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万見
- EMDB-10064: Structure of s-Mgm1 decorating the inner surface of tubulated lip... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10064
タイトルStructure of s-Mgm1 decorating the inner surface of tubulated lipid membranes
マップデータ
試料
  • 複合体: Mgm1
    • タンパク質・ペプチド: Putative mitochondrial dynamin protein
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle organization / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain ...Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative mitochondrial dynamin protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.6 Å
データ登録者Faelber K / Dietrich L / Noel JK / Sanchez R / Kudryashev M / Kuelbrandt W / Daumke O
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structure and assembly of the mitochondrial membrane remodelling GTPase Mgm1.
著者: Katja Faelber / Lea Dietrich / Jeffrey K Noel / Florian Wollweber / Anna-Katharina Pfitzner / Alexander Mühleip / Ricardo Sánchez / Misha Kudryashev / Nicolas Chiaruttini / Hauke Lilie / ...著者: Katja Faelber / Lea Dietrich / Jeffrey K Noel / Florian Wollweber / Anna-Katharina Pfitzner / Alexander Mühleip / Ricardo Sánchez / Misha Kudryashev / Nicolas Chiaruttini / Hauke Lilie / Jeanette Schlegel / Eva Rosenbaum / Manuel Hessenberger / Claudia Matthaeus / Séverine Kunz / Alexander von der Malsburg / Frank Noé / Aurélien Roux / Martin van der Laan / Werner Kühlbrandt / Oliver Daumke /
要旨: Balanced fusion and fission are key for the proper function and physiology of mitochondria. Remodelling of the mitochondrial inner membrane is mediated by the dynamin-like protein mitochondrial ...Balanced fusion and fission are key for the proper function and physiology of mitochondria. Remodelling of the mitochondrial inner membrane is mediated by the dynamin-like protein mitochondrial genome maintenance 1 (Mgm1) in fungi or the related protein optic atrophy 1 (OPA1) in animals. Mgm1 is required for the preservation of mitochondrial DNA in yeast, whereas mutations in the OPA1 gene in humans are a common cause of autosomal dominant optic atrophy-a genetic disorder that affects the optic nerve. Mgm1 and OPA1 are present in mitochondria as a membrane-integral long form and a short form that is soluble in the intermembrane space. Yeast strains that express temperature-sensitive mutants of Mgm1 or mammalian cells that lack OPA1 display fragmented mitochondria, which suggests that Mgm1 and OPA1 have an important role in inner-membrane fusion. Consistently, only the mitochondrial outer membrane-not the inner membrane-fuses in the absence of functional Mgm1. Mgm1 and OPA1 have also been shown to maintain proper cristae architecture; for example, OPA1 prevents the release of pro-apoptotic factors by tightening crista junctions. Finally, the short form of OPA1 localizes to mitochondrial constriction sites, where it presumably promotes mitochondrial fission. How Mgm1 and OPA1 perform their diverse functions in membrane fusion, scission and cristae organization is at present unknown. Here we present crystal and electron cryo-tomography structures of Mgm1 from Chaetomium thermophilum. Mgm1 consists of a GTPase (G) domain, a bundle signalling element domain, a stalk, and a paddle domain that contains a membrane-binding site. Biochemical and cell-based experiments demonstrate that the Mgm1 stalk mediates the assembly of bent tetramers into helical filaments. Electron cryo-tomography studies of Mgm1-decorated lipid tubes and fluorescence microscopy experiments on reconstituted membrane tubes indicate how the tetramers assemble on positively or negatively curved membranes. Our findings convey how Mgm1 and OPA1 filaments dynamically remodel the mitochondrial inner membrane.
履歴
登録2019年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rzv
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6rzv
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10064.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10064.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.7 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-1.0248219 - 3.5259705
平均 (標準偏差)0.071875826 (±0.32441175)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 432.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.72.72.7
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z432.000432.000432.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-1.0253.5260.072

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10064_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered non-masked half-map #1

ファイルemd_10064_half_map_1.map
注釈Unfiltered non-masked half-map #1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered non-masked half-map #2

ファイルemd_10064_half_map_2.map
注釈Unfiltered non-masked half-map #2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mgm1

全体名称: Mgm1
要素
  • 複合体: Mgm1
    • タンパク質・ペプチド: Putative mitochondrial dynamin protein

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超分子 #1: Mgm1

超分子名称: Mgm1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: short isoform with C- and N-terminal truncations
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Putative mitochondrial dynamin protein

分子名称: Putative mitochondrial dynamin protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
分子量理論値: 77.360172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: EEIMRDDNMM FITKKMIEIR NLLQKVGQGS TVTLPSIVVI GSQSSGKSSV LEAIVGHEFL PKGSNMITRR PIELTLVNDP EAKVDYGEF PDLGLARVTD FSLIQKTLTE LNQSVPESEC VTDDPIRLTI HSPNIPDLSL IDLPGYIQVA GENQPRELKR K ITELCDKY ...文字列:
EEIMRDDNMM FITKKMIEIR NLLQKVGQGS TVTLPSIVVI GSQSSGKSSV LEAIVGHEFL PKGSNMITRR PIELTLVNDP EAKVDYGEF PDLGLARVTD FSLIQKTLTE LNQSVPESEC VTDDPIRLTI HSPNIPDLSL IDLPGYIQVA GENQPRELKR K ITELCDKY IRGPNIILAI SAADTDLANS TALQASRRVD PRGERTIGVI TKMDLVEPEK GAAILSDRQY PLKLGYVGVI SK LPPQSGL FRRDTGNLLA SINRNEKNYF GSHPTEFGPD SGVSTGVMTL RKKLLQVLEQ QMSSKLNETT EAIQRELEET TYQ FKVQYN EQPMSAESYL AASLDDFKHQ FHEFASSFGR PQLQTLLKDA LDQKVLDQLA ARYWNRPIED LSPAPREPDN IIDL PKADP DSPYWHRQLD TACSGLTRLG VGRLAATVAA SAIQQHVEKL LDKSSFAKHP SARKVISDAA ATVLADRSYA TSDGI EISL KPYKFDPDIQ PNEWAQGREH VVGVLQAELE QCQAAMKALE NSVGGRKKLK EVMSFVDKAR KGEIIVEGDH PSGAGG FSA ALLARGREAV FLRDRADILS LRIQAAKSRQ CKTLTNKYYC PEVFLDAVAT KLAQTAVLFL NVEMLNDFYV RFPREVE AK LHEHMHAGGG LEKFAREDPK VRRHLDLIRR KELLETVLGK IEELHRISSG TAG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 200 mM NaCl, residual MgCl2, 9mM KCl.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was prepared in the described buffer. Just before freezing 6 nm colloidal gold fiducial marker were added in a 1:1 ratio

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 53000
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 2.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

抽出トモグラム数: 1 / 使用した粒子像数: 1874
参照モデル: global average of the particles rotated to the known initial orientations
手法: Geometry-assisted particle picking form tube surfaces
ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.266) / 詳細: with the use of Dynamo Catalogue system
CTF補正ソフトウェア:
名称詳細
Gctf (ver. 1.06)detection
IMOD (ver. 4.10)correction

詳細: CTF determination was done by Gctf and correction was performed by ctfphaseflip from Imod
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 1792 / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.266)
ソフトウェア - 詳細: independent half-set refinement
詳細: subtomogram averaging by cross correlation maximization
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.266)
詳細: Half sets were generated not even-odd but as upper and lower-halves of particles in given tomogram
使用したサブトモグラム数: 1792
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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