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万見
- PDB-6rny: PFV intasome - nucleosome strand transfer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rny
タイトルPFV intasome - nucleosome strand transfer complex
要素
  • DNA (108-MER)
  • DNA (128-MER)
  • DNA (33-MER)
  • DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')
  • DNA (53-MER)
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
  • Histone H3.3H3F3A
  • Histone H4ヒストンH4
  • Integraseインテグラーゼ
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / chromatin (クロマチン) / nucleosome (ヌクレオソーム) / retrovirus (レトロウイルス科)
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosomal DNA binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine ...nucleosomal DNA binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / SUMOylation of chromatin organization proteins / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / virion component / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / DNA integration / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / UCH proteinases / RNA-directed DNA polymerase activity / ヌクレオソーム / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / host cell cytoplasm / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / symbiont entry into host cell / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / host cell nucleus / enzyme binding / protein-containing complex / タンパク質分解 / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Spumavirus aspartic protease A9 / Retroviral integrase, C-terminal SH3 domain / Spumavirus aspartic protease (A9) / Retroviral integrase C-terminal SH3 domain / Foamy virus protease (FV PR) domain profile. / Integrase zinc-binding domain / Integrase zinc binding domain / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / Histone, subunit A ...Spumavirus aspartic protease A9 / Retroviral integrase, C-terminal SH3 domain / Spumavirus aspartic protease (A9) / Retroviral integrase C-terminal SH3 domain / Foamy virus protease (FV PR) domain profile. / Integrase zinc-binding domain / Integrase zinc binding domain / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Histone-fold / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1 / Pro-Pol polyprotein / ヒストンH4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human spumaretrovirus (ウイルス)
Pyrobaculum filamentous virus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Pye, V.E. / Renault, L. / Maskell, D.P. / Cherepanov, P. / Costa, A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
The Francis Crick InstituteFC0010061 英国
The Francis Crick InstituteFC0010065 英国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Retroviral integration into nucleosomes through DNA looping and sliding along the histone octamer.
著者: Marcus D Wilson / Ludovic Renault / Daniel P Maskell / Mohamed Ghoneim / Valerie E Pye / Andrea Nans / David S Rueda / Peter Cherepanov / Alessandro Costa /
要旨: Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase ...Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase gains access to the scissile phosphodiester bonds by lifting DNA off the histone octamer at the site of integration. To clarify the mechanism of DNA looping by integrase, we determined a 3.9 Å resolution structure of the prototype foamy virus intasome engaged with a nucleosome core particle. The structural data along with complementary single-molecule Förster resonance energy transfer measurements reveal twisting and sliding of the nucleosomal DNA arm proximal to the integration site. Sliding the nucleosomal DNA by approximately two base pairs along the histone octamer accommodates the necessary DNA lifting from the histone H2A-H2B subunits to allow engagement with the intasome. Thus, retroviral integration into nucleosomes involves the looping-and-sliding mechanism for nucleosomal DNA repositioning, bearing unexpected similarities to chromatin remodelers.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Retroviral integration into nucleosomes through DNA looping and sliding along the histone octamer.
著者: Marcus D Wilson / Ludovic Renault / Daniel P Maskell / Mohamed Ghoneim / Valerie E Pye / Andrea Nans / David S Rueda / Peter Cherepanov / Alessandro Costa /
要旨: Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase ...Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase gains access to the scissile phosphodiester bonds by lifting DNA off the histone octamer at the site of integration. To clarify the mechanism of DNA looping by integrase, we determined a 3.9 Å resolution structure of the prototype foamy virus intasome engaged with a nucleosome core particle. The structural data along with complementary single-molecule Förster resonance energy transfer measurements reveal twisting and sliding of the nucleosomal DNA arm proximal to the integration site. Sliding the nucleosomal DNA by approximately two base pairs along the histone octamer accommodates the necessary DNA lifting from the histone H2A-H2B subunits to allow engagement with the intasome. Thus, retroviral integration into nucleosomes involves the looping-and-sliding mechanism for nucleosomal DNA repositioning, bearing unexpected similarities to chromatin remodelers.
履歴
登録2019年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4960
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
E: Histone H3.3
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
K: Integrase
L: Integrase
O: Integrase
P: Integrase
I: DNA (128-MER)
U: DNA (108-MER)
T: DNA (33-MER)
J: DNA (53-MER)
Q: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')
M: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)398,45620
ポリマ－398,40718
非ポリマー492
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, fluorescence resonance energy transfer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area86730 Å2
ΔGint-554 kcal/mol
Surface area115020 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 5種, 12分子 AEBFCGDHKLOP

