[日本語] English
- EMDB-20073: Reconstruction of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in com... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20073
タイトルReconstruction of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with one PA28 activator prepared without chemical stabilisation
マップデータ
試料20S proteasome/PA28 complex.
  • Plasmodium falciparum 20S proteasome
  • 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome activator complex / positive regulation of endopeptidase activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endopeptidase activator activity / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / proteasome core complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity ...proteasome activator complex / positive regulation of endopeptidase activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endopeptidase activator activity / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / proteasome core complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasomal protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / 核質 / 細胞核 / 細胞質
Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Proteasome B-type subunit / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome activator PA28 / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome, subunit alpha/beta ...Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Proteasome B-type subunit / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome activator PA28 / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome, subunit alpha/beta / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome subunit alpha2 / Proteasome subunit alpha4 / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome subunit beta 1 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome subunit beta 7 / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome subunit alpha 3 / Proteasome subunit beta Pre3 / Proteasome subunit alpha6
Proteasome subunit alpha type-6, putative / Proteasome subunit alpha type-1, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type-3, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome activator 28 subunit beta, putative / Proteasome subunit beta ...Proteasome subunit alpha type-6, putative / Proteasome subunit alpha type-1, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type-3, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome activator 28 subunit beta, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta type-6, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type-2, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Hanssen E / Xie SC / Leis A / Metcalfe RD / Gillett DL / Tilley L / Griffin MDW
資金援助 オーストラリア, 2件
OrganizationGrant number
National Health and Medical Research Council (Australia) オーストラリア
Australian Research Council オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Microbiol / : 2019
タイトル: The structure of the PA28-20S proteasome complex from Plasmodium falciparum and implications for proteostasis.
著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / ...著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / Christopher Tsu / Lawrence R Dick / Michael D W Griffin / Leann Tilley /
要旨: The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its ...The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its role in vivo remains unclear. Here, we show that genetic deletion of the PA28 regulator from Plasmodium falciparum (Pf) renders malaria parasites more sensitive to the antimalarial drug dihydroartemisinin, indicating that PA28 may play a role in protection against proteotoxic stress. The crystal structure of PfPA28 reveals a bell-shaped molecule with an inner pore that has a strong segregation of charges. Small-angle X-ray scattering shows that disordered loops, which are not resolved in the crystal structure, extend from the PfPA28 heptamer and surround the pore. Using single particle cryo-electron microscopy, we solved the structure of Pf20S in complex with one and two regulatory PfPA28 caps at resolutions of 3.9 and 3.8 Å, respectively. PfPA28 binds Pf20S asymmetrically, strongly engaging subunits on only one side of the core. PfPA28 undergoes rigid body motions relative to Pf20S. Molecular dynamics simulations support conformational flexibility and a leaky interface. We propose lateral transfer of short peptides through the dynamic interface as a mechanism facilitating the release of proteasome degradation products.
構造検証レポート簡易版, 詳細版, XML, 構造検証レポートについて
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月7日-
登録2019年4月8日-
マップ公開2019年8月7日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20073.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 155.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 344 pix.
= 450.64 Å
1.31 Å/pix.
x 344 pix.
= 450.64 Å
1.31 Å/pix.
x 344 pix.
= 450.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.014002914 - 0.041436154
平均 (標準偏差)0.00007986513 (±0.0021799023)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions344344344
Spacing344344344
セルA=B=C: 450.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z344344344
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z450.640450.640450.640
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS344344344
D min/max/mean-0.0140.0410.000

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_20073_half_map_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_20073_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

-
全体 20S proteasome/PA28 complex.

全体名称: 20S proteasome/PA28 complex.
詳細: Sample was a mixture of unbound 20S proteasome, 20S proteasome in complex with one PA28 cap, and 20S proteasome in complex with two PA28 caps.
構成要素数: 3

-
構成要素 #1: タンパク質, 20S proteasome/PA28 complex.

タンパク質名称: 20S proteasome/PA28 complex.
詳細: Sample was a mixture of unbound 20S proteasome, 20S proteasome in complex with one PA28 cap, and 20S proteasome in complex with two PA28 caps.
組換発現: No
分子量理論値: 230 kDa
由来生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)

-
構成要素 #2: タンパク質, Plasmodium falciparum 20S proteasome

タンパク質名称: Plasmodium falciparum 20S proteasome / 組換発現: No
由来生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)

-
構成要素 #3: タンパク質, 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.

タンパク質名称: 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.
組換発現: No
由来生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / : BL21(DE3)

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.7 mg/mL / pH: 7.4
支持膜unspecified
凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 277.15 K / 湿度: 100 % / 詳細: wait time 0sec blot time 2sec blot force -1.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 32 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 100000.0 X (nominal) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1000.0 - nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラ検出器: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

-
画像取得

画像取得デジタル画像の数: 622 / サンプリングサイズ: 5 µm

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 18893 / 詳細: Images were gain corrected
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築

モデリング #1精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 6DFK, 6MUW
鎖ID: M

温度因子: 81.36

+
万見について

-
お知らせ

-
2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

-
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る