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万見
- EMDB-0056: Feline Calicivirus Strain F9 bound to a soluble ectodomain fragme... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0056
タイトルFeline Calicivirus Strain F9 bound to a soluble ectodomain fragment of feline junctional adhesion molecule A - leading to assembly of a portal structure at a unique three-fold axis.
マップデータC3 reconstruction of Feline Calicivirus decorated with a soluble ectodomain fragment of the cellular receptor feline junctional adhesion molecule A.
試料
  • ウイルス: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)
    • ウイルス: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)
      • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
    • 複合体: feline junctional adhesion molecule A
      • タンパク質・ペプチド: Junctional adhesion molecule A
    • 複合体: VP2 - portal.
      • タンパク質・ペプチド: VP2
  • リガンド: POTASSIUM IONカリウム
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of endothelial intestinal barrier / regulation of membrane permeability / T=3 icosahedral viral capsid / intestinal absorption / bicellular tight junction / host cell cytoplasm / membrane => GO:0016020 / 細胞接着 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Vesivirus VP2 / Vesivirus VP2 protein / Junctional adhesion molecule A / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain ...Vesivirus VP2 / Vesivirus VP2 protein / Junctional adhesion molecule A / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
カプシド / Protein VP2 / Junctional adhesion molecule A
類似検索 - 構成要素
生物種Felis catus (イエネコ) / Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス) / FCV (ネコカリシウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Conley MJ / Bhella D
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UU_12014/7 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J013854/1 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal-like assembly following receptor engagement.
著者: Michaela J Conley / Marion McElwee / Liyana Azmi / Mads Gabrielsen / Olwyn Byron / Ian G Goodfellow / David Bhella /
要旨: To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are ...To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are poorly understood. Here we present near-atomic-resolution cryo-electron microscopy structures for feline calicivirus both undecorated and labelled with a soluble fragment of its cellular receptor, feline junctional adhesion molecule A. We show that VP2, a minor capsid protein encoded by all caliciviruses, forms a large portal-like assembly at a unique three-fold axis of symmetry, following receptor engagement. This assembly-which was not detected in undecorated virions-is formed of twelve copies of VP2, arranged with their hydrophobic N termini pointing away from the virion surface. Local rearrangement at the portal site leads to the opening of a pore in the capsid shell. We hypothesize that the portal-like assembly functions as a channel for the delivery of the calicivirus genome, through the endosomal membrane, into the cytoplasm of a host cell, thereby initiating infection. VP2 was previously known to be critical for the production of infectious virus; our findings provide insights into its structure and function that advance our understanding of the Caliciviridae.
履歴
登録2018年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月22日-
マップ公開2019年1月16日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
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  • 原子モデル: PDB-6gsi
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6gsi
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0056.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0056.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C3 reconstruction of Feline Calicivirus decorated with a soluble ectodomain fragment of the cellular receptor feline junctional adhesion molecule A.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.11780139 - 0.21274377
平均 (標準偏差)0.00095921505 (±0.013303866)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-300-300-300
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 639.00006 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0651.0651.065
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z639.000639.000639.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-300-300-300
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.1180.2130.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Feline calicivirus strain F9

全体名称: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)
要素
  • ウイルス: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)
    • ウイルス: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)
      • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
    • 複合体: feline junctional adhesion molecule A
      • タンパク質・ペプチド: Junctional adhesion molecule A
    • 複合体: VP2 - portal.
      • タンパク質・ペプチド: VP2
  • リガンド: POTASSIUM IONカリウム

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超分子 #1: Feline calicivirus strain F9

超分子名称: Feline calicivirus strain F9 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Virus was propagated in Crandell Reese Feline Kidney cells
ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Felis catus (イエネコ)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 400.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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超分子 #2: Feline calicivirus strain F9

超分子名称: Feline calicivirus strain F9 / タイプ: virus / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Icosahedral Capsid / NCBI-ID: 11981 / 生物種: Feline calicivirus strain F9 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Felis catus (イエネコ)
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: Capsid / 直径: 400.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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超分子 #3: feline junctional adhesion molecule A

超分子名称: feline junctional adhesion molecule A / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
詳細: Soluble ectodomain fragment comprising Ig-like domains D1 and D2
由来(天然)生物種: Felis catus (イエネコ)
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組換細胞: CHO cells

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超分子 #4: VP2 - portal.

