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万見
- EMDB-8598: The structure of human bocavirus 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8598
タイトルThe structure of human bocavirus 1
マップデータHuman bocavirus 1 (VP2 expressed in Sf9 cells using recombinant baculoviruses)
試料human bocavirus 1 != Human bocavirus 1

human bocavirus 1

  • ウイルス: Human bocavirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 3ウイルス性
キーワードHBoV1 / human parvovirus 1 (パルボウイルス) / parvovirus (パルボウイルス) / respiratory tract infection / VIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子)
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 activity => GO:0004623 / phospholipase A2 activity => GO:0004623 / ホスホリパーゼA2 / phospholipase A2 activity / T=1 icosahedral viral capsid / lipid catabolic process / カプシド / host cell cytoplasm / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus
類似検索 - ドメイン・相同性
Minor capsid protein VP1 / Minor capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Human bocavirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Mietzsch M / Kailasan S
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2017
タイトル: Structural Insights into Human Bocaparvoviruses.
著者: Mario Mietzsch / Shweta Kailasan / Jamie Garrison / Maria Ilyas / Paul Chipman / Kalle Kantola / Mandy E Janssen / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Kevin Brown / Maria Söderlund- ...著者: Mario Mietzsch / Shweta Kailasan / Jamie Garrison / Maria Ilyas / Paul Chipman / Kalle Kantola / Mandy E Janssen / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Kevin Brown / Maria Söderlund-Venermo / Timothy Baker / Mavis Agbandje-McKenna /
要旨: Bocaparvoviruses are emerging pathogens of the family. Human bocavirus 1 (HBoV1) causes severe respiratory infections and HBoV2 to HBoV4 cause gastrointestinal infections in young children. Recent ...Bocaparvoviruses are emerging pathogens of the family. Human bocavirus 1 (HBoV1) causes severe respiratory infections and HBoV2 to HBoV4 cause gastrointestinal infections in young children. Recent reports of life-threatening cases, lack of direct treatment or vaccination, and a limited understanding of their disease mechanisms highlight the need to study these pathogens on a molecular and structural level for the development of therapeutics. Toward this end, the capsid structures of HBoV1, HBoV3, and HBoV4 were determined to a resolution of 2.8 to 3.0 Å by cryo-electron microscopy and three-dimensional image reconstruction. The bocaparvovirus capsids, which display different tissue tropisms, have features in common with other parvoviruses, such as depressions at the icosahedral 2-fold symmetry axis and surrounding the 5-fold symmetry axis, protrusions surrounding the 3-fold symmetry axis, and a channel at the 5-fold symmetry axis. However, unlike other parvoviruses, densities extending the 5-fold channel into the capsid interior are conserved among the bocaparvoviruses and are suggestive of a genus-specific function. Additionally, their major viral protein 3 contains loops with variable regions at their apexes conferring capsid surface topologies different from those of other parvoviruses. Structural comparisons at the strain (HBoV) and genus (bovine parvovirus and HBoV) levels identified differences in surface loops that are functionally important in host/tissue tropism, pathogenicity, and antigenicity in other parvoviruses and likely play similar roles in these viruses. This study thus provides a structural framework to characterize determinants of host/tissue tropism, pathogenicity, and antigenicity for the development of antiviral strategies to control human bocavirus infections. Human bocaviruses are one of only a few members of the family pathogenic to humans, especially young children and immunocompromised adults. There are currently no treatments or vaccines for these viruses or the related enteric bocaviruses. This study obtained the first high-resolution structures of three human bocaparvoviruses determined by cryo-reconstruction. HBoV1 infects the respiratory tract, and HBoV3 and HBoV4 infect the gastrointestinal tract, tissues that are likely targeted by the capsid. Comparison of these viruses provides information on conserved bocaparvovirus-specific features and variable regions resulting in unique surface topologies that can serve as guides to characterize HBoV determinants of tissue tropism and antigenicity in future experiments. Based on the comparison to other existing parvovirus capsid structures, this study suggests capsid regions that likely control successful infection, including determinants of receptor attachment, host cell trafficking, and antigenic reactivity. Overall, these observations could impact efforts to design antiviral strategies and vaccines for HBoVs.
履歴
登録2017年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年3月8日-
マップ公開2017年3月29日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
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  • 原子モデル: PDB-5urf
  • 表面レベル: 1
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5urf
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8598.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8598.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 242.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human bocavirus 1 (VP2 expressed in Sf9 cells using recombinant baculoviruses)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-8.902677000000001 - 17.984793
平均 (標準偏差)-0.000000003019113 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-199-199-199
サイズ399399399
Spacing399399399
セルA=B=C: 379.05 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.950.950.95
M x/y/z399399399
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z379.050379.050379.050
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-199-199-199
NX/NY/NZ399399399
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-199-199-199
NC/NR/NS399399399
D min/max/mean-8.90317.985-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human bocavirus 1

全体名称: human bocavirus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human bocavirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 3ウイルス性

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超分子 #1: Human bocavirus 1

超分子名称: Human bocavirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 689403 / 生物種: Human bocavirus 1 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: viral protein 3

分子名称: viral protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human bocavirus 1 (ウイルス)
分子量理論値: 60.568301 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSDTDIQDQQ PDTVDAPQNT SGGGTGSIGG GKGSGVGIST GGWVGGSHFS DKYVVTKNTR QFITTIQNGH LYKTEAIETT NQSGKSQRC VTTPWTYFNF NQYSCHFSPQ DWQRLTNEYK RFRPKAMQVK IYNLQIKQIL SNGADTTYNN DLTAGVHIFC D GEHAYPNA ...文字列:
MSDTDIQDQQ PDTVDAPQNT SGGGTGSIGG GKGSGVGIST GGWVGGSHFS DKYVVTKNTR QFITTIQNGH LYKTEAIETT NQSGKSQRC VTTPWTYFNF NQYSCHFSPQ DWQRLTNEYK RFRPKAMQVK IYNLQIKQIL SNGADTTYNN DLTAGVHIFC D GEHAYPNA SHPWDEDVMP DLPYKTWKLF QYGYIPIENE LADLDGNAAG GNATEKALLY QMPFFLLENS DHQVLRTGES TE FTFNFDC EWVNNERAYI PPGLMFNPKV PTRRVQYIRQ NGSTAASTGR IQPYSKPTSW MTGPGLLSAQ RVGPQSSDTA PFM VCTNPE GTHINTGAAG FGSGFDPPSG CLAPTNLEYK LQWYQTPEGT GNNGNIIANP SLSMLRDQLL YKGNQTTYNL VGDI WMFPN QVWDRFPITR ENPIWCKKPR ADKHTIMDPF DGSIAMDHPP GTIFIKMAKI PVPTASNADS YLNIYCTGQV SCEIV WEVE RYATKNWRPE RRHTALGMSL GGESNYTPTY HVDPTGAYIQ PTSYDQCMPV KTNINKVL

UniProtKB: Minor capsid protein VP1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
平均電子線量: 63.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31064
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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