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- EMDB-20073: Reconstruction of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20073
タイトルReconstruction of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with one PA28 activator prepared without chemical stabilisation
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: 20S proteasome/PA28 complex.
    • 複合体: Plasmodium falciparum 20S proteasome
    • 複合体: 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.
機能・相同性
機能・相同性情報


AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / ABC-family proteins mediated transport / MAPK6/MAPK4 signaling / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases ...AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / ABC-family proteins mediated transport / MAPK6/MAPK4 signaling / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome activator complex / Neutrophil degranulation / proteasome core complex / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endopeptidase activator activity / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / hydrolase activity / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit beta 1 / Proteasome activator PA28 / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator pa28 beta subunit / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit ...Proteasome subunit beta 1 / Proteasome activator PA28 / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator pa28 beta subunit / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type-2, putative / Proteasome subunit alpha type-3, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta type-6, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome activator 28 subunit beta, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type-6, putative / Proteasome subunit alpha type ...Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type-2, putative / Proteasome subunit alpha type-3, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta type-6, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome activator 28 subunit beta, putative / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type-6, putative / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type-1, putative / Proteasome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Hanssen E / Xie SC / Leis A / Metcalfe RD / Gillett DL / Tilley L / Griffin MDW
資金援助 オーストラリア, 2件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (Australia) オーストラリア
Australian Research Council オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: The structure of the PA28-20S proteasome complex from Plasmodium falciparum and implications for proteostasis.
著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / ...著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / Christopher Tsu / Lawrence R Dick / Michael D W Griffin / Leann Tilley /
要旨: The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its ...The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its role in vivo remains unclear. Here, we show that genetic deletion of the PA28 regulator from Plasmodium falciparum (Pf) renders malaria parasites more sensitive to the antimalarial drug dihydroartemisinin, indicating that PA28 may play a role in protection against proteotoxic stress. The crystal structure of PfPA28 reveals a bell-shaped molecule with an inner pore that has a strong segregation of charges. Small-angle X-ray scattering shows that disordered loops, which are not resolved in the crystal structure, extend from the PfPA28 heptamer and surround the pore. Using single particle cryo-electron microscopy, we solved the structure of Pf20S in complex with one and two regulatory PfPA28 caps at resolutions of 3.9 and 3.8 Å, respectively. PfPA28 binds Pf20S asymmetrically, strongly engaging subunits on only one side of the core. PfPA28 undergoes rigid body motions relative to Pf20S. Molecular dynamics simulations support conformational flexibility and a leaky interface. We propose lateral transfer of short peptides through the dynamic interface as a mechanism facilitating the release of proteasome degradation products.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月7日-
登録2019年4月8日-
マップ公開2019年8月7日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20073.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20073.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 155.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.014002914 - 0.041436154
平均 (標準偏差)0.00007986513 (±0.0021799023)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ344344344
Spacing344344344
セルA=B=C: 450.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z344344344
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z450.640450.640450.640
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS344344344
D min/max/mean-0.0140.0410.000

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添付データ

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_20073_half_map_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_20073_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 20S proteasome/PA28 complex.

全体名称: 20S proteasome/PA28 complex.
要素
  • 複合体: 20S proteasome/PA28 complex.
    • 複合体: Plasmodium falciparum 20S proteasome
    • 複合体: 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.

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超分子 #1: 20S proteasome/PA28 complex.

超分子名称: 20S proteasome/PA28 complex. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#15
詳細: Sample was a mixture of unbound 20S proteasome, 20S proteasome in complex with one PA28 cap, and 20S proteasome in complex with two PA28 caps.
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 230 KDa

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超分子 #2: Plasmodium falciparum 20S proteasome

超分子名称: Plasmodium falciparum 20S proteasome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#14
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)

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超分子 #3: 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.

超分子名称: 11S activator of the Plasmodium falciparum proteasome.
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #15
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
5.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
1.0 mMDTTDithiothreitolジチオトレイトール
25.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンTris hydrochloride
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: wait time 0sec blot time 2sec blot force -1.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7676 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7420 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 622 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 18893 / 詳細: Relion autopick from 20S map
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: 60 A filtered map of single capped proteasome fixed.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 18893
詳細Images were gain corrected
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6dfk

chain_id: M

6muw

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 81.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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