超分子名称: VP2 - portal. / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
詳細: Postulated to mediate endosome escape, this virion component is only present on the outer surface of the capsid following receptor engagement.
由来(天然)生物種: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: FCV (ネコカリシウイルス)
分子量理論値: 73.346664 KDa
配列文字列: MCSTCANVLK YYNWDPHFRL VIDPNKFLSV GFCDNPLMCC YPELLPEFGT VWDCDQSPLQ IYLESILGDD EWASTYEAID PAVPPMHWD AAGKIFQPHP GVLMHHLIGE VAKAWDPNLP MFRLEADGDG SITAPEQGTP VGGVIAEPSA QMSAAADMAT G KSVDSEWE ...文字列:
MCSTCANVLK YYNWDPHFRL VIDPNKFLSV GFCDNPLMCC YPELLPEFGT VWDCDQSPLQ IYLESILGDD EWASTYEAID PAVPPMHWD AAGKIFQPHP GVLMHHLIGE VAKAWDPNLP MFRLEADGDG SITAPEQGTP VGGVIAEPSA QMSAAADMAT G KSVDSEWE AFFSFHTSVN WSTSETQGKI LFKQSLGPLL NPYLEHLAKL YVAWSGSIDV RFSISGSGVF GGKLAAIVVP PG VDPVQST SMLQYPHVLF DARQVEPVIF SIPDLRSTLY HLMSDTDTTS LVIMVYNDLI NPYANDSNSS GCIVTVETKP GAD FKFHLL KPPGSMLTHG SVPSDLIPKS SSLWIGNRHW TDITDFVIRP FVFQANRHFD FNQETAGWST PRYRPITITI SEKN GAKLG IGVATDYIVP GIPDGWPDTT IPEKLTPAGD YAITNKSGND ITTAAGYDGA DVIVNNTNFK GMYICGSLQR AWGDK KISN TAFITTATKV DNAIEPSNVI DMTKIAVYQD THVGKEVQTS DDTLSLLGYT GIGEQAIGSD RDRVVRISVL PETGAR GGN HPIFYKNSIK LGYVIRSIDV FNSQILHTSR QLSLNHYLLP PDSFAVYRII DSNGSWFDIG IDSDGFSFVG VSSIGKL EF PLTASYMGIQ LAKIRLASNI RSSMTKL

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分子 #2: Junctional adhesion molecule A

分子名称: Junctional adhesion molecule A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Felis catus (イエネコ)
分子量理論値: 22.18065 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: AVYTSEPDVR VPEDKPAKLS CSYSGFSNPR VEWKFAHGDI TSLVCYKNKI TASYADRVTF SHSGITFHSV TRKDTGTYTC MVSDDGGNT YGEVSVQLTV LVPPSKPTVH IPSSATIGSR AVLTCSEKDG SPPSEYYWFK DGVRMPLEPK GNRAFSNSSY S LNEKTGEL ...文字列:
AVYTSEPDVR VPEDKPAKLS CSYSGFSNPR VEWKFAHGDI TSLVCYKNKI TASYADRVTF SHSGITFHSV TRKDTGTYTC MVSDDGGNT YGEVSVQLTV LVPPSKPTVH IPSSATIGSR AVLTCSEKDG SPPSEYYWFK DGVRMPLEPK GNRAFSNSSY S LNEKTGEL VFDPVSAWDT GEYTCEAQNG YGMPMRSEAV RMEA

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分子 #3: VP2

分子名称: VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: FCV (ネコカリシウイルス)
分子量理論値: 12.209838 KDa
配列文字列:
MNSILGLIDT VTNTIGKAQQ IELDKAALGQ QRELALKRMK LDHQALNNQV EQFNKILEQR VQGPIQSVRL ARAAGFRVDP YSYTDQNFY DDQLNAIRLS YRNLFKN

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分子 #4: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Phosphate buffered saline
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified virions were incubated in the presence of purified ectodomain fragments.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13865 / 平均電子線量: 63.0 e/Å2
詳細: Each micrograph was recorded as a movie of 50 individual fractions with a total dose of 63 e/angstrom squared
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 129884 / 詳細: Autopicking in Relion
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / 詳細: CTF correction was implemented through Relion
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Previously published models calculated at lower resolution.
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
詳細: Origin and orientation values were initially determined by 3D auto refine in RELION, assuming full icosahedral symmetry (i.e. with full gold-standard methods). Once orientations were ...詳細: Origin and orientation values were initially determined by 3D auto refine in RELION, assuming full icosahedral symmetry (i.e. with full gold-standard methods). Once orientations were accurately determined relion_symmetry_expand was used to produce a STAR file with 60 orientations per particle. This was used for a focussed classification experiment in which a cylindrical mask was applied to a single three-fold axis for 3D classification without orientation refinement. One class showed the presence of the previously detected portal assembly. Particles contributed a median 3 views each. NOTE The reconstruction half-sets were calculated with C1 symmetry, however as three views per particle are present that are derived from icosahedral redundancy, C3 symmetry is imposed by the data.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
詳細: Origins and orientations were originally assigned by 3D auto refinement with full icosahedral symmetry. Random group assignment was carried through the focussed classification process and ...詳細: Origins and orientations were originally assigned by 3D auto refinement with full icosahedral symmetry. Random group assignment was carried through the focussed classification process and used to divide the data into two roughly even halves that had been initially refined independently.
使用した粒子像数: 58510
詳細Images were motion-corrected using motioncor2 Defocus estimation was performed using GCTF
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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