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- EMDB-20790: Cryo-EM structure of human CALHM2 gap junction -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20790
タイトルCryo-EM structure of human CALHM2 gap junction
マップデータUnsharpened final map refined with a soft solvent mask. Improved resolution for the well-defined parts of the protein, yet incomplete densities for the highly flexible regions such as S1.
試料
  • 複合体: human CALHM2
    • タンパク質・ペプチド: Calcium homeostasis modulator protein 2
機能・相同性Calcium homeostasis modulator family / Calcium homeostasis modulator / monoatomic cation channel activity / positive regulation of apoptotic process / 生体膜 / Calcium homeostasis modulator protein 2
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lu W / Du J / Choi W
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: The structures and gating mechanism of human calcium homeostasis modulator 2.
著者: Wooyoung Choi / Nicolina Clemente / Weinan Sun / Juan Du / Wei Lü /
要旨: Calcium homeostasis modulators (CALHMs) are voltage-gated, Ca-inhibited nonselective ion channels that act as major ATP release channels, and have important roles in gustatory signalling and neuronal ...Calcium homeostasis modulators (CALHMs) are voltage-gated, Ca-inhibited nonselective ion channels that act as major ATP release channels, and have important roles in gustatory signalling and neuronal toxicity. Dysfunction of CALHMs has previously been linked to neurological disorders. Here we present cryo-electron microscopy structures of the human CALHM2 channel in the Ca-free active or open state and in the ruthenium red (RUR)-bound inhibited state, at resolutions up to 2.7 Å. Our work shows that purified CALHM2 channels form both gap junctions and undecameric hemichannels. The protomer shows a mirrored arrangement of the transmembrane domains (helices S1-S4) relative to other channels with a similar topology, such as connexins, innexins and volume-regulated anion channels. Upon binding to RUR, we observed a contracted pore with notable conformational changes of the pore-lining helix S1, which swings nearly 60° towards the pore axis from a vertical to a lifted position. We propose a two-section gating mechanism in which the S1 helix coarsely adjusts, and the N-terminal helix fine-tunes, the pore size. We identified a RUR-binding site near helix S1 that may stabilize this helix in the lifted conformation, giving rise to channel inhibition. Our work elaborates on the principles of CALHM2 channel architecture and symmetry, and the mechanism that underlies channel inhibition.
履歴
登録2019年10月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月9日-
マップ公開2019年11月27日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uix
  • 表面レベル: 0.0097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20790.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20790.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened final map refined with a soft solvent mask. Improved resolution for the well-defined parts of the protein, yet incomplete densities for the highly flexible regions such as S1.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.026 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0097 / ムービー #1: 0.0097
最小 - 最大-0.0102972165 - 0.041160043
平均 (標準偏差)0.0000638577 (±0.0020491628)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 348.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0261.0261.026
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.840348.840348.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean-0.0100.0410.000

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map refined without a soft solvent mask....

ファイルemd_20790_additional.map
注釈Unsharpened map refined without a soft solvent mask. Better visualization of the highly flexible regions such as S1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human CALHM2

全体名称: human CALHM2
要素
  • 複合体: human CALHM2
    • タンパク質・ペプチド: Calcium homeostasis modulator protein 2

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超分子 #1: human CALHM2

超分子名称: human CALHM2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Calcium homeostasis modulator protein 2

分子名称: Calcium homeostasis modulator protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 22 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.198676 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAALIAENFR FLSLFFKSKD VMIFNGLVAL GTVGSQELFS VVAFHCPCSP ARNYLYGLAA IGVPALVLFI IGIILNNHTW NLVAECQHR RTKNCSAAPT FLLLSSILGR AAVAPVTWSV ISLLRGEAYV CALSEFVDPS SLTAREEHFP SAHATEILAR F PCKENPDN ...文字列:
MAALIAENFR FLSLFFKSKD VMIFNGLVAL GTVGSQELFS VVAFHCPCSP ARNYLYGLAA IGVPALVLFI IGIILNNHTW NLVAECQHR RTKNCSAAPT FLLLSSILGR AAVAPVTWSV ISLLRGEAYV CALSEFVDPS SLTAREEHFP SAHATEILAR F PCKENPDN LSDFREEVSR RLRYESQLFG WLLIGVVAIL VFLTKCLKHY CSPLSYRQEA YWAQYRANED QLFQRTAEVH SR VLAANNV RRFFGFVALN KDDEELIANF PVEGTQPRPQ WNAITGVYLY RENQGLPLYS RLHKWAQGLA GNGAAPDNVE MAL LPSFES RLVPR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 54.4 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 576174
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 300)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 71934

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6uix:
Cryo-EM structure of human CALHM2 gap junction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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