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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6fu8 | ||||||
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タイトル | uL23 beta hairpin loop deletion of E.coli ribosome | ||||||
要素 | 50S ribosomal protein L23 | ||||||
キーワード | RIBOSOMAL PROTEIN / uL23 / loop deletion / ribosomal tunnel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
データ登録者 | Kudva, R. / von Heijne, G. / Carroni, M. | ||||||
資金援助 | スウェーデン, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2018 タイトル: The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding. 著者: Renuka Kudva / Pengfei Tian / Fátima Pardo-Avila / Marta Carroni / Robert B Best / Harris D Bernstein / Gunnar von Heijne / 要旨: The ribosome exit tunnel can accommodate small folded proteins, while larger ones fold outside. It remains unclear, however, to what extent the geometry of the tunnel influences protein folding. ...The ribosome exit tunnel can accommodate small folded proteins, while larger ones fold outside. It remains unclear, however, to what extent the geometry of the tunnel influences protein folding. Here, using ribosomes with deletions in loops in proteins uL23 and uL24 that protrude into the tunnel, we investigate how tunnel geometry determines where proteins of different sizes fold. We find that a 29-residue zinc-finger domain normally folding close to the uL23 loop folds deeper in the tunnel in uL23 Δloop ribosomes, while two ~ 100 residue proteins normally folding close to the uL24 loop near the tunnel exit port fold at deeper locations in uL24 Δloop ribosomes, in good agreement with results obtained by coarse-grained molecular dynamics simulations. This supports the idea that cotranslational folding commences once a protein domain reaches a location in the exit tunnel where there is sufficient space to house the folded structure. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6fu8.cif.gz | 35.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6fu8.ent.gz | 27 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6fu8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/6fu8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/6fu8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9324.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: rplW, Z4689, ECs4183 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ2, UniProt: P0ADZ0*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted / タイプ: RIBOSOME 詳細: Deposited PDB is of the uL23 with the beta-hairpin loop deleted. Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 2.6 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 1.17 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3500 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 20 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 471272 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 132029 / アルゴリズム: BACK PROJECTION 詳細: All processing from ab initio to refinement and sharpening performed in cryosparc クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |