (±0.0013920761)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 305.424 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.06051.06051.0605
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z305.424305.424305.424
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.0240.0510.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 K. lactis CBF3 core

全体名称: K. lactis CBF3 core / 構成要素数: 4

-
構成要素 #1: タンパク質, K. lactis CBF3 core

タンパク質名称: K. lactis CBF3 core / 組換発現: No
由来生物種: Kluyveromyces lactis (酵母)
由来(合成)発現系: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

-
構成要素 #2: タンパク質, Ctf13

タンパク質名称: Ctf13 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 46.159945 kDa
由来生物種: Kluyveromyces lactis (酵母)
由来(合成)発現系: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

-
構成要素 #3: タンパク質, Skp1

タンパク質名称: Skp1 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 21.081141 kDa
由来生物種: Kluyveromyces lactis (酵母)
由来(合成)発現系: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

-
構成要素 #4: タンパク質, Cep3

タンパク質名称: Cep3Barrhead Airport / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 74.165312 kDa
由来生物種: Kluyveromyces lactis (酵母)
由来(合成)発現系: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 8
支持膜unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 65 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 130143
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築

得られたモデル

+
万見について

-
お知らせ

-
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る