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万見
- EMDB-20215: CRYO-EM STRUCTURE OF PHOSPHORYLATED AP-2 CORE BOUND TO NECAP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20215
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF PHOSPHORYLATED AP-2 CORE BOUND TO NECAP
マップデータcryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP; sharpened map
試料
  • 複合体: PHOSPHORYLATED AP2-NECAP CO-COMPLEX
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit alpha-2
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit mu
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit sigma
    • タンパク質・ペプチド: Adaptin ear-binding coat-associated protein 2
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / clathrin vesicle coat / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling ...Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / clathrin vesicle coat / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin coat / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / VLDLR internalisation and degradation / cardiac septum development / MHC class II antigen presentation / Recycling pathway of L1 / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / protein serine/threonine kinase binding / neurotransmitter receptor internalization / positive regulation of protein localization to membrane / coronary vasculature development / signal sequence binding / negative regulation of protein localization to plasma membrane / low-density lipoprotein particle receptor binding / aorta development / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / ventricular septum development / clathrin binding / positive regulation of endocytosis / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / クラスリン / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / phosphatidylinositol binding / 分泌 / kidney development / intracellular protein transport / cytoplasmic side of plasma membrane / receptor internalization / kinase binding / エンドサイトーシス / disordered domain specific binding / シナプス小胞 / protein transport / heart development / cytoplasmic vesicle / postsynapse / protein-containing complex assembly / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / protein kinase binding / ミトコンドリア / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
NECAP, PHear domain / Protein of unknown function (DUF1681) / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Adaptor protein complex, sigma subunit / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain ...NECAP, PHear domain / Protein of unknown function (DUF1681) / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Adaptor protein complex, sigma subunit / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit mu / Adaptin ear-binding coat-associated protein 2 / AP-2 complex subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Partlow EA / Baker RW / Beacham GM / Chappie JS / Leschziner AE / Hollopeter G
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM127548-01A1 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: A structural mechanism for phosphorylation-dependent inactivation of the AP2 complex.
著者: Edward A Partlow / Richard W Baker / Gwendolyn M Beacham / Joshua S Chappie / Andres E Leschziner / Gunther Hollopeter /
要旨: Endocytosis of transmembrane proteins is orchestrated by the AP2 clathrin adaptor complex. AP2 dwells in a closed, inactive state in the cytosol, but adopts an open, active conformation on the plasma ...Endocytosis of transmembrane proteins is orchestrated by the AP2 clathrin adaptor complex. AP2 dwells in a closed, inactive state in the cytosol, but adopts an open, active conformation on the plasma membrane. Membrane-activated complexes are also phosphorylated, but the significance of this mark is debated. We recently proposed that NECAP negatively regulates AP2 by binding open and phosphorylated complexes (Beacham et al., 2018). Here, we report high-resolution cryo-EM structures of NECAP bound to phosphorylated AP2. The site of AP2 phosphorylation is directly coordinated by residues of the NECAP PHear domain that are predicted from genetic screens in . Using membrane mimetics to generate conformationally open AP2, we find that a second domain of NECAP binds these complexes and cryo-EM reveals both domains of NECAP engaging closed, inactive AP2. Assays in vitro and in vivo confirm these domains cooperate to inactivate AP2. We propose that phosphorylation marks adaptors for inactivation.
履歴
登録2019年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月28日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6owo
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20215.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20215.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP; sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.09064991 - 0.174634
平均 (標準偏差)0.00004023629 (±0.004779916)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 348.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.000348.000348.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0910.1750.000

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添付データ

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追加マップ: cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP;...

ファイルemd_20215_additional.map
注釈cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP; unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP;...

ファイルemd_20215_half_map_1.map
注釈cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP; unfiltered half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP;...

