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- EMDB-1960: Symmetry-free cryo-EM map of TRiC in the nucleotide-free (apo) state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1960
タイトルSymmetry-free cryo-EM map of TRiC in the nucleotide-free (apo) state
マップデータsymmetry-free apo-TRiC 3D reconstruction
試料
  • 試料: Bovine TRiC/CCT in the nucleotide-free (apo) state
  • タンパク質・ペプチド: bovine TRiC
キーワードTRiC/CCT / chaperonin / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / protein folding (フォールディング)
機能・相同性
機能・相同性情報


Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB1 GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / chaperonin-containing T-complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / binding of sperm to zona pellucida ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB1 GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / chaperonin-containing T-complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / binding of sperm to zona pellucida / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Neutrophil degranulation / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / cell body / 微小管 / protein stabilization / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Cong Y / Schroder GF / Meyer AS / Jakana J / Ma B / Dougherty MT / Schmid MF / Reissmann S / Levitt M / Ludtke SL ...Cong Y / Schroder GF / Meyer AS / Jakana J / Ma B / Dougherty MT / Schmid MF / Reissmann S / Levitt M / Ludtke SL / Frydman J / Chiu W
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2012
タイトル: Symmetry-free cryo-EM structures of the chaperonin TRiC along its ATPase-driven conformational cycle.
著者: Yao Cong / Gunnar F Schröder / Anne S Meyer / Joanita Jakana / Boxue Ma / Matthew T Dougherty / Michael F Schmid / Stefanie Reissmann / Michael Levitt / Steven L Ludtke / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: The eukaryotic group II chaperonin TRiC/CCT is a 16-subunit complex with eight distinct but similar subunits arranged in two stacked rings. Substrate folding inside the central chamber is triggered ...The eukaryotic group II chaperonin TRiC/CCT is a 16-subunit complex with eight distinct but similar subunits arranged in two stacked rings. Substrate folding inside the central chamber is triggered by ATP hydrolysis. We present five cryo-EM structures of TRiC in apo and nucleotide-induced states without imposing symmetry during the 3D reconstruction. These structures reveal the intra- and inter-ring subunit interaction pattern changes during the ATPase cycle. In the apo state, the subunit arrangement in each ring is highly asymmetric, whereas all nucleotide-containing states tend to be more symmetrical. We identify and structurally characterize an one-ring closed intermediate induced by ATP hydrolysis wherein the closed TRiC ring exhibits an observable chamber expansion. This likely represents the physiological substrate folding state. Our structural results suggest mechanisms for inter-ring-negative cooperativity, intra-ring-positive cooperativity, and protein-folding chamber closure of TRiC. Intriguingly, these mechanisms are different from other group I and II chaperonins despite their similar architecture.
履歴
登録2011年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年2月6日-
マップ公開2012年2月6日-
更新2013年3月20日-
現状2013年3月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4a0o
  • 表面レベル: 1.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

image1960.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1960.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈symmetry-free apo-TRiC 3D reconstruction
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.13 / ムービー #1: 1.13
最小 - 最大-0.42493957 - 2.51474524
平均 (標準偏差)0.07473919 (±0.28258339)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-72-72-72
サイズ144144144
Spacing144144144
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.42.42.4
M x/y/z144144144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z345.600345.600345.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-72-72-72
NC/NR/NS144144144
D min/max/mean-0.4252.5150.075

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bovine TRiC/CCT in the nucleotide-free (apo) state

全体名称: Bovine TRiC/CCT in the nucleotide-free (apo) state
要素
  • 試料: Bovine TRiC/CCT in the nucleotide-free (apo) state
  • タンパク質・ペプチド: bovine TRiC

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超分子 #1000: Bovine TRiC/CCT in the nucleotide-free (apo) state

超分子名称: Bovine TRiC/CCT in the nucleotide-free (apo) state / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 16-mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

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分子 #1: bovine TRiC

分子名称: bovine TRiC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TRiC or CCT / 集合状態: 16-mer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: Testes
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
グリッド詳細: 200-mesh Quantifoil holey grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 101 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI vitrobot / 手法: Two-side blotting for 1 second before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 50000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: JEOL in-column omega energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
試料ステージ試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER
温度平均: 101 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism correction
日付2008年10月20日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 700 / 平均電子線量: 18 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN1.8
詳細: A recently developed 2-D fast rotational matching (FRM2D) algorithm for image alignment, available in EMAN 1.8, was adopted in the refinement steps
使用した粒子像数: 47151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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