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データベース: PDB / ID: 6d84
タイトルStructure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef (L164A, L165A) dileucine mutant dimer
構成要素
  • (AP-1 complex subunit ...AP-1) x 4
  • ADP-ribosylation factor 1ARF1
  • Bone marrow stromal antigen 2,Protein Nef
キーワードPROTEIN TRANSPORT / AP / HIV (ヒト免疫不全ウイルス) / Nef / trafficking (密輸)
機能・相同性Adaptin C-terminal domain / HIV negative factor Nef / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / TBP domain superfamily / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Longin-like domain superfamily / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Lysosome Vesicle Biogenesis / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain ...Adaptin C-terminal domain / HIV negative factor Nef / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / TBP domain superfamily / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Longin-like domain superfamily / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Lysosome Vesicle Biogenesis / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / Clathrin derived vesicle budding / Small GTP-binding protein domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Clathrin adaptor, mu subunit / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor complex, small chain / アルマジロ / MHC class II antigen presentation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Bone marrow stromal antigen 2 / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Mu homology domain (MHD) profile. / small GTPase Arf family profile. / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Mu homology domain / Neutrophil degranulation / Adaptin N terminal region / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Clathrin adaptor complex small chain / Lysosome Vesicle Biogenesis / Adaptor complexes medium subunit family / Negative factor, (F-Protein) or Nef / MHC class II antigen presentation / Interferon alpha/beta signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / AP-1/2/4 complex subunit beta / ADP-ribosylation factor family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Bone marrow stromal antigen 2 / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / Adaptor protein complex, sigma subunit / Adaptor protein complex AP-1, gamma subunit / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / Neutrophil degranulation / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Intra-Golgi traffic / AP complex, mu/sigma subunit / AP complex subunit beta / clathrin adaptor complex / negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / lysosomal membrane organization / Golgi to transport vesicle transport / synaptic vesicle budding / negative regulation of intracellular transport of viral material / positive regulation of late endosome to lysosome transport / mitotic cleavage furrow ingression / phospholipase D activator activity / regulation of phospholipid metabolic process / positive regulation of natural killer cell degranulation / negative regulation by symbiont of host T-cell mediated immune response / negative regulation of CD4 biosynthetic process / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / AP-1 adaptor complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / endosome to melanosome transport / Golgi to lysosome transport / response to interferon-beta / very-low-density lipoprotein particle assembly / melanosome organization / regulation of receptor internalization / postsynaptic actin cytoskeleton organization / suppression by virus of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / COPI-coated vesicle / response to interferon-alpha / dendritic spine organization / GTP-dependent protein binding / membrane coat / suppression by virus of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / suppression by virus of host adaptive immune response / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / metalloendopeptidase inhibitor activity / suppression by virus of host autophagy / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / long-term synaptic depression / determination of left/right symmetry / Golgi to plasma membrane transport / regulation of calcium-mediated signaling
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 6.72 Å 分解能
データ登録者Buffalo, C.Z. / Morris, K.L. / Hurley, J.H.
資金援助米国 , 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious DiseasesR01 AI 120691米国
引用ジャーナル: Cell / : 2018
タイトル: HIV-1 Nefs Are Cargo-Sensitive AP-1 Trimerization Switches in Tetherin Downregulation.
著者: Kyle L Morris / Cosmo Z Buffalo / Christina M Stürzel / Elena Heusinger / Frank Kirchhoff / Xuefeng Ren / James H Hurley
要旨: The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, ...The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, HIV-1 Nef, and the cytosolic tail of the restriction factor tetherin suggested a mechanism for inactivating tetherin by Golgi retention. The 4.3 Å structure of a mutant Nef-induced dimer of AP-1 showed how the closed trimer is regulated by the dileucine loop of Nef. HDX-MS and mutational analysis were used to show how cargo dynamics leads to alternative Arf1 trimerization, directing Nef targets to be either retained at the trans-Golgi or sorted to lysosomes. Phosphorylation of the NL4-3 M-Nef was shown to regulate AP-1 trimerization, explaining how O-Nefs lacking this phosphosite counteract tetherin but most M-Nefs do not. These observations show how the higher-order organization of a vesicular coat can be allosterically modulated to direct cargoes to distinct fates.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年4月25日 / 公開: 2018年8月8日