ファイルemd_20215_half_map_2.map
注釈cryo-EM structure of phosphorylated AP2 bound to NECAP; unfiltered half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PHOSPHORYLATED AP2-NECAP CO-COMPLEX

全体名称: PHOSPHORYLATED AP2-NECAP CO-COMPLEX
要素
  • 複合体: PHOSPHORYLATED AP2-NECAP CO-COMPLEX
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit alpha-2
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit mu
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit sigma
    • タンパク質・ペプチド: Adaptin ear-binding coat-associated protein 2

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超分子 #1: PHOSPHORYLATED AP2-NECAP CO-COMPLEX

超分子名称: PHOSPHORYLATED AP2-NECAP CO-COMPLEX / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: AP-2 complex subunit alpha-2

分子名称: AP-2 complex subunit alpha-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 69.656297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MPAVSKGEGM RGLAVFISDI RNCKSKEAEI KRINKELANI RSKFKGDKAL DGYSKKKYVC KLLFIFLLGH DIDFGHMEAV NLLSSNRYT EKQIGYLFIS VLVNSNSELI RLINNAIKND LASRNPTFMG LALHCIANVG SREMAEAFAG EIPKILVAGD T MDSVKQSA ...文字列:
MPAVSKGEGM RGLAVFISDI RNCKSKEAEI KRINKELANI RSKFKGDKAL DGYSKKKYVC KLLFIFLLGH DIDFGHMEAV NLLSSNRYT EKQIGYLFIS VLVNSNSELI RLINNAIKND LASRNPTFMG LALHCIANVG SREMAEAFAG EIPKILVAGD T MDSVKQSA ALCLLRLYRT SPDLVPMGDW TSRVVHLLND QHLGVVTAAT SLITTLAQKN PEEFKTSVSL AVSRLSRIVT SA STDLQDY TYYFVPAPWL SVKLLRLLQC YPPPEDPAVR GRLTECLETI LNKAQEPPKS KKVQHSNAKN AVLFEAISLI IHH DSEPNL LVRACNQLGQ FLQHRETNLR YLALESMCTL ASSEFSHEAV KTHIETVINA LKTERDVSVR QRAVDLLYAM CDRS NAQQI VAEMLSYLET ADYSIREEIV LKVAILAEKY AVDYTWYVDT ILNLIRIAGD YVSEEVWYRV IQIVINRDDV QGYAA KTVF EALQAPACHE NLVKVGGYIL GEFGNLIAGD PRSSPLIQFN LLHSKFHLCS VPTRALLLST YIKFVNLFPE VKATIQ DVL RSDSQLKNAD VELQQRAVEY LRLSTVASTD ILATVLEEMP PFPERESSIL AKLKKKKG

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分子 #2: AP-2 complex subunit beta

分子名称: AP-2 complex subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 66.953195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTDSKYFTTN KKGEIFELKA ELNNEKKEKR KEAVKKVIAA MTVGKDVSSL FPDVVNCMQT DNLELKKLVY LYLMNYAKSQ PDMAIMAVN SFVKDCEDPN PLIRALAVRT MGCIRVDKIT EYLCEPLRKC LKDEDPYVRK TAAVCVAKLH DINAQMVEDQ G FLDSLRDL ...文字列:
MTDSKYFTTN KKGEIFELKA ELNNEKKEKR KEAVKKVIAA MTVGKDVSSL FPDVVNCMQT DNLELKKLVY LYLMNYAKSQ PDMAIMAVN SFVKDCEDPN PLIRALAVRT MGCIRVDKIT EYLCEPLRKC LKDEDPYVRK TAAVCVAKLH DINAQMVEDQ G FLDSLRDL IADSNPMVVA NAVAALSEIS ESHPNSNLLD LNPQNINKLL TALNECTEWG QIFILDCLSN YNPKDDREAQ SI CERVTPR LSHANSAVVL SAVKVLMKFL ELLPKDSDYY NMLLKKLAPP LVTLLSGEPE VQYVALRNIN LIVQKRPEIL KQE IKVFFV KYNDPIYVKL EKLDIMIRLA SQANIAQVLA ELKEYATEVD VDFVRKAVRA IGRCAIKVEQ SAERCVSTLL DLIQ TKVNY VVQEAIVVIR DIFRKYPNKY ESIIATLCEN LDSLDEPDAR AAMIWIVGEY AERIDNADEL LESFLEGFHD ESTQV QLTL LTAIVKLFLK KPSETQELVQ QVLSLATQDS DNPDLRDRGY IYWRLLSTDP VTAKEVVLSE KPLISEETDL IEPTLL DEL ICHIGSLASV YHKPPNAFVE GSHGIHRK

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分子 #3: AP-2 complex subunit mu

