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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10074 | |||||||||
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タイトル | SecA in complex with ribosome nascent chain | |||||||||
マップデータ | SecA bound to translating ribosome (with focused refined) | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein-secreting ATPase / intracellular protein transmembrane transport / protein import / protein targeting / helicase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Jomaa A / Shuai W / Shan S / Ban N | |||||||||
資金援助 | スイス, 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019 タイトル: The molecular mechanism of cotranslational membrane protein recognition and targeting by SecA. 著者: Shuai Wang / Ahmad Jomaa / Mateusz Jaskolowski / Chien-I Yang / Nenad Ban / Shu-Ou Shan / 要旨: Cotranslational protein targeting is a conserved process for membrane protein biogenesis. In Escherichia coli, the essential ATPase SecA was found to cotranslationally target a subset of nascent ...Cotranslational protein targeting is a conserved process for membrane protein biogenesis. In Escherichia coli, the essential ATPase SecA was found to cotranslationally target a subset of nascent membrane proteins to the SecYEG translocase at the plasma membrane. The molecular mechanism of this pathway remains unclear. Here we use biochemical and cryoelectron microscopy analyses to show that the amino-terminal amphipathic helix of SecA and the ribosomal protein uL23 form a composite binding site for the transmembrane domain (TMD) on the nascent protein. This binding mode further enables recognition of charged residues flanking the nascent TMD and thus explains the specificity of SecA recognition. Finally, we show that membrane-embedded SecYEG promotes handover of the translating ribosome from SecA to the translocase via a concerted mechanism. Our work provides a molecular description of the SecA-mediated cotranslational targeting pathway and demonstrates an unprecedented role of the ribosome in shielding nascent TMDs. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10074.map.gz | 6.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10074-v30.xml emd-10074.xml | 15.6 KB 15.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_10074.png | 76.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10074 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10074 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10074.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | SecA bound to translating ribosome (with focused refined) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.39 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : ribosome nascent chain in complex with SecA
全体 | 名称: ribosome nascent chain in complex with SecA |
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要素 |
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-超分子 #1: ribosome nascent chain in complex with SecA
超分子 | 名称: ribosome nascent chain in complex with SecA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#35 |
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分子量 | 理論値: 2.6 MDa |
-分子 #1: SecA
分子 | 名称: SecA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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配列 | 文字列: QGHMMLIKLL TKVFGCRNDR TLRRMRKVVN IINAMEPEMM KLSDEELKGK TAEFRARLEK GEVLENLIPE AFAVVREASK RVFGMRHFDV QLLGGMVLNE RCIAEMRTGE GKTLTATLPA YLNALTGKGV HVVTVNDYLA QRDAENNRPL FEFLGLTVGI NLPGMPAPAK ...文字列: QGHMMLIKLL TKVFGCRNDR TLRRMRKVVN IINAMEPEMM KLSDEELKGK TAEFRARLEK GEVLENLIPE AFAVVREASK RVFGMRHFDV QLLGGMVLNE RCIAEMRTGE GKTLTATLPA YLNALTGKGV HVVTVNDYLA QRDAENNRPL FEFLGLTVGI NLPGMPAPAK REAYAADITY GTNNEYGFDY LRDNMAFSPE ERVQRKLHYA LVDEVDSILI DEARTPLIIS GPAEDSSEMY KRVNKIIPHL IRQEKEDSET FQGEGHFSVD EKSRQVNLTE RGLVLIEELL VKEGIMDEGE SLYSPANIML MHHVTAALRA HALFTRDVDY IVKDGEVIIV DEHTGRTMQG RRWSDGLHQA VEAKEGVQIQ NENQTLASIT FQNYFRLYEK LAGMTGTADT EAFEFSSIYK LDTVVVPTNR PMIRKDLPDL VYMTEAEKIQ AIIEDIKERT AKGQPVLVGT ISIEKSELVS NELTKAGIKH NVLNAKFHAN EAAIVAQAGY PAAVTIATNM AGRGTDIVLG GSWQAEVAAL ENPTAEQIEK IKADWQVRHD AVLEAGGLHI IGTERHESRR IDNQLRGRSG RQGDAGSSRF YLSMEDALMR IFASDRVSGM MRKLGMKPGE AIEHPWVTKA IANAQRKVES RNFDIRKQLL EYDDVANDQR RAIYSQRNEL LDVSDVSETI NSIREDVFKA TIDAYIPPQS LEEMWDIPGL QERLKNDFDL DLPIAEWLDK EPELHEETLR ERILAQSIEV YQRKEEVVGA EMMRHFEKGV MLQTLDSLWK EHLAAMDYLR QGIHLRGYAQ KDPKQEYKRE SFSMFAAMLE SLKYEVISTL SKVQVRMP |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | prepared using in-vitro translation system |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | ソフトウェア - 名称: Gctf |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: 70S ribosome |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 37334 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |