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- EMDB-1510: Structure of full-length Epac2 in complex with cyclic-AMP and Rap. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1510
タイトルStructure of full-length Epac2 in complex with cyclic-AMP and Rap.
マップデータThis is a map of the Epac2-cAMP-Rap1B complex.
試料
  • 試料: Epac2-cAMP-Rap1B complex
  • タンパク質・ペプチド: Rap1B
  • タンパク質・ペプチド: Epac2
  • リガンド: Adenosine cyclic monophosphate
キーワードGEF / GTPases / Epac / Rap / cAMP (CAMP)
機能・相同性: / intracellular anatomical structure / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / cAMP-mediated signaling
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Arias-Palomo E / Rehmann H / Hadders M / Schwede F / Bos JL / Llorca O
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structure of Epac2 in complex with a cyclic AMP analogue and RAP1B.
著者: Holger Rehmann / Ernesto Arias-Palomo / Michael A Hadders / Frank Schwede / Oscar Llorca / Johannes L Bos /
要旨: Epac proteins are activated by binding of the second messenger cAMP and then act as guanine nucleotide exchange factors for Rap proteins. The Epac proteins are involved in the regulation of cell ...Epac proteins are activated by binding of the second messenger cAMP and then act as guanine nucleotide exchange factors for Rap proteins. The Epac proteins are involved in the regulation of cell adhesion and insulin secretion. Here we have determined the structure of Epac2 in complex with a cAMP analogue (Sp-cAMPS) and RAP1B by X-ray crystallography and single particle electron microscopy. The structure represents the cAMP activated state of the Epac2 protein with the RAP1B protein trapped in the course of the exchange reaction. Comparison with the inactive conformation reveals that cAMP binding causes conformational changes that allow the cyclic nucleotide binding domain to swing from a position blocking the Rap binding site towards a docking site at the Ras exchange motif domain.
履歴
登録2008年4月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月28日-
マップ公開2009年3月31日-
更新2014年4月16日-
現状2014年4月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.041906294
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.041906294
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1510.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1510.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 422.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of the Epac2-cAMP-Rap1B complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.2 Å/pix.
x 48 pix.
= 201.6 Å		4.2 Å/pix.
x 48 pix.
= 201.6 Å		4.2 Å/pix.
x 48 pix.
= 201.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0144 / ムービー #1: 0.0419063
最小 - 最大-0.0394806 - 0.166338
平均 (標準偏差)0.00176734 (±0.0126218)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ484848
Spacing484848
セルA=B=C: 201.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z484848
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z201.600201.600201.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ494949
NX/NY/NZ969696
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS484848
D min/max/mean-0.0390.1660.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Epac2-cAMP-Rap1B complex

全体名称: Epac2-cAMP-Rap1B complex
要素
  • 試料: Epac2-cAMP-Rap1B complex
  • タンパク質・ペプチド: Rap1B
  • タンパク質・ペプチド: Epac2
  • リガンド: Adenosine cyclic monophosphate

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超分子 #1000: Epac2-cAMP-Rap1B complex

超分子名称: Epac2-cAMP-Rap1B complex / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One monomer of Epac2 binds one monomer of Rap1B in presence of cAMP
Number unique components: 3
分子量理論値: 135 KDa

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分子 #1: Rap1B

分子名称: Rap1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Rap1B / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 18 KDa
配列GO: intracellular anatomical structure / InterPro: INTERPRO: IPR003577

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分子 #2: Epac2

分子名称: Epac2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Epac2 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House Mouse
分子量理論値: 115 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGEX4T
配列GO: cAMP-mediated signaling
InterPro: Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain

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分子 #3: Adenosine cyclic monophosphate

分子名称: Adenosine cyclic monophosphate / タイプ: ligand / ID: 3 / Name.synonym: cAMP / 詳細: cAMP is the Epac2 activator. / 組換発現: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 329.21 Da

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 50mM Tris-HCL, 100mM NaCl, 10mM CaCl2, 500 uM cAMP, 5% glycerol.
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 2% w/v uranyl formate for 60 seconds
グリッド詳細: 400 mesh Copper/Palladium grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
詳細Microscope JEOL 1230
日付2007年7月19日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.5 µm / ビット/ピクセル: 8

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画像解析

CTF補正詳細: Phase correction at the micrograph level
最終 2次元分類クラス数: 233
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN,Xmipp / 使用した粒子像数: 3442

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3cf6

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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