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- EMDB-12190: In situ assembled Salmonella FlgD hook cap complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12190
タイトルIn situ assembled Salmonella FlgD hook cap complex
マップデータrefinement volume
試料
  • 複合体: Flagellar FlgD hook cap complex
    • タンパク質・ペプチド: Basal-body rod modification protein FlgD
機能・相同性FlgD Tudor-like domain / FlgD Tudor-like domain / Flagellar hook capping protein / Flagellar hook capping protein - N-terminal region / FlgD Ig-like domain / FlgD Ig-like domain / bacterial-type flagellum organization / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / Basal-body rod modification protein FlgD
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Johnson S / Furlong E / Lea SM
資金援助 英国, 4件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust219477 英国
Wellcome Trust209194 英国
Wellcome Trust201536 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)S021264 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2021
タイトル: Molecular structure of the intact bacterial flagellar basal body.
著者: Steven Johnson / Emily J Furlong / Justin C Deme / Ashley L Nord / Joseph J E Caesar / Fabienne F V Chevance / Richard M Berry / Kelly T Hughes / Susan M Lea /
要旨: The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that enables motility in many species. Bacterial flagella self-assemble a strong, multicomponent drive shaft that couples rotation in the ...The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that enables motility in many species. Bacterial flagella self-assemble a strong, multicomponent drive shaft that couples rotation in the inner membrane to the micrometre-long flagellar filament that powers bacterial swimming in viscous fluids. Here, we present structures of the intact Salmonella flagellar basal body, encompassing the inner membrane rotor, drive shaft and outer-membrane bushing, solved using cryo-electron microscopy to resolutions of 2.2-3.7 Å. The structures reveal molecular details of how 173 protein molecules of 13 different types assemble into a complex spanning two membranes and a cell wall. The helical drive shaft at one end is intricately interwoven with the rotor component with both the export gate complex and the proximal rod forming interactions with the MS-ring. At the other end, the drive shaft distal rod passes through the LP-ring bushing complex, which functions as a molecular bearing anchored in the outer membrane through interactions with the lipopolysaccharide. The in situ structure of a protein complex capping the drive shaft provides molecular insights into the assembly process of this molecular machine.
履歴
登録2021年1月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月5日-
マップ公開2021年5月5日-
更新2021年6月9日-
現状2021年6月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bhq
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7bhq
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12190.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12190.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈refinement volume
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.007 / ムービー #1: 0.007
最小 - 最大-0.02024237 - 0.041165408
平均 (標準偏差)-0.00017404836 (±0.0016742742)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ768768768
Spacing768768768
セルA=B=C: 638.976 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8320.8320.832
M x/y/z768768768
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z638.976638.976638.976
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS768768768
D min/max/mean-0.0200.041-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12190_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: post processed volume

ファイルemd_12190_additional_1.map
注釈post processed volume
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_12190_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map2

ファイルemd_12190_half_map_2.map
注釈half map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Flagellar FlgD hook cap complex

全体名称: Flagellar FlgD hook cap complex
要素
  • 複合体: Flagellar FlgD hook cap complex
    • タンパク質・ペプチド: Basal-body rod modification protein FlgD

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超分子 #1: Flagellar FlgD hook cap complex

超分子名称: Flagellar FlgD hook cap complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)

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分子 #1: Basal-body rod modification protein FlgD

分子名称: Basal-body rod modification protein FlgD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: FlgD / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
分子量理論値: 24.001637 KDa
配列文字列: MSIAVNMNDP TNTGVKTTTG SGSMTGSNAA DLQSSFLTLL VAQLKNQDPT NPLQNNELTT QLAQISTVSG IEKLNTTLGA ISGQIDNSQ SLQATTLIGH GVMVPGTTIL AGKGAEEGAV TSTTPFGVEL QQPADKVTAT ITDKDGRVVR TLEIGELRAG V HTFTWDGK ...文字列:
MSIAVNMNDP TNTGVKTTTG SGSMTGSNAA DLQSSFLTLL VAQLKNQDPT NPLQNNELTT QLAQISTVSG IEKLNTTLGA ISGQIDNSQ SLQATTLIGH GVMVPGTTIL AGKGAEEGAV TSTTPFGVEL QQPADKVTAT ITDKDGRVVR TLEIGELRAG V HTFTWDGK QTDGTTVPNG SYNIAITASN GGTQLVAQPL QFALVQGVTK GSNGNLLDLG TYGTTTLDEV RQII

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: SIMPLE (ver. 3.0)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 29748
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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