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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1530 | |||||||||
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タイトル | Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens | |||||||||
マップデータ | Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens | |||||||||
試料 |
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キーワード | protein complex (タンパク質複合体) / hexamer (オリゴマー) / peroxidase (ペルオキシダーゼ) / dye-decolorizing peroxidase / heme containing peroxidase | |||||||||
機能・相同性 | Dyp-type peroxidase 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Brevibacterium linens (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Sutter M / Boehringer D / Gutmann S / Gunther S / Prangishvili D / Loessner MJ / Stetter KO / Weber-Ban E / Ban N | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2008 タイトル: Structural basis of enzyme encapsulation into a bacterial nanocompartment. 著者: Markus Sutter / Daniel Boehringer / Sascha Gutmann / Susanne Günther / David Prangishvili / Martin J Loessner / Karl O Stetter / Eilika Weber-Ban / Nenad Ban / 要旨: Compartmentalization is an important organizational feature of life. It occurs at varying levels of complexity ranging from eukaryotic organelles and the bacterial microcompartments, to the molecular ...Compartmentalization is an important organizational feature of life. It occurs at varying levels of complexity ranging from eukaryotic organelles and the bacterial microcompartments, to the molecular reaction chambers formed by enzyme assemblies. The structural basis of enzyme encapsulation in molecular compartments is poorly understood. Here we show, using X-ray crystallographic, biochemical and EM experiments, that a widespread family of conserved bacterial proteins, the linocin-like proteins, form large assemblies that function as a minimal compartment to package enzymes. We refer to this shell-forming protein as 'encapsulin'. The crystal structure of such a particle from Thermotoga maritima determined at 3.1-angstroms resolution reveals that 60 copies of the monomer assemble into a thin, icosahedral shell with a diameter of 240 angstroms. The interior of this nanocompartment is lined with conserved binding sites for short polypeptide tags present as C-terminal extensions of enzymes involved in oxidative-stress response. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1530.map.gz | 623.7 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1530-v30.xml emd-1530.xml | 8.9 KB 8.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1530.gif | 68.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1530 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1530 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1530.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens
全体 | 名称: Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens |
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要素 |
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-超分子 #1000: Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens
超分子 | 名称: Structure of hexameric DyP from Brevibacterium linens タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse / 集合状態: hexamer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 240 KDa |
-分子 #1: dye-decolorizing peroxidase
分子 | 名称: dye-decolorizing peroxidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Dyp / コピー数: 6 / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Brevibacterium linens (バクテリア) / 株: M18 |
分子量 | 理論値: 40 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli Rosetta (大腸菌) / 組換プラスミド: pET21a |
配列 | InterPro: Dyp-type peroxidase |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% w/v uranyl acetate |
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グリッド | 詳細: carbon coated 200 mesh copper grid |
凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 20 |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 100000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.7 µm / 倍率(公称値): 100000 |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: Tridiem Gatan |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER |
温度 | 平均: 295 K |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k) デジタル化 - サンプリング間隔: 1.4 µm / 平均電子線量: 15 e/Å2 |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each image |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5 / 使用した粒子像数: 2878 |