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- EMDB-13065: Cryo-EM structure of ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13065
タイトルCryo-EM structure of ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome
マップデータMain map
試料
  • 複合体: ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (149-MER) Widom 601 sequence
    • DNA: DNA (149-MER) Widom 601 sequence
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / site of DNA damage / nucleosome binding / DNA helicase activity / histone reader activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / structural constituent of chromatin ...poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / site of DNA damage / nucleosome binding / DNA helicase activity / histone reader activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / site of double-strand break / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / DNA修復 / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B ...Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Bacic L / Gaullier G / Deindl S
資金援助 スウェーデン, 4件
OrganizationGrant number
European Research Council (ERC)714068 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation019.0306 スウェーデン
Swedish Research Council2019-03534 スウェーデン
Cancerfonden19 0055 Pj スウェーデン
引用ジャーナル: Elife / : 2021
タイトル: Structure and dynamics of the chromatin remodeler ALC1 bound to a PARylated nucleosome.
著者: Luka Bacic / Guillaume Gaullier / Anton Sabantsev / Laura C Lehmann / Klaus Brackmann / Despoina Dimakou / Mario Halic / Graeme Hewitt / Simon J Boulton / Sebastian Deindl /
要旨: The chromatin remodeler ALC1 is recruited to and activated by DNA damage-induced poly(ADP-ribose) (PAR) chains deposited by PARP1/PARP2/HPF1 upon detection of DNA lesions. ALC1 has emerged as a ...The chromatin remodeler ALC1 is recruited to and activated by DNA damage-induced poly(ADP-ribose) (PAR) chains deposited by PARP1/PARP2/HPF1 upon detection of DNA lesions. ALC1 has emerged as a candidate drug target for cancer therapy as its loss confers synthetic lethality in homologous recombination-deficient cells. However, structure-based drug design and molecular analysis of ALC1 have been hindered by the requirement for PARylation and the highly heterogeneous nature of this post-translational modification. Here, we reconstituted an ALC1 and PARylated nucleosome complex modified in vitro using PARP2 and HPF1. This complex was amenable to cryo-EM structure determination without cross-linking, which enabled visualization of several intermediate states of ALC1 from the recognition of the PARylated nucleosome to the tight binding and activation of the remodeler. Functional biochemical assays with PARylated nucleosomes highlight the importance of nucleosomal epitopes for productive remodeling and suggest that ALC1 preferentially slides nucleosomes away from DNA breaks.
履歴
登録2021年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月15日-
マップ公開2021年9月15日-
更新2021年9月15日-
現状2021年9月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7otq
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13065.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0752 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15 / ムービー #1: 0.15
最小 - 最大-0.39473256 - 0.8218156
平均 (標準偏差)7.375511e-05 (±0.022399737)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 430.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.07521.07521.0752
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z430.080430.080430.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.3950.8220.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13065_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_13065_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_13065_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome

全体名称: ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome
要素
  • 複合体: ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (149-MER) Widom 601 sequence
    • DNA: DNA (149-MER) Widom 601 sequence

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超分子 #1: ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome

超分子名称: ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The nucleosome was PARylated by PARP2 and HPF1 before addition of ALC1.
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 305 KDa

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分子 #1: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like

分子名称: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: C-terminal 6-His tag. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.906766 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFLLRLHTEG RAEAARVQEQ DLRQWGLTGI HLRSYQLEGV NWLAQRFHCQ NGCILGDEMG LGKTCQTIAL FIYLAGRLND EGPFLILCP LSVLSNWKEE MQRFAPGLSC VTYAGDKEER ACLQQDLKQE SRFHVLLTTY EICLKDASFL KSFPWSVLVV D EAHRLKNQ ...文字列:
MFLLRLHTEG RAEAARVQEQ DLRQWGLTGI HLRSYQLEGV NWLAQRFHCQ NGCILGDEMG LGKTCQTIAL FIYLAGRLND EGPFLILCP LSVLSNWKEE MQRFAPGLSC VTYAGDKEER ACLQQDLKQE SRFHVLLTTY EICLKDASFL KSFPWSVLVV D EAHRLKNQ SSLLHKTLSE FSVVFSLLLT GTPIQNSLQE LYSLLSFVEP DLFSKEEVGD FIQRYQDIEK ESESASELHK LL QPFLLRR VKAEVATELP KKTEVVIYHG MSALQKKYYK AILMKDLDAF ENETAKKVKL QNILSQLRKC VDHPYLFDGV EPE PFEVGD HLTEASGKLH LLDKLLAFLY SGGHRVLLFS QMTQMLDILQ DYMDYRGYSY ERVDGSVRGE ERHLAIKNFG QQPI FVFLL STRAGGVGMN LTAADTVIFV DSDFNPQNDL QAAARAHRIG QNKSVKVIRL IGRDTVEEIV YRKAASKLQL TNMII EGGH FTLGAQKPAA DADLQLSEIL KFGLDKLLAS EGSTMDEIDL ESILGETKDG QWVSDALPAA EGGSRDQEEG KNHMYL FEG KDYSKEPSKE DRKSFEQLVN LQKTLLEKAS QEGRSLRNKG SVLIPGLVEG STKRKRVLSP EELEDRQKKR QEAAAKR RR LIEEKKRQKE EAEHKKKMAW WESNNYQSFC LPSEESEPED LENGEESSAE LDYQDPDATS LKYVSGDVTH PQAGAEDA L IVHCVDDSGH WGRGGLFTAL EKRSAEPRKI YELAGKMKDL SLGGVLLFPV DDKESRNKGQ DLLALIVAQH RDRSNVLSG IKMAALEEGL KKIFLAAKKK KASVHLPRIG HATKGFNWYG TERLIRKHLA ARGIPTYIYY FPRSKAHHHH HH

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分子 #2: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.403062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LAAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

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分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

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分子 #4: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

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分子 #5: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

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分子 #6: DNA (149-MER) Widom 601 sequence

分子名称: DNA (149-MER) Widom 601 sequence / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 49.175336 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC) (DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC) (DG)(DA)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)

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分子 #7: DNA (149-MER) Widom 601 sequence

分子名称: DNA (149-MER) Widom 601 sequence / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 49.606586 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT) ...文字列:
(DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.04 kPa / 詳細: Current 20 mA.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 uL were applied on grid and immediately blotted for 2.5 s at blot force 0..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 26747 / 平均露光時間: 2.2 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 / 詳細: Total dose was fractionated over 40 movie frames.
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3321590
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.9)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Synthetic map at 30 A resolution generated from PDB entry 3LZ0 (free nucleosome) with the molmap command in ChimeraX.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
詳細: The final set of 5487 particles used for non-uniform refinement in cryoSPARC were identified by GMM clustering of results from 3D variability analysis in cryoSPARC.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 詳細: Non-uniform refinement in cryoSPARC.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 詳細: Non-uniform refinement in cryoSPARC 3.2.0. / 使用した粒子像数: 5487
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

chain_id: A

chain_id: K
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Real-space CC
得られたモデル

PDB-7otq:
Cryo-EM structure of ALC1/CHD1L bound to a PARylated nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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