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- PDB-2c8i: Complex Of Echovirus Type 12 With Domains 1, 2, 3 and 4 Of Its Re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c8i
タイトルComplex Of Echovirus Type 12 With Domains 1, 2, 3 and 4 Of Its Receptor Decay Accelerating Factor (Cd55) By Cryo Electron Microscopy At 16 A
要素
  • COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
  • ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP1
  • ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP2
  • ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP3
  • ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP4
キーワードVIRUS/RECEPTOR / PICORNAVIRUS (ピコルナウイルス科) / DAF / VIRUS-RECEPTOR COMPLEX / ANTIGEN (抗原) / BLOOD GROUP ANTIGEN (血液型) / COMPLEMENT PATHWAY / GPI-ANCHOR (グリコシルホスファチジルイノシトール) / IMMUNE RESPONSE (免疫応答) / INNATE IMMUNITY (自然免疫系) / LIPOPROTEIN (リポタンパク質) / PLASMA / SUSHI (寿司)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane ...negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / 小胞 / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / secretory granule membrane / host cell cytoplasmic vesicle membrane / Regulation of Complement cascade / endocytosis involved in viral entry into host cell / positive regulation of T cell cytokine production / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / virus receptor activity / monoatomic ion channel activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / 脂質ラフト / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / ゴルジ体 / 自然免疫系 / DNA-templated transcription / lipid binding / host cell nucleus / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / virion attachment to host cell / 細胞膜 / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain ...Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Peptidase S1, PA clan / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HUMAN ECHOVIRUS 11 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E
データ登録者Pettigrew, D.M. / Williams, D.T. / Kerrigan, D. / Evans, D.J. / Lea, S.M. / Bhella, D.
引用
ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2006
タイトル: Structural and functional insights into the interaction of echoviruses and decay-accelerating factor.
著者: David M Pettigrew / David T Williams / David Kerrigan / David J Evans / Susan M Lea / David Bhella /
要旨: Many enteroviruses bind to the complement control protein decay-accelerating factor (DAF) to facilitate cell entry. We present here a structure for echovirus (EV) type 12 bound to DAF using cryo- ...Many enteroviruses bind to the complement control protein decay-accelerating factor (DAF) to facilitate cell entry. We present here a structure for echovirus (EV) type 12 bound to DAF using cryo-negative stain transmission electron microscopy and three-dimensional image reconstruction to 16-A resolution, which we interpreted using the atomic structures of EV11 and DAF. DAF binds to a hypervariable region of the capsid close to the 2-fold symmetry axes in an interaction that involves mostly the short consensus repeat 3 domain of DAF and the capsid protein VP2. A bulge in the density for the short consensus repeat 3 domain suggests that a loop at residues 174-180 rearranges to prevent steric collision between closely packed molecules at the 2-fold symmetry axes. Detailed analysis of receptor interactions between a variety of echoviruses and DAF using surface plasmon resonance and comparison of this structure (and our previous work; Bhella, D., Goodfellow, I. G., Roversi, P., Pettigrew, D., Chaudhry, Y., Evans, D. J., and Lea, S. M. (2004) J. Biol. Chem. 279, 8325-8332) with reconstructions published for EV7 bound to DAF support major differences in receptor recognition among these viruses. However, comparison of the electron density for the two virus.receptor complexes (rather than comparisons of the pseudo-atomic models derived from fitting the coordinates into these densities) suggests that the dramatic differences in interaction affinities/specificities may arise from relatively subtle structural differences rather than from large-scale repositioning of the receptor with respect to the virus surface.
#1: ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2004
タイトル: The structure of echovirus type 12 bound to a two-domain fragment of its cellular attachment protein decay-accelerating factor (CD 55).
著者: David Bhella / Ian G Goodfellow / Pietro Roversi / David Pettigrew / Yasmin Chaudhry / David J Evans / Susan M Lea /
要旨: Echovirus type 12 (EV12), an Enterovirus of the Picornaviridae family, uses the complement regulator decay-accelerating factor (DAF, CD55) as a cellular receptor. We have calculated a three- ...Echovirus type 12 (EV12), an Enterovirus of the Picornaviridae family, uses the complement regulator decay-accelerating factor (DAF, CD55) as a cellular receptor. We have calculated a three-dimensional reconstruction of EV12 bound to a fragment of DAF consisting of short consensus repeat domains 3 and 4 from cryo-negative stain electron microscopy data (EMD code 1057). This shows that, as for an earlier reconstruction of the related echovirus type 7 bound to DAF, attachment is not within the viral canyon but occurs close to the 2-fold symmetry axes. Despite this general similarity our reconstruction reveals a receptor interaction that is quite different from that observed for EV7. Fitting of the crystallographic co-ordinates for DAF(34) and EV11 into the reconstruction shows a close agreement between the crystal structure of the receptor fragment and the density for the virus-bound receptor, allowing unambiguous positioning of the receptor with respect to the virion (PDB code 1UPN). Our finding that the mode of virus-receptor interaction in EV12 is distinct from that seen for EV7 raises interesting questions regarding the evolution and biological significance of the DAF binding phenotype in these viruses.
履歴
登録2005年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1182
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1183
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1182
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP1
B: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP2
C: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP3
D: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP4
E: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,9965
ポリマ－127,9965
非ポリマー00
水0
1
A: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP1
B: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP2
C: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP3
D: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP4
E: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,679,740300
ポリマ－7,679,740300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP1
B: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP2
C: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP3
D: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP4
E: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 640 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)639,97825
ポリマ－639,97825
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP1
B: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP2
C: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP3
D: ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP4
E: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 768 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)767,97430
ポリマ－767,97430
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 32447.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HUMAN ECHOVIRUS 11 (ウイルス) / 株: GREGORY / 参照: UniProt: P29813
#2: タンパク質 ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 27996.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HUMAN ECHOVIRUS 11 (ウイルス) / 株: GREGORY / 参照: UniProt: P29813
#3: タンパク質 ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 25897.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HUMAN ECHOVIRUS 11 (ウイルス) / 株: GREGORY / 参照: UniProt: P29813
#4: タンパク質 ECHOVIRUS 11 COAT PROTEIN VP4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6620.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: STRUCTURE OF ECHOVIRUS TYPE 11 FITTED INTO CRYO-EM ELECTRON DENSITY FOR ECHOVIRUS TYPE 12. THE EM DENSITY HAS BEEN DEPOSITED IN THE EMDB, WITH ACCESSION CODE 1057
由来: (天然) HUMAN ECHOVIRUS 11 (ウイルス) / 株: GREGORY / 参照: UniProt: P29813
#5: タンパク質 COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR / CD55 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 35034.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P08174