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
T: Bone marrow stromal antigen 2,Protein Nef
L: Bone marrow stromal antigen 2,Protein Nef
B: AP-1 complex subunit beta-1
C: ADP-ribosylation factor 1
G: AP-1 complex subunit gamma-1
H: ADP-ribosylation factor 1
M: AP-1 complex subunit mu-1
S: AP-1 complex subunit sigma-3
R: Bone marrow stromal antigen 2,Protein Nef
O: Bone marrow stromal antigen 2,Protein Nef
F: AP-1 complex subunit beta-1
I: ADP-ribosylation factor 1
K: AP-1 complex subunit gamma-1
N: ADP-ribosylation factor 1
P: AP-1 complex subunit mu-1
Q: AP-1 complex subunit sigma-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)613,51724
ポリマ-611,32716
非ポリマ-2,1908
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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構成要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 TLROCHIN

#1: タンパク質・ペプチド
Bone marrow stromal antigen 2,Protein Nef / BST-2 / HM1.24 antigen / Tetherin / 3'ORF / Negative factor / F-protein


分子量: 29880.166 Da / 分子数: 4 / 断片: Tetherin UNP residues 2-21, Nef UNP residues 1-206 / 変異: L164A, L165A
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: BST2, nef / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10589, UniProt: Q90VU7
#3: タンパク質・ペプチド
ADP-ribosylation factor 1 / ARF1


分子量: 22314.250 Da / 分子数: 4 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84077

-
AP-1 complex subunit ... , 4種, 8分子 BFGKMPSQ

#2: タンパク質・ペプチド AP-1 complex subunit beta-1 / AP-1 / Adaptor protein complex AP-1 subunit beta-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit beta-1 / Beta-1-adaptin / Beta-adaptin 1 / Clathrin assembly protein complex 1 beta large chain / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin beta subunit


分子量: 66152.547 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP1B1, ADTB1, BAM22, CLAPB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10567
#4: タンパク質・ペプチド AP-1 complex subunit gamma-1 / AP-1 / Adaptor protein complex AP-1 subunit gamma-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit gamma-1 / Clathrin assembly protein complex 1 gamma-1 large chain / Gamma-adaptin / Gamma1-adaptin / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin subunit gamma-1


分子量: 68194.094 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap1g1, Adtg, Clapg1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22892
#5: タンパク質・ペプチド AP-1 complex subunit mu-1 / AP-1 / AP-mu chain family member mu1A / Adaptor protein complex AP-1 subunit mu-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit mu-1 / Clathrin assembly protein complex 1 mu-1 medium chain 1 / Clathrin coat assembly protein AP47 / Clathrin coat-associated protein AP47 / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin mu-1 subunit / Mu-adaptin 1 / Mu1A-adaptin


分子量: 48606.730 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap1m1, Cltnm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35585
#6: タンパク質・ペプチド AP-1 complex subunit sigma-3 / AP-1 / Adaptor protein complex AP-1 subunit sigma-1C / Adaptor-related protein complex 1 subunit sigma-1C / Clathrin assembly protein complex 1 sigma-1C small chain / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin sigma-1C subunit / Sigma 1C subunit of AP-1 clathrin / Sigma-adaptin 1C / Sigma1C-adaptin


分子量: 18321.338 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP1S3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96PC3

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非ポリマー , 2種, 8分子

#7: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / : C10H16N5O14P3 / グアノシン三リン酸 / コメント: GTP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / : Mg / マグネシウム

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of the HIV-Nef(163A,165A) tetherin cargo bound AP1:Arf1 dimer
タイプ: COMPLEX / Entity ID: 2,3,4,5,6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 39.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成分解能: 6.72 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42902 / 対称性のタイプ: POINT
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00433746
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.83945654
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.38120696
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0515268
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0065780

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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