#1: タンパク質 Histone H3.3 / H3F3A


分子量: 15360.983 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1 / H2A.1 / Histone H2A/ptl


分子量: 14121.537 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H2AG, H2AFP, HIST1H2AI, H2AFC, HIST1H2AK, H2AFD, HIST1H2AL, H2AFI, HIST1H2AM, H2AFN
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S8
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone ...Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone H2B.k / H2B/k / Histone H2B.l / H2B/l


分子量: 13937.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H2BC, H2BFL, HIST1H2BE, H2BFH, HIST1H2BF, H2BFG, HIST1H2BG, H2BFA, HIST1H2BI, H2BFK
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62807
#5: タンパク質
Integrase / インテグラーゼ / Pr125Pol


分子量: 44456.695 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human spumaretrovirus (ウイルス) / 遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P14350, 逆転写酵素, DNAポリメラーゼ, リボヌクレアーゼH, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ...参照: UniProt: P14350, 逆転写酵素, DNAポリメラーゼ, リボヌクレアーゼH, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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DNA鎖 , 5種, 6分子 IUTJQM

#6: DNA鎖 DNA (128-MER)


分子量: 39189.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#7: DNA鎖 DNA (108-MER)


分子量: 33581.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#8: DNA鎖 DNA (33-MER)


分子量: 10114.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#9: DNA鎖 DNA (53-MER)


分子量: 16397.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#10: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')


分子量: 5834.794 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Pyrobaculum filamentous virus 1 (ウイルス)

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非ポリマー , 1種, 2分子

#11: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post catalytic stateCOMPLEXhuman histones refolded as an octamer with native human D02 sequence. PFV intasome formed form short annealed oligos and PFV integrase. complex formed by mixing and separated by SEC. Catalysis initiated by addition of Magnesium ions#1-#100RECOMBINANT
2NucleosomeヌクレオソームCOMPLEXNucleosome#1-#41RECOMBINANT
3IntegraseインテグラーゼCOMPLEXIntegrase#51RECOMBINANT
4Human DNAデオキシリボ核酸COMPLEXHuman DNA#6-#91RECOMBINANT
5DNAデオキシリボ核酸COMPLEXDNA#101RECOMBINANT
分子量値: 0.399 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Human spumaretrovirus (ウイルス)11963
44Homo sapiens (ヒト)9606
55Pyrobaculum filamentous virus 1 (ウイルス)1805492
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
44synthetic construct (人工物)32630
55synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7
緩衝液成分濃度: 1 MM / 名称: DTT
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1/1
急速凍結装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 1 min incubation 3.5s blot

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.6 sec. / 電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4916
電子光学装置球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector (NeCEN netherlands)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 7

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3235: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.3粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND1.4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION1.3初期オイラー角割当
10RELION1.3最終オイラー角割当
11RELION1.3分類
12RELION1.3３次元再構成
19PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3125
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 177155 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
詳細: The initial model was placed in the density using Chimera. Manual building was performed in Coot and final refinement was carried out using phenix.real_space_refine and namdinator. Additional ...詳細: The initial model was placed in the density using Chimera. Manual building was performed in Coot and final refinement was carried out using phenix.real_space_refine and namdinator. Additional restraints describing protein secondary structure, DNA base pairing and stacking were used in Phenix.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13UTB

3utb

1
23OS0

3os0

1

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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