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万見
- EMDB-5776: Structure of the capsaicin receptor, TRPV1, in complex with DkTx ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5776
タイトルStructure of the capsaicin receptor, TRPV1, in complex with DkTx and RTX determined by single particle electron cryo-microscopy
マップデータReconstruction of rat TRPV1 channel in complex with DkTx and RTX
試料
  • 試料: Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin
  • タンパク質・ペプチド: TRPV1
キーワードTRPV1 channel / DkTx / RTX
機能・相同性
機能・相同性情報


temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to temperature stimulus / smooth muscle contraction involved in micturition ...temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to temperature stimulus / smooth muscle contraction involved in micturition / TRPチャネル / cellular response to acidic pH / thermoception / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / glutamate secretion / dendritic spine membrane / negative regulation of systemic arterial blood pressure / chloride channel regulator activity / response to pH / monoatomic cation transmembrane transporter activity / cellular response to ATP / response to pain / temperature homeostasis / ion channel inhibitor activity / negative regulation of heart rate / cellular response to alkaloid / diet induced thermogenesis / behavioral response to pain / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / intracellularly gated calcium channel activity / cellular response to cytokine stimulus / calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of mitochondrial membrane potential / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity / sodium channel regulator activity / potassium channel regulator activity / monoatomic cation channel activity / sensory perception of pain / response to organonitrogen compound / monoatomic ion transmembrane transport / phosphatidylinositol binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / microglial cell activation / calcium channel activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / cellular response to growth factor stimulus / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / transmembrane signaling receptor activity / cellular response to heat / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to heat / toxin activity / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / 樹状突起 / neuronal cell body / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Huwentoxin-1 family / Ion channel inhibitory toxin / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat ...Huwentoxin-1 family / Ion channel inhibitory toxin / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
TRPV1 / Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Liao M / Cao E / Julius D / Cheng Y
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: TRPV1 structures in distinct conformations reveal activation mechanisms.
著者: Erhu Cao / Maofu Liao / Yifan Cheng / David Julius /
要旨: Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal signal detectors that respond to a wide range of physical and chemical stimuli. Elucidating how these channels integrate and convert ...Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal signal detectors that respond to a wide range of physical and chemical stimuli. Elucidating how these channels integrate and convert physiological signals into channel opening is essential to understanding how they regulate cell excitability under normal and pathophysiological conditions. Here we exploit pharmacological probes (a peptide toxin and small vanilloid agonists) to determine structures of two activated states of the capsaicin receptor, TRPV1. A domain (consisting of transmembrane segments 1-4) that moves during activation of voltage-gated channels remains stationary in TRPV1, highlighting differences in gating mechanisms for these structurally related channel superfamilies. TRPV1 opening is associated with major structural rearrangements in the outer pore, including the pore helix and selectivity filter, as well as pronounced dilation of a hydrophobic constriction at the lower gate, suggesting a dual gating mechanism. Allosteric coupling between upper and lower gates may account for rich physiological modulation exhibited by TRPV1 and other TRP channels.
履歴
登録2013年10月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年12月4日-
マップ公開2013年12月4日-
更新2013年12月18日-
現状2013年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j5q
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5776_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5776.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of rat TRPV1 channel in complex with DkTx and RTX
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.0 / ムービー #1: 7
最小 - 最大-11.827688220000001 - 22.923885349999999
平均 (標準偏差)0.0 (±1.00000012)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 311.1936 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21560156251.21560156251.2156015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.194311.194311.194
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-11.82822.924-0.000

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添付データ

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添付マップデータ: TRPV1 DkTx RTX sharpened -150 3.8A.map

ファイルTRPV1_DkTx_RTX_sharpened_-150_3.8A.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin

全体名称: Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin
要素
  • 試料: Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin
  • タンパク質・ペプチド: TRPV1

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超分子 #1000: Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin

超分子名称: Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: tetramer / Number unique components: 1
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 300 KDa

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分子 #1: TRPV1

分子名称: TRPV1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Functional minimal construct containing residues 110-603 and 627-764.
コピー数: 1 / 集合状態: Tetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Rat / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 300 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S GnTI / 組換プラスミド: pFastBac1
配列UniProtKB: TRPV1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 150 mM NaCl, 20 mM HEPES, 2 mM TCEP
グリッド詳細: 400 mesh Quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 6 sec

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 31000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダー: Cooled to Liquid Nitrogen temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER
詳細Gatan K2 Summit operated in super-resolution counting mode; image recorded with dose fractionation method.
日付2013年1月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 900 / 平均電子線量: 21 e/Å2
詳細: Every image is the average of 30 frames recorded using the K2 Summit. The final reconstruction was calculated from images averaged from frames #3-#16.
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 36158
詳細3D classification, refinement, and reconstruction were performed using RELION.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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