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- EMDB-20236: Structure of S. cerevisiae protein O-mannosyltransferase Pmt1-Pmt... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20236
タイトルStructure of S. cerevisiae protein O-mannosyltransferase Pmt1-Pmt2 complex bound to the sugar donor and a peptide acceptor
マップデータeukaryotic protein O-mannosyltransferase Pmt1/Pmt2 in complex with sugar donor and acceptor真核生物
試料
  • 複合体: Protein O-mannosyl transferase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2
    • タンパク質・ペプチド: acceptor peptide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt3p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt5p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt2p dimer complex / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked mannosylation / protein exit from endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation ...dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt3p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt5p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt2p dimer complex / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked mannosylation / protein exit from endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation / : / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体
類似検索 - 分子機能
Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase 1/5 / Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2 / Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bai L / Li H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA231466 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the eukaryotic protein O-mannosyltransferase Pmt1-Pmt2 complex.
著者: Lin Bai / Amanda Kovach / Qinglong You / Alanna Kenny / Huilin Li /
要旨: In eukaryotes, a nascent peptide entering the endoplasmic reticulum (ER) is scanned by two Sec61 translocon-associated large membrane machines for protein N-glycosylation and protein O-mannosylation, ...In eukaryotes, a nascent peptide entering the endoplasmic reticulum (ER) is scanned by two Sec61 translocon-associated large membrane machines for protein N-glycosylation and protein O-mannosylation, respectively. While the structure of the eight-protein oligosaccharyltransferase complex has been determined recently, the structures of mannosyltransferases of the PMT family, which are an integral part of ER protein homeostasis, are still unknown. Here we report cryo-EM structures of the Saccharomyces cerevisiae Pmt1-Pmt2 complex bound to a donor and an acceptor peptide at 3.2-Å resolution, showing that each subunit contains 11 transmembrane helices and a lumenal β-trefoil fold termed the MIR domain. The structures reveal the substrate recognition model and confirm an inverting mannosyl-transferring reaction mechanism by the enzyme complex. Furthermore, we found that the transmembrane domains of Pmt1 and Pmt2 share a structural fold with the catalytic subunits of oligosaccharyltransferases, confirming a previously proposed evolutionary relationship between protein O-mannosylation and protein N-glycosylation.
履歴
登録2019年5月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月5日-
マップ公開2019年7月10日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6p25
  • 表面レベル: 0.04
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20236.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20236.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 37.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈eukaryotic protein O-mannosyltransferase Pmt1/Pmt2 in complex with sugar donor and acceptor
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.029 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.19949104 - 0.259651
平均 (標準偏差)0.00052829494 (±0.0069904085)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ214214214
Spacing214214214
セルA=B=C: 220.20601 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0291.0291.029
M x/y/z214214214
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.206220.206220.206
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS214214214
D min/max/mean-0.1990.2600.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Protein O-mannosyl transferase complex

全体名称: Protein O-mannosyl transferase complex
要素
  • 複合体: Protein O-mannosyl transferase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2
    • タンパク質・ペプチド: acceptor peptide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate

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超分子 #1: Protein O-mannosyl transferase complex

超分子名称: Protein O-mannosyl transferase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)

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分子 #1: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 1

