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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20149 | |||||||||
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タイトル | Cdc48 Hexamer in a complex with substrate and Shp1(Ubx Domain) | |||||||||
マップデータ | Cdc48 Hexamer in a complex with substrate and Shp1(Ubx Domain) | |||||||||
試料 |
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キーワード | Cdc48 / AAA+ ATPase / substrate translocation / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / ribophagy / DNA replication termination / Neddylation / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway ...SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / ribophagy / DNA replication termination / Neddylation / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / positive regulation of mitochondrial fusion / sister chromatid biorientation / ascospore formation / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / RQC complex / protein-containing complex disassembly / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / HSF1 activation / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / nonfunctional rRNA decay / nuclear membrane reassembly / protein phosphatase regulator activity / piecemeal microautophagy of the nucleus / mating projection tip / mitotic spindle disassembly / replisome / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / : / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / retrograde protein transport, ER to cytosol / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / glycogen metabolic process / Golgi organization / autophagosome maturation / autophagosome assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / rescue of stalled ribosome / : / ATP metabolic process / Neutrophil degranulation / ubiquitin binding / オートファジー / positive regulation of protein localization to nucleus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / membrane fusion / endoplasmic reticulum membrane / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Cooney I / Han H / Stewart M / Carson RH / Hansen D / Price JC / Hill CP / Shen PS | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: Structure of the Cdc48 segregase in the act of unfolding an authentic substrate. 著者: Ian Cooney / Han Han / Michael G Stewart / Richard H Carson / Daniel T Hansen / Janet H Iwasa / John C Price / Christopher P Hill / Peter S Shen / 要旨: The cellular machine Cdc48 functions in multiple biological pathways by segregating its protein substrates from a variety of stable environments such as organelles or multi-subunit complexes. Despite ...The cellular machine Cdc48 functions in multiple biological pathways by segregating its protein substrates from a variety of stable environments such as organelles or multi-subunit complexes. Despite extensive studies, the mechanism of Cdc48 has remained obscure, and its reported structures are inconsistent with models of substrate translocation proposed for other AAA+ ATPases (adenosine triphosphatases). Here, we report a 3.7-angstrom-resolution structure of Cdc48 in complex with an adaptor protein and a native substrate. Cdc48 engages substrate by adopting a helical configuration of substrate-binding residues that extends through the central pore of both of the ATPase rings. These findings indicate a unified hand-over-hand mechanism of protein translocation by Cdc48 and other AAA+ ATPases. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20149.map.gz | 49.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20149-v30.xml emd-20149.xml | 13.3 KB 13.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20149.png | 130.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20149.cif.gz | 6.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20149 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20149 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20149.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cdc48 Hexamer in a complex with substrate and Shp1(Ubx Domain) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.168 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Cdc48-Substrate Complex
全体 | 名称: Cdc48-Substrate Complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Cdc48-Substrate Complex
超分子 | 名称: Cdc48-Substrate Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-分子 #1: Cell division control protein 48
分子 | 名称: Cell division control protein 48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 92.106914 KDa |
配列 | 文字列: MGEEHKPLLD ASGVDPREED KTATAILRRK KKDNMLLVDD AINDDNSVIA INSNTMDKLE LFRGDTVLVK GKKRKDTVLI VLIDDELED GACRINRVVR NNLRIRLGDL VTIHPCPDIK YATRISVLPI ADTIEGITGN LFDVFLKPYF VEAYRPVRKG D HFVVRGGM ...文字列: MGEEHKPLLD ASGVDPREED KTATAILRRK KKDNMLLVDD AINDDNSVIA INSNTMDKLE LFRGDTVLVK GKKRKDTVLI VLIDDELED GACRINRVVR NNLRIRLGDL VTIHPCPDIK YATRISVLPI ADTIEGITGN LFDVFLKPYF VEAYRPVRKG D HFVVRGGM RQVEFKVVDV EPEEYAVVAQ DTIIHWEGEP INREDEENNM NEVGYDDIGG CRKQMAQIRE MVELPLRHPQ LF KAIGIKP PRGVLMYGPP GTGKTLMARA VANETGAFFF LINGPEVMSK MAGESESNLR KAFEEAEKNA PAIIFIDEID SIA PKRDKT NGEVERRVVS QLLTLMDGMK ARSNVVVIAA TNRPNSIDPA LRRFGRFDRE VDIGIPDATG RLEVLRIHTK NMKL ADDVD LEALAAETHG YVGADIASLC SEAAMQQIRE KMDLIDLDED EIDAEVLDSL GVTMDNFRFA LGNSNPSALR ETVVE SVNV TWDDVGGLDE IKEELKETVE YPVLHPDQYT KFGLSPSKGV LFYGPPGTGK TLLAKAVATE VSANFISVKG PELLSM WYG ESESNIRDIF DKARAAAPTV VFLDELDSIA KARGGSLGDA GGASDRVVNQ LLTEMDGMNA KKNVFVIGAT NRPDQID PA ILRPGRLDQL IYVPLPDENA RLSILNAQLR KTPLEPGLEL TAIAKATQGF SGADLLYIVQ RAAKYAIKDS IEAHRQHE A EKEVKVEGED VEMTDEGAKA EQEPEVDPVP YITKEHFAEA MKTAKRSVSD AELRRYEAYS QQMKASRGQF SNFNFNDAP LGTTATDNAN SNNSAPSGAG AAFGSNAEED DDLYS UniProtKB: Cell division control protein 48 |
-分子 #2: Substrate bound to the central pore of the Cdc48 hexamer
分子 | 名称: Substrate bound to the central pore of the Cdc48 hexamer タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: co-purified with Cdc48 hexamer / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 1.890321 KDa |
配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) |
-分子 #3: UBX domain-containing protein 1
分子 | 名称: UBX domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 47.041105 KDa |
配列 | 文字列: MAEIPDETIQ QFMALTNVSH NIAVQYLSEF GDLNEALNSY YASQTDDQKD RREEAHWNRQ QEKALKQEAF STNSSNKAIN TEHVGGLCP KPGSSQGSNE YLKRKGSTSP EPTKGSSRSG SGNNSRFMSF SDMVRGQADD DDEDQPRNTF AGGETSGLEV T DPSDPNSL ...文字列: MAEIPDETIQ QFMALTNVSH NIAVQYLSEF GDLNEALNSY YASQTDDQKD RREEAHWNRQ QEKALKQEAF STNSSNKAIN TEHVGGLCP KPGSSQGSNE YLKRKGSTSP EPTKGSSRSG SGNNSRFMSF SDMVRGQADD DDEDQPRNTF AGGETSGLEV T DPSDPNSL LKDLLEKARR GGQMGAENGF RDDEDHEMGA NRFTGRGFRL GSTIDAADEV VEDNTSQSQR RPEKVTREIT FW KEGFQVA DGPLYRYDDP ANSFYLSELN QGRAPLKLLD VQFGQEVEVN VYKKLDESYK APTRKLGGFS GQGQRLGSPI PGE SSPAEV PKNETPAAQE QPMPDNEPKQ GDTSIQIRYA NGKREVLHCN STDTVKFLYE HVTSNANTDP SRNFTLNYAF PIKP ISNDE TTLKDADLLN SVVVQRWA UniProtKB: UBX domain-containing protein 1 |
-分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
分子 | 名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / 式: BEF |
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分子量 | 理論値: 66.007 Da |
Chemical component information | ChemComp-BEF: |
-分子 #6: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 8 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 54367 |