分子名称: AP-2 complex subunit mu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 49.806621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MIGGLFIYNH KGEVLISRVY RDDIGRNAVD AFRVNVIHAR QQVRSPVTNI ARTSFFHVKR SNIWLAAVTK QNVNAAMVFE FLYKMCDVM AAYFGKISEE NIKNNFVLIY ELLDEILDFG YPQNSETGAL KTFITQQGIK SQHQTKEEQS QITSQV(TPO) GQ ...文字列:
MIGGLFIYNH KGEVLISRVY RDDIGRNAVD AFRVNVIHAR QQVRSPVTNI ARTSFFHVKR SNIWLAAVTK QNVNAAMVFE FLYKMCDVM AAYFGKISEE NIKNNFVLIY ELLDEILDFG YPQNSETGAL KTFITQQGIK SQHQTKEEQS QITSQV(TPO) GQ IGWRREGIKY RRNELFLDVL ESVNLLMSPQ GQVLSAHVSG RVVMKSYLSG MPECKFGMND KIVIEKQGKG TADETSKS G KQSIAIDDCT FHQCVRLSKF DSERSISFIP PDGEFELMRY RTTKDIILPF RVIPLVREVG RTKLEVKVVI KSNFKPSLL AQKIEVRIPT PLNTSGVQVI CMKGKAKYKA SENAIVWKIK RMAGMKESQI SAEIELLPTN DKKKWARPPI SMNFEVPFAP SGLKVRYLK VFEPKLNYSD HDVIKWVRYI GRSGIYETRC

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分子 #4: AP-2 complex subunit sigma

分子名称: AP-2 complex subunit sigma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 17.038688 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MIRFILIQNR AGKTRLAKWY MQFDDDEKQK LIEEVHAVVT VRDAKHTNFV EFRNFKIIYR RYAGLYFCIC VDVNDNNLAY LEAIHNFVE VLNEYFHNVC ELDLVFNFYK VYTVVDEMFL AGEIRETSQT KVLKQLLMLQ SLE

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分子 #5: Adaptin ear-binding coat-associated protein 2

分子名称: Adaptin ear-binding coat-associated protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 28.629941 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MEESEYESVL CVKPEVHVYR IPPRATNRGY RASEWQLDQP SWSGRLRITA KGKVAYIKLE DRTSGELFAQ APVDQFPGTA VESVTDSSR YFVIRIEDGN GRRAFIGLGF GDRGDAFDFN VALQDHFKWV KQQCEFAKQA QNPDEGPKLD LGFKDGQTIK I NIANMRKK ...文字列:
MEESEYESVL CVKPEVHVYR IPPRATNRGY RASEWQLDQP SWSGRLRITA KGKVAYIKLE DRTSGELFAQ APVDQFPGTA VESVTDSSR YFVIRIEDGN GRRAFIGLGF GDRGDAFDFN VALQDHFKWV KQQCEFAKQA QNPDEGPKLD LGFKDGQTIK I NIANMRKK EGAAGTPRAR PTSAGGLSLL PPPPGGKSST VIPPSGEQLS VGGSLVQPAV VSGSGGATEL WPQSKPAAAA TA DIWGDFT KSTGSPSSQS QPGTGWVQF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 4 UL OF SAMPLE/GRID WAS BLOTTED FOR 4 SECONDS AND PLUNGE FROZEN IN LIQUID-NITROGEN COOLED ETHANE.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
ソフトウェア名称: Leginon
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 944 / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析 #1

CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND, Gctf, RELION)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Ab initio model generation performed in cryoSPARC v1
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 71571
Image processing ID1
FSC曲線 (解像度の算出)

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画像解析 #2

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 71571
Image processing ID2
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

2vgl

,

1tqz

)
詳細STARTING MODEL WAS GENERATED BY DOCKING PDB ENTRIES 2VGL AND 1TQZ INTO CRYO-EM DENSITY AND MANUALLY EDITING SEQUENCE AND STRUCTURAl CHANGES. MODEL REFINEMENT WAS PERFORMED USING ROSETTA AND PHENIX.REAL_SPACE_REFINE
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 63 / 当てはまり具合の基準: MAXIMUM LIKELIHOOD
得られたモデル

PDB-6owo:
CRYO-EM STRUCTURE OF PHOSPHORYLATED AP-2 CORE BOUND TO NECAP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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