[日本語] English
万見
- EMDB-0138: core of the human pyruvate dehydrogenase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0138
タイトルcore of the human pyruvate dehydrogenase
マップデータ
試料
  • 複合体: single particle cryo EM-derived map of the full-length native human E2-E3BP core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrialジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ
機能・相同性
機能・相同性情報


ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / acyltransferase activity ...ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / acyltransferase activity / クエン酸回路 / glucose metabolic process / ミトコンドリアマトリックス / intracellular membrane-bounded organelle / ミトコンドリア / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.0 Å
データ登録者Haselbach D / Prajapati S / Tittmann K / Stark H
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationSFB860 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Analyses of the Human PDH Complex Suggest a "Division-of-Labor" Mechanism by Local E1 and E3 Clusters.
著者: Sabin Prajapati / David Haselbach / Sabine Wittig / Mulchand S Patel / Ashwin Chari / Carla Schmidt / Holger Stark / Kai Tittmann /
要旨: The pseudo-atomic structural model of human pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) core composed of full-length E2 and E3BP components, calculated from our cryoelectron microscopy-derived density maps ...The pseudo-atomic structural model of human pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) core composed of full-length E2 and E3BP components, calculated from our cryoelectron microscopy-derived density maps at 6-Å resolution, is similar to those of prokaryotic E2 structures. The spatial organization of human PDHc components as evidenced by negative-staining electron microscopy and native mass spectrometry is not homogeneous, and entails the unanticipated formation of local clusters of E1:E2 and E3BP:E3 complexes. Such uneven, clustered organization translates into specific duties for E1-E2 clusters (oxidative decarboxylation and acetyl transfer) and E3BP-E3 clusters (regeneration of reduced lipoamide) corresponding to half-reactions of the PDHc catalytic cycle. The addition of substrate coenzyme A modulates the conformational landscape of PDHc, in particular of the lipoyl domains, extending the postulated multiple random coupling mechanism. The conformational and associated chemical landscapes of PDHc are thus not determined entirely stochastically, but are restrained and channeled through an asymmetric architecture and further modulated by substrate binding.
履歴
登録2018年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年9月5日-
マップ公開2019年6月5日-
更新2019年12月18日-
現状2019年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6h55
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6h60
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6h55
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6h60
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0138.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0138.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.27 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.11762706 - 0.29477248
平均 (標準偏差)0.003969073 (±0.020067863)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 325.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.271.271.27
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z325.120325.120325.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1180.2950.004

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : single particle cryo EM-derived map of the full-length native hum...

全体名称: single particle cryo EM-derived map of the full-length native human E2-E3BP core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex
要素
  • 複合体: single particle cryo EM-derived map of the full-length native human E2-E3BP core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrialジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ

-
超分子 #1: single particle cryo EM-derived map of the full-length native hum...

超分子名称: single particle cryo EM-derived map of the full-length native human E2-E3BP core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.069398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MWRVCARRAQ NVAPWAGLEA RWTALQEVPG TPRVTSRSGP APARRNSVTT GYGGVRALCG WTPSSGATPR NRLLLQLLGS PGRRYYSLP PHQKVPLPSL SPTMQAGTIA RWEKKEGDKI NEGDLIAEVE TDKATVGFES LEECYMAKIL VAEGTRDVPI G AIICITVG ...文字列:
MWRVCARRAQ NVAPWAGLEA RWTALQEVPG TPRVTSRSGP APARRNSVTT GYGGVRALCG WTPSSGATPR NRLLLQLLGS PGRRYYSLP PHQKVPLPSL SPTMQAGTIA RWEKKEGDKI NEGDLIAEVE TDKATVGFES LEECYMAKIL VAEGTRDVPI G AIICITVG KPEDIEAFKN YTLDSSAAPT PQAAPAPTPA ATASPPTPSA QAPGSSYPPH MQVLLPALSP TMTMGTVQRW EK KVGEKLS EGDLLAEIET DKATIGFEVQ EEGYLAKILV PEGTRDVPLG TPLCIIVEKE ADISAFADYR PTEVTDLKPQ VPP PTPPPV AAVPPTPQPL APTPSAPCPA TPAGPKGRVF VSPLAKKLAV EKGIDLTQVK GTGPDGRITK KDIDSFVPSK VAPA PAAVV PPTGPGMAPV PTGVFTDIPI SNIRRVIAQR LMQSKQTIPH YYLSIDVNMG EVLLVRKELN KILEGRSKIS VNDFI IKAS ALACLKVPEA NSSWMDTVIR QNHVVDVSVA VSTPAGLITP IVFNAHIKGV ETIANDVVSL ATKAREGKLQ PHEFQG GTF TISNLGMFGI KNFSAIINPP QACILAIGAS EDKLVPADNE KGFDVASMMS VTLSCDHRVV DGAVGAQWLA EFRKYLE KP ITMLL

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.01 mm
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector with two hexapole elements
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2250 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 29788

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る