English [日本語]
- EMDB-0056: Feline Calicivirus Strain F9 bound to a soluble ectodomain fragme... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

データがありません

-
基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 0056
タイトルFeline Calicivirus Strain F9 bound to a soluble ectodomain fragment of feline junctional adhesion molecule A - leading to assembly of a portal structure at a unique three-fold axis.
マップデータC3 reconstruction of Feline Calicivirus decorated with a soluble ectodomain fragment of the cellular receptor feline junctional adhesion molecule A.
試料Feline calicivirus strain F9:
(virusウイルス) x 2 / feline junctional adhesion molecule A / VP2 - portal. / Capsid proteinカプシド / Junctional adhesion molecule A / VP2 / ligandリガンド
機能・相同性Immunoglobulin-like domain / Calicivirus coat protein / Protein of unknown function (DUF743) / Calicivirus coat protein / Immunoglobulin-like domain superfamily / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin V-set domain / Vesivirus VP2 ...Immunoglobulin-like domain / Calicivirus coat protein / Protein of unknown function (DUF743) / Calicivirus coat protein / Immunoglobulin-like domain superfamily / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin V-set domain / Vesivirus VP2 / Immunoglobulin subtype / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin V-set domain / regulation of membrane permeability / establishment of endothelial intestinal barrier / intestinal absorption / T=3 icosahedral viral capsid / bicellular tight junction / ウイルス / host cell cytoplasm / viral process / integral component of membrane / 細胞膜 / カプシド / Protein VP2 / Junctional adhesion molecule A
機能・相同性情報
由来Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス) / Felis catus (イエネコ) / FCV (ネコカリシウイルス)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 3.75Å分解能
データ登録者Conley MJ / Bhella D
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal-like assembly following receptor engagement.
著者: Michaela J Conley / Marion McElwee / Liyana Azmi / Mads Gabrielsen / Olwyn Byron / Ian G Goodfellow / David Bhella
構造検証レポートPDB-ID: 6gsi

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年6月14日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年8月22日 / マップ公開: 2019年1月16日 / 最新の更新: 2019年1月30日

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-6gsi
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデル: PDB-6gsi
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップデータ

ファイルemd_0056.map.gz (map file in CCP4 format, 864001 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
600 pix
1.07 Å/pix.
= 639. Å
600 pix
1.07 Å/pix.
= 639. Å
600 pix
1.07 Å/pix.
= 639. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度
表面のレベル:0.05 (by author), 0.05 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.11780139 - 0.21274377
平均 (標準偏差)0.00095921505 (0.013303866)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions600600600
Origin300.0300.0300.0
Limit899.0899.0899.0
Spacing600600600
セルA=B=C: 639.00006 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0651.0651.065
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z639.000639.000639.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-300-300-300
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.1180.2130.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 Feline calicivirus strain F9

全体名称: Feline calicivirus strain F9
詳細: Virus was propagated in Crandell Reese Feline Kidney cells
構成要素数: 8

+
構成要素 #1: ウイルス, Feline calicivirus strain F9

ウイルス名称: Feline calicivirus strain F9 / クラス: VIRION
詳細: Virus was propagated in Crandell Reese Feline Kidney cells
中空か: No / エンベロープを持つか: No / 単離: STRAIN
由来(天然)宿主: Felis catus (イエネコ)
殻 #1要素名: Capsid / 直径: 400.0 Å / T番号(三角分割数): 3

+
構成要素 #2: ウイルス, Feline calicivirus strain F9

ウイルス名称: Feline calicivirus strain F9 / クラス: VIRION / 詳細: Icosahedral Capsidカプシド / 中空か: No / エンベロープを持つか: No / 単離: STRAIN
生物種生物種: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)
由来(天然)宿主: Felis catus (イエネコ)
殻 #2要素名: Capsid / 直径: 400.0 Å / T番号(三角分割数): 3

+
構成要素 #3: タンパク質, feline junctional adhesion molecule A

タンパク質名称: feline junctional adhesion molecule A
詳細: Soluble ectodomain fragment comprising Ig-like domains D1 and D2
組換発現: No
由来生物種: Felis catus (イエネコ)
由来(合成)発現系: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
発現系の細胞: CHO cells

+
構成要素 #4: タンパク質, VP2 - portal.

タンパク質名称: VP2 - portal.
詳細: Postulated to mediate endosome escape, this virion component is only present on the outer surface of the capsid following receptor engagement.
組換発現: No
由来生物種: Feline calicivirus strain F9 (ネコカリシウイルス)

+
構成要素 #5: タンパク質, Capsid protein

タンパク質名称: Capsid proteinカプシド / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 73.346664 kDa
由来生物種: FCV (ネコカリシウイルス)

+
構成要素 #6: タンパク質, Junctional adhesion molecule A

タンパク質名称: Junctional adhesion molecule A / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 22.18065 kDa
由来生物種: Felis catus (イエネコ)
由来(合成)発現系: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

+
構成要素 #7: タンパク質, VP2

タンパク質名称: VP2 / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 12.209838 kDa
由来生物種: FCV (ネコカリシウイルス)

+
構成要素 #8: リガンド, POTASSIUM ION

リガンド名称: POTASSIUM IONカリウム / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 3.909805 MDa

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 1 mg/ml / 緩衝液: Phosphate buffered saline / pH: 7.2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 277 K / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 63 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 75000.0 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
画像取得

画像取得デジタル画像の数: 13865
詳細: Each micrograph was recorded as a movie of 50 individual fractions with a total dose of 63 e/angstrom squared
Raw dataEMPIAR-10193 (タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal to mediate endosome escape
Data size: 867.0
Data #1: Motion corrected micrographs of feline calicivirus strain F9 decorated with feline junctional adhesion molecule A [micrographs - single frame])

-
画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 58510
詳細: Images were motion-corrected using motioncor2 Defocus estimation was performed using GCTF
3次元再構成ソフトウェア: RELION / CTF補正: CTF correction was implemented through Relion / 分解能: 3.75 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: Origins and orientations were originally assigned by 3D auto refinement with full icosahedral symmetry. Random group assignment was carried through the focussed classification process and used to divide the data into two roughly even halves that had been initially refined independently.
FSC曲線
(分解能の算定)

-
原子モデル構築

得られたモデル

+
万見について

-
お知らせ

-
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る