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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20192 | |||||||||
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タイトル | Structure of the TRPV3 K169A sensitized mutant in apo form at 4.1 A resolution. | |||||||||
マップデータ | Full map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ion channel (イオンチャネル) / TRP channel (TRPチャネル) / TRPV channel / Metal transport / Membrane transport / membrane protein (膜タンパク質) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of hair cycle / TRPチャネル / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / receptor complex / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Zubcevic L / Borschel WF | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: Regulatory switch at the cytoplasmic interface controls TRPV channel gating. 著者: Lejla Zubcevic / William F Borschel / Allen L Hsu / Mario J Borgnia / Seok-Yong Lee / 要旨: Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess ...Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess a large cytoplasmic ring consisting of N-terminal ankyrin repeat domains (ARD) and C-terminal domains (CTD). The cytoplasmic inter-protomer interface is unique and consists of a CTD coiled around a β-sheet which makes contacts with the neighboring ARD. Despite much existing evidence that the cytoplasmic ring is important for thermoTRPV function, the mechanism by which this unique structure is involved in thermoTRPV gating has not been clear. Here, we present cryo-EM and electrophysiological studies which demonstrate that TRPV3 gating involves large rearrangements at the cytoplasmic inter-protomer interface and that this motion triggers coupling between cytoplasmic and transmembrane domains, priming the channel for opening. Furthermore, our studies unveil the role of this interface in the distinct biophysical and physiological properties of individual thermoTRPV subtypes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20192.map.gz | 58.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20192-v30.xml emd-20192.xml | 15.2 KB 15.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20192.png | 77.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20192.cif.gz | 5.8 KB | ||
その他 | emd_20192_half_map_1.map.gz emd_20192_half_map_2.map.gz | 45.8 MB 45.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20192 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20192 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20192.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Full map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_20192_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_20192_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human TRPV3 ion channel
全体 | 名称: Human TRPV3 ion channel |
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要素 |
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-超分子 #1: Human TRPV3 ion channel
超分子 | 名称: Human TRPV3 ion channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 320 KDa |
-分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
分子 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 84.445477 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)PSNPNS PSAQ LAKEE QRRKKRRLKK RIFAAVSEGC VEELVELLVE LQELCRRRHD EDVPDFLMHK LTASDTGATC LMKALLNINP NTKEI VRIL LAFAEENDIL ...文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)PSNPNS PSAQ LAKEE QRRKKRRLKK RIFAAVSEGC VEELVELLVE LQELCRRRHD EDVPDFLMHK LTASDTGATC LMKALLNINP NTKEI VRIL LAFAEENDIL GRFINAEYTE EAYEGQTALN IAIERRQGDI AALLIAAGAD VNAHAKGAFF NPKYQHEGFY FGETPL ALA ACTNQPEIVQ LLMEHEQTDI TSRDSRGNNI LHALVTVAED FKTQNDFVKR MYDMILLRSG NWELETTRNN DGLTPLQ LA AKMGKAEILK YILSREIKEK RLRSLSRKFT DWAYGPVSSS LYDLTNVDTT TDNSVLEITV YNTNIDNRHE MLTLEPLH T LLHMKWKKFA KHMFFLSFCF YFFYNITLTL VSYYRPREEE AIPHPLALTH KMGWLQLLGR MFVLIWAMCI SVKEGIAIF LLRPSDLQSI LSDAWFHFVF FIQAVLVILS VFLYLFAYKE YLACLVLAMA LGWANMLYYT RGFQSMGMYS VMIQKVILHD VLKFLFVYI VFLLGFGVAL ASLIEKCPKD NKDCSSYGSF SDAVLELFKL TIGLGDLNIQ QNSKYPILFL FLLITYVILT F VLLLNMLI ALMGETVENV SKESERIWRL QRARTILEFE KMLPEWLRSR FRMGELCKVA EDDFRLCLRI NEVKWTEWKT HV SFLNEDP GPVRRTDFNK IQDSSRNNSK TTLNAFEEVE EFPETSVVDA GLEVLFQGDY KDDDDKAHHH HHH UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | モデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
詳細 | Monodisperse sample |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
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初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 再構成 | 使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 95184 |