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- EMDB-1932: Negative stain EM Map of the AAA protein CbbX, a red-type Rubisco... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1932
タイトルNegative stain EM Map of the AAA protein CbbX, a red-type Rubisco activase from R. sphaeroides
マップデータNegative stain EM reconstruction of the R. sphaeroides CbbX hexamer
試料
  • 試料: R. sphaeroides CbbX 3D density map.
  • タンパク質・ペプチド: Rubisco Activaseリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
キーワードAAA+ protein / ATPase (ATPアーゼ) / Rubisco activase (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
CbxX/CfxQ, monofunctional / CbxX/CfxQ / CbbX, AAA lid domain / AAA lid domain / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 21.0 Å
データ登録者Mueller-Cajar O / Stotz M / Wendler P / Hartl FU / Bracher A / Hayer-Hartl M
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure and function of the AAA+ protein CbbX, a red-type Rubisco activase.
著者: Oliver Mueller-Cajar / Mathias Stotz / Petra Wendler / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis, but tends to form inactive complexes with its substrate ribulose 1,5- ...Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis, but tends to form inactive complexes with its substrate ribulose 1,5-bisphosphate (RuBP). In plants, Rubisco is reactivated by the AAA(+) (ATPases associated with various cellular activities) protein Rubisco activase (Rca), but no such protein is known for the Rubisco of red algae. Here we identify the protein CbbX as an activase of red-type Rubisco. The 3.0-Å crystal structure of unassembled CbbX from Rhodobacter sphaeroides revealed an AAA(+) protein architecture. Electron microscopy and biochemical analysis showed that ATP and RuBP must bind to convert CbbX into functionally active, hexameric rings. The CbbX ATPase is strongly stimulated by RuBP and Rubisco. Mutational analysis suggests that CbbX functions by transiently pulling the carboxy-terminal peptide of the Rubisco large subunit into the hexamer pore, resulting in the release of the inhibitory RuBP. Understanding Rubisco activation may facilitate efforts to improve CO(2) uptake and biomass production by photosynthetic organisms.
履歴
登録2011年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年8月26日-
マップ公開2011年11月3日-
更新2012年9月26日-
現状2012年9月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zuh
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-1932.png

emd_1932.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain EM reconstruction of the R. sphaeroides CbbX hexamer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.31 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.005 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.011328 - 0.197363
平均 (標準偏差)0.000343572 (±0.00533179)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 423.68 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.313.313.31
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z423.680423.680423.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0110.1970.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : R. sphaeroides CbbX 3D density map.

全体名称: R. sphaeroides CbbX 3D density map.
要素
  • 試料: R. sphaeroides CbbX 3D density map.
  • タンパク質・ペプチド: Rubisco Activaseリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ

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超分子 #1000: R. sphaeroides CbbX 3D density map.

超分子名称: R. sphaeroides CbbX 3D density map. / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Hexamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 206 KDa

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分子 #1: Rubisco Activase

分子名称: Rubisco Activase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CbbX
詳細: The protein is bound to Ribulose-1,5-bisphosphate, ATP and ATPgammaS
コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
分子量理論値: 206 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pHue
配列GO: ATP binding

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.072 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris pH 8.0, 50 mM NaCl, 5mM MgCl2, 1mM Ribulose-1,5-bisphosphate, 1mM ATP/ATPgammaS
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein stained with 2% (w/v) uranyl acetate for 40 seconds.
グリッド詳細: plain carbon grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 90600 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.26 µm / 倍率（公称値）: 90600
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected for at 110k magnification
日付2010年11月19日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k) / 平均電子線量: 20 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: phase flipping, each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 21.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: MRC, IMAGIC, SPIDER / 使用した粒子像数: 245

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3syl

詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3zuh:
Negative stain EM Map of the AAA protein CbbX, a red-type Rubisco activase from R. sphaeroides

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3cf3

詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3zuh:
Negative stain EM Map of the AAA protein CbbX, a red-type Rubisco activase from R. sphaeroides

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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