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万見
- EMDB-0459: Structure of Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0459
タイトルStructure of Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex
マップデータNone
試料
  • 複合体: Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex (Classes 3 and 4)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Anderson CJ / Baird MR / Hsu A / Barbour EH / Koyama Y / Borgnia MJ / McGinty RK
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Recognition of Ubiquitylated Nucleosome by Dot1L Methyltransferase.
著者: Cathy J Anderson / Matthew R Baird / Allen Hsu / Emily H Barbour / Yuka Koyama / Mario J Borgnia / Robert K McGinty /
要旨: Histone H3 lysine 79 (H3K79) methylation is enriched on actively transcribed genes, and its misregulation is a hallmark of leukemia. Methylation of H3K79, which resides on the structured disk face of ...Histone H3 lysine 79 (H3K79) methylation is enriched on actively transcribed genes, and its misregulation is a hallmark of leukemia. Methylation of H3K79, which resides on the structured disk face of the nucleosome, is mediated by the Dot1L methyltransferase. Dot1L activity is part of a trans-histone crosstalk pathway, requiring prior histone H2B ubiquitylation of lysine 120 (H2BK120ub) for optimal activity. However, the molecular details describing both how Dot1L binds to the nucleosome and why Dot1L is activated by H2BK120 ubiquitylation are unknown. Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of Dot1L bound to a nucleosome reconstituted with site-specifically ubiquitylated H2BK120. The structure reveals that Dot1L engages the nucleosome acidic patch using a variant arginine anchor and occupies a conformation poised for methylation. In this conformation, Dot1L and ubiquitin interact directly through complementary hydrophobic surfaces. This study establishes a path to better understand Dot1L function in normal and leukemia cells.
履歴
登録2019年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年2月6日-
マップ公開2019年2月13日-
更新2019年2月27日-
現状2019年2月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0459.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0459.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 137.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.114047036 - 0.2319511
平均 (標準偏差)0.00019831856 (±0.0039361087)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ330330330
Spacing330330330
セルA=B=C: 356.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z330330330
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z356.400356.400356.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS330330330
D min/max/mean-0.1140.2320.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex (Classes 3 and 4)

全体名称: Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex (Classes 3 and 4)
要素
  • 複合体: Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex (Classes 3 and 4)

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超分子 #1: Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex (Classes 3 and 4)

超分子名称: Dot1L-H2BK120ub nucleosome complex (Classes 3 and 4)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 270 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.93 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1000 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 408526
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6esf


詳細: low-pass filtered
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 101430 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 101430
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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