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ECHOVIRUS TYPE 12 BOUND TO DECAY ACCELERATING FACTOR
タイプ: VIRUS / 詳細: CRYO-NEGATIVE STAIN IMAGES. 96 FOCAL PAIRS.
緩衝液名称: PHOSPHATE BUFFERED SALINE / pH: 7.4 / 詳細: PHOSPHATE BUFFERED SALINE
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Ammonium Molybdate
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE
詳細: STAINED WITH AMMONIUM MOLYBDATE PH 7.2. VITRIFIED IN LIQUID ETHANE (CRYO-NEGATIVE STAIN)

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 1200 / 日付: 2004年9月1日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 30000 X / 倍率（補正後）: 29100 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 3.4 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 192
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EM3DR2３次元再構成
2PFT2３次元再構成
CTF補正詳細: DEFOCUS PAIR IMAGES OF INDIVIDUAL PARTICLES
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: POLAR FOURIER TRANSFORM METHOD / 解像度: 14 Å / 粒子像の数: 1501 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.18 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.18 Å
詳細: THE SEQUENCE OF THE ECHOVIRUS CAPSID PROTEINS IS FROM EV11 BUT THE EM DENSITY INTO WHICH THE STRUCTURE WAS FITTED IS THAT OF EV12
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: OPTIMAL CORRELATION
詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--LOCAL CORRELATION
原子モデル構築PDB-ID: 1H8T

1h8t

精密化最高解像度: 14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1091 0 0 0 1091

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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