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- PDB-1z8y: Mapping the E2 Glycoprotein of Alphaviruses -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z8y
タイトルMapping the E2 Glycoprotein of Alphaviruses
要素
  • (Spike glycoprotein E1) x 3
  • Capsid protein Cカプシド
  • Spike glycoprotein E2
キーワードVIRUS (ウイルス) / icosahedral enveloped virus / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / membrane => GO:0016020 / serine-type endopeptidase activity ...icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / membrane => GO:0016020 / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sindbis virus (シンドビスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Mukhopadhyay, S. / Zhang, W. / Gabler, S. / Chipman, P.R. / Strauss, E.G. / Strauss, J.H. / Baker, T.S. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Structure / : 2006
タイトル: Mapping the structure and function of the E1 and E2 glycoproteins in alphaviruses.
著者: Suchetana Mukhopadhyay / Wei Zhang / Stefan Gabler / Paul R Chipman / Ellen G Strauss / James H Strauss / Timothy S Baker / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: The 9 A resolution cryo-electron microscopy map of Sindbis virus presented here provides structural information on the polypeptide topology of the E2 protein, on the interactions between the E1 and ...The 9 A resolution cryo-electron microscopy map of Sindbis virus presented here provides structural information on the polypeptide topology of the E2 protein, on the interactions between the E1 and E2 glycoproteins in the formation of a heterodimer, on the difference in conformation of the two types of trimeric spikes, on the interaction between the transmembrane helices of the E1 and E2 proteins, and on the conformational changes that occur when fusing with a host cell. The positions of various markers on the E2 protein established the approximate topology of the E2 structure. The largest conformational differences between the icosahedral surface spikes at icosahedral 3-fold and quasi-3-fold positions are associated with the monomers closest to the 5-fold axes. The long E2 monomers, containing the cell receptor recognition motif at their extremities, are shown to rotate by about 180 degrees and to move away from the center of the spikes during fusion.
履歴
登録2005年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.angle_alpha / _cell.angle_beta / _cell.angle_gamma / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
Remark 999SEQUENCE Author states that it appears even though the correct sequence utilizes a lysine, leucine ...SEQUENCE Author states that it appears even though the correct sequence utilizes a lysine, leucine was used in the model.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1121
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1121
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spike glycoprotein E1
B: Spike glycoprotein E1
C: Spike glycoprotein E1
D: Spike glycoprotein E1
E: Spike glycoprotein E1
F: Spike glycoprotein E1
G: Spike glycoprotein E1
H: Spike glycoprotein E1
I: Spike glycoprotein E1
J: Spike glycoprotein E2
K: Spike glycoprotein E1
L: Spike glycoprotein E2
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E2
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E2
Q: Capsid protein C
R: Capsid protein C
S: Capsid protein C
T: Capsid protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,38320
ポリマ-258,38320
非ポリマー00
0
1
A: Spike glycoprotein E1
B: Spike glycoprotein E1
C: Spike glycoprotein E1
D: Spike glycoprotein E1
E: Spike glycoprotein E1
F: Spike glycoprotein E1
G: Spike glycoprotein E1
H: Spike glycoprotein E1
I: Spike glycoprotein E1
J: Spike glycoprotein E2
K: Spike glycoprotein E1
L: Spike glycoprotein E2
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E2
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E2
Q: Capsid protein C
R: Capsid protein C
S: Capsid protein C
T: Capsid protein C
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,502,9941200
ポリマ-15,502,9941200
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3
A: Spike glycoprotein E1
B: Spike glycoprotein E1
C: Spike glycoprotein E1
D: Spike glycoprotein E1
E: Spike glycoprotein E1
F: Spike glycoprotein E1
G: Spike glycoprotein E1
H: Spike glycoprotein E1
I: Spike glycoprotein E1
J: Spike glycoprotein E2
K: Spike glycoprotein E1
L: Spike glycoprotein E2
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E2
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E2
Q: Capsid protein C
R: Capsid protein C
S: Capsid protein C
T: Capsid protein C
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.29 MDa, 100 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,291,916100
ポリマ-1,291,916100
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
4
A: Spike glycoprotein E1
B: Spike glycoprotein E1
C: Spike glycoprotein E1
D: Spike glycoprotein E1
E: Spike glycoprotein E1
F: Spike glycoprotein E1
G: Spike glycoprotein E1
H: Spike glycoprotein E1
I: Spike glycoprotein E1
J: Spike glycoprotein E2
K: Spike glycoprotein E1
L: Spike glycoprotein E2
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E2
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E2
Q: Capsid protein C
R: Capsid protein C
S: Capsid protein C
T: Capsid protein C
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.55 MDa, 120 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,550,299120
ポリマ-1,550,299120
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Spike glycoprotein E1


分子量: 31440.787 Da / 分子数: 4 / 断片: E1 ectodomain domains I+II, residues 1-290 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Alphavirus / Cell: Baby Hamster Kidney / : TE12 / 参照: UniProt: P03316
#2: タンパク質
Spike glycoprotein E1


分子量: 9447.606 Da / 分子数: 4 / 断片: E1 ectodomain domain III, residues 295-383 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Alphavirus / Cell: Baby Hamster Kidney / : TE12 / 参照: UniProt: P03316
#3: タンパク質・ペプチド
Spike glycoprotein E1


分子量: 3410.192 Da / 分子数: 4 / 断片: E1 transmembrane region, residues 409-439 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Alphavirus / Cell: Baby Hamster Kidney / : TE12 / 参照: UniProt: P03316
#4: タンパク質・ペプチド
Spike glycoprotein E2


分子量: 3751.593 Da / 分子数: 4 / 断片: E2 transmembrane region, residues 363-398 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Alphavirus / Cell: Baby Hamster Kidney / : TE12 / 参照: UniProt: P11259, UniProt: P03316*PLUS
#5: タンパク質
Capsid protein C / カプシド / coat protein C


分子量: 16545.631 Da / 分子数: 4 / 断片: Capsid protein, residues 114-264 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Alphavirus / Cell: Baby Hamster Kidney / : TE12
参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID詳細
1E2-N318Q Sindbis virusVIRUS0
2Spike glycoprotein E1, E1 ectodomain domains I+II1APPLY 60 ICOSHEDRAL SYMMETRY OPERATIONS AS MATRICES TO OBTAIN THE WHOLE COMPLEX
3Spike glycoprotein E1, E1 ectodomain domain III1APPLY 60 ICOSHEDRAL SYMMETRY OPERATIONS AS MATRICES TO OBTAIN THE WHOLE COMPLEX
4Spike glycoprotein E1, E1 transmembrane region1APPLY 60 ICOSHEDRAL SYMMETRY OPERATIONS AS MATRICES TO OBTAIN THE WHOLE COMPLEX
5Spike glycoprotein E2, E2 transmembrane region1APPLY 60 ICOSHEDRAL SYMMETRY OPERATIONS AS MATRICES TO OBTAIN THE WHOLE COMPLEX
6Capsid protein C, residues 114-264カプシド1APPLY 60 ICOSHEDRAL SYMMETRY OPERATIONS AS MATRICES TO OBTAIN THE WHOLE COMPLEX
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: EUKARYOTES / タイプ: VIRION
天然宿主: Baby Hamster Kidney
緩衝液名称: 50 mM Tris-Cl, 200 mM NaCl, 0.1 mM EDTA / pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Tris-Cl, 200 