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万見
- EMDB-1771: 30S Initiation Complex. 30S-IF1-IF2-IF3-tRNA-mRNA-GTP (after clas... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1771
タイトル30S Initiation Complex. 30S-IF1-IF2-IF3-tRNA-mRNA-GTP (after classification)
マップデータ30S initiation complex (after classification)
試料
  • 試料: 30S initiation complex
  • 複合体: 30S initiation complex
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.3 Å
データ登録者Julian P / Milon P / Agirrezabala X / Lasso G / Gil D / Rodnina MV / Valle M
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2011
タイトル: The Cryo-EM structure of a complete 30S translation initiation complex from Escherichia coli.
著者: Patricia Julián / Pohl Milon / Xabier Agirrezabala / Gorka Lasso / David Gil / Marina V Rodnina / Mikel Valle /
要旨: Formation of the 30S initiation complex (30S IC) is an important checkpoint in regulation of gene expression. The selection of mRNA, correct start codon, and the initiator fMet-tRNA(fMet) requires ...Formation of the 30S initiation complex (30S IC) is an important checkpoint in regulation of gene expression. The selection of mRNA, correct start codon, and the initiator fMet-tRNA(fMet) requires the presence of three initiation factors (IF1, IF2, IF3) of which IF3 and IF1 control the fidelity of the process, while IF2 recruits fMet-tRNA(fMet). Here we present a cryo-EM reconstruction of the complete 30S IC, containing mRNA, fMet-tRNA(fMet), IF1, IF2, and IF3. In the 30S IC, IF2 contacts IF1, the 30S subunit shoulder, and the CCA end of fMet-tRNA(fMet), which occupies a novel P/I position (P/I1). The N-terminal domain of IF3 contacts the tRNA, whereas the C-terminal domain is bound to the platform of the 30S subunit. Binding of initiation factors and fMet-tRNA(fMet) induces a rotation of the head relative to the body of the 30S subunit, which is likely to prevail through 50S subunit joining until GTP hydrolysis and dissociation of IF2 take place. The structure provides insights into the mechanism of mRNA selection during translation initiation.
履歴
登録2010年8月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年9月16日-
マップ公開2011年9月16日-
更新2013年12月11日-
現状2013年12月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-1771.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1771.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈30S initiation complex (after classification)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.42882487 - 2.1288023
平均 (標準偏差)0.03256337 (±0.15947002)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 364.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z364.000364.000364.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-0.4292.1290.033

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 30S initiation complex

全体名称: 30S initiation complex
要素
  • 試料: 30S initiation complex
  • 複合体: 30S initiation complex

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超分子 #1000: 30S initiation complex

超分子名称: 30S initiation complex / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: 30S initiation complex

超分子名称: 30S initiation complex / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 30SIC / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: SSU 30S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, 70 mM NH4Cl, 30 mM KCl, and 7 mM MgCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダー: Cryo Specimen Holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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