分子名称: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母) / 株: W303
分子量理論値: 92.771125 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: MSEEKTYKRV EQDDPVPELD IKQGPVRPFI VTDPSAELAS LRTMVTLKEK LLVACLAVFT AVIRLHGLAW PDSVVFDEVH FGGFASQYI RGTYFMDVHP PLAKMLYAGV ASLGGFQGDF DFENIGDSFP STTPYVLMRF FSASLGALTV ILMYMTLRYS G VRMWVALM ...文字列:
MSEEKTYKRV EQDDPVPELD IKQGPVRPFI VTDPSAELAS LRTMVTLKEK LLVACLAVFT AVIRLHGLAW PDSVVFDEVH FGGFASQYI RGTYFMDVHP PLAKMLYAGV ASLGGFQGDF DFENIGDSFP STTPYVLMRF FSASLGALTV ILMYMTLRYS G VRMWVALM SAICFAVENS YVTISRYILL DAPLMFFIAA AVYSFKKYEM YPANSLNAYK SLLATGIALG MASSSKWVGL FT VTWVGLL CIWRLWFMIG DLTKSSKSIF KVAFAKLAFL LGVPFALYLV FFYIHFQSLT LDGDGASFFS PEFRSTLKNN KIP QNVVAD VGIGSIISLR HLSTMGGYLH SHSHNYPAGS EQQQSTLYPH MDANNDWLLE LYNAPGESLT TFQNLTDGTK VRLF HTVTR CRLHSHDHKP PVSESSDWQK EVSCYGYSGF DGDANDDWVV EIDKKNSAPG VAQERVIALD TKFRLRHAMT GCYLF SHEV KLPAWGFEQQ EVTCASSGRH DLTLWYVENN SNPLLPEDTK RISYKPASFI SKFIESHKKM WHINKNLVEP HVYESQ PTS WPFLLRGISY WGENNRNVYL LGNAIVWWAV TAFIGIFGLI VITELFSWQL GKPILKDSKV VNFHVQVIHY LLGFAVH YA PSFLMQRQMF LHHYLPAYYF GILALGHALD IIVSYVFRSK RQMGYAVVIT FLAASVYFFK SFSPIIYGTP WTQELCQK S QWLSGWDYNC NTYFSSLEEY KNQTLTKRES QPAATSTVEE ITIEGDGPSY EDLMNEDGKK IFKDTEGNEL DPEVVKKML EEEGANILKV EKRAVLE

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分子 #2: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2

分子名称: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母) / 株: W303
分子量理論値: 86.957422 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: MSSSSSTGYS KNNAAHIKQE NTLRQRESSS ISVSEELSSA DERDAEDFSK EKPAAQSSLL RLESVVMPVI FTALALFTRM YKIGINNHV VWDEAHFGKF GSYYLRHEFY HDVHPPLGKM LVGLSGYLAG YNGSWDFPSG EIYPDYLDYV KMRLFNASFS A LCVPLAYF ...文字列:
MSSSSSTGYS KNNAAHIKQE NTLRQRESSS ISVSEELSSA DERDAEDFSK EKPAAQSSLL RLESVVMPVI FTALALFTRM YKIGINNHV VWDEAHFGKF GSYYLRHEFY HDVHPPLGKM LVGLSGYLAG YNGSWDFPSG EIYPDYLDYV KMRLFNASFS A LCVPLAYF TAKAIGFSLP TVWLMTVLVL FENSYSTLGR FILLDSMLLF FTVASFFSFV MFHNQRSKPF SRKWWKWLLI TG ISLGCTI SVKMVGLFII TMVGIYTVID LWTFLADKSM SWKTYINHWL ARIFGLIIVP FCIFLLCFKI HFDLLSHSGT GDA NMPSLF QARLVGSDVG QGPRDIALGS SVVSIKNQAL GGSLLHSHIQ TYPDGSNQQQ VTCYGYKDAN NEWFFNRERG LPSW SENET DIEYLKPGTS YRLVHKSTGR NLHTHPVAAP VSKTQWEVSG YGDNVVGDNK DNWVIEIMDQ RGDEDPEKLH TLTTS FRIK NLEMGCYLAQ TGNSLPEWGF RQQEVVCMKN PFKRDKRTWW NIETHENERL PPRPEDFQYP KTNFLKDFIH LNLAMM ATN NALVPDPDKF DYLASSAWQW PTLNVGLRLC GWGDDNPKYF LLGTPASTWA SSVAVLAFMA TVVILLIRWQ RQYVDLR NP SNWNVFLMGG FYPLLAWGLH YMPFVIMSRV TYVHHYLPAL YFALIILAYC FDAGLQKWSR SKCGRIMRFV LYAGFMAL V IGCFWYFSPI SFGMEGPSSN FRYLNWFSTW DIADKQEA

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分子 #3: acceptor peptide

分子名称: acceptor peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
分子量理論値: 478.538 Da
配列文字列:
PYTV

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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分子 #5: 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: CPL
分子量理論値: 758.06 Da
Chemical component information

ChemComp-CPL:
1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM / ホスファチジルコリン

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分子 #6: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-...

分子名称: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: NNM
分子量理論値: 644.947 Da
Chemical component information

ChemComp-NNM:
(3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 953292
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: Coot, UCSF Chimera) / 使用した粒子像数: 521848

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6p25:
Structure of S. cerevisiae protein O-mannosyltransferase Pmt1-Pmt2 complex bound to the sugar donor and a peptide acceptor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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