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万見
- PDB-3c6d: The pseudo-atomic structure of dengue immature virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c6d
タイトルThe pseudo-atomic structure of dengue immature virus
要素
  • Polyproteinタンパク質分解
  • prM
キーワードVIRUS (ウイルス) / icosahedral virion / Helicase (ヘリカーゼ) / Hydrolase (加水分解酵素) / Nucleotide-binding / RNA replication (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / ATP-binding / Capsid protein (カプシド) / Cleavage on pair of basic residues / Endoplasmic reticulum (小胞体) / Envelope protein (エンベロープ (ウイルス)) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotidyltransferase / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Protease (プロテアーゼ) / Ribonucleoprotein (核タンパク質) / RNA-binding / RNA-directed RNA polymerase (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / Secreted (分泌) / Serine protease (セリンプロテアーゼ) / Transcription (転写 (生物学)) / Transcription regulation / Transferase (転移酵素) / Viral nucleoprotein / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / membrane => GO:0016020 / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / endoplasmic reticulum membrane / virion membrane / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / : / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / : / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
カプシド / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å
データ登録者Li, L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: The flavivirus precursor membrane-envelope protein complex: structure and maturation.
著者: Long Li / Shee-Mei Lok / I-Mei Yu / Ying Zhang / Richard J Kuhn / Jue Chen / Michael G Rossmann /
要旨: Many viruses go through a maturation step in the final stages of assembly before being transmitted to another host. The maturation process of flaviviruses is directed by the proteolytic cleavage of ...Many viruses go through a maturation step in the final stages of assembly before being transmitted to another host. The maturation process of flaviviruses is directed by the proteolytic cleavage of the precursor membrane protein (prM), turning inert virus into infectious particles. We have determined the 2.2 angstrom resolution crystal structure of a recombinant protein in which the dengue virus prM is linked to the envelope glycoprotein E. The structure represents the prM-E heterodimer and fits well into the cryo-electron microscopy density of immature virus at neutral pH. The pr peptide beta-barrel structure covers the fusion loop in E, preventing fusion with host cell membranes. The structure provides a basis for identifying the stages of its pH-directed conformational metamorphosis during maturation, ending with release of pr when budding from the host.
履歴
登録2008年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5102
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5102
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyprotein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: prM
E: prM
F: prM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,4986
ポリマ－159,4986
非ポリマー00
水0
1
A: Polyprotein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: prM
E: prM
F: prM
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,569,869360
ポリマ－9,569,869360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Polyprotein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: prM
E: prM
F: prM
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 797 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)797,48930
ポリマ－797,48930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Polyprotein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: prM
E: prM
F: prM
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 957 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)956,98736
ポリマ－956,98736
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Polyprotein / タンパク質分解 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43904.410 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
属: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / 株: 16681 / 参照: UniProt: O11875, UniProt: A7TUD3*PLUS
#2: タンパク質 prM / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9261.531 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) / 属: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / 株: 2 / 参照: UniProt: P14337, UniProt: Q3BCY5*PLUS
配列の詳細THE AUTHOR STATES THAT THE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQUENCE AND THE SEQUENCE IN THE DATABASE ...THE AUTHOR STATES THAT THE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQUENCE AND THE SEQUENCE IN THE DATABASE REFERENCE ARE DUE TO THE DIFFERENCES BETWEEN VIRUS STRAINS.

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DENGUE-2 IMMATURE PARTICLE / タイプ: VIRUS
詳細: THE SAMPLES WERE PRODUCED BY ADDING AMMONIUM CHLORIDE TO THE MEDIA IN THE LATE INFECTION STAGE
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aedes aegypti / 株: C6/36
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 12 mM Tris-HCl, 120 mM NaCl, 1 mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2008年4月4日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 33000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3640 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1662 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
3Xmipp３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 12.5 Å / 粒子像の数: 2741 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: USE PROGRAM EMFIT, SEARCH FOR POSTION WHERE ATOMS OCCUPY MOST EM DENSITY PEAKS
詳細: METHOD--SEE PRIMARY CITATION REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11TG8

1tg8

11TG81PDBexperimental model
23C5X

3c5x

13C5X2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1413 0 0 0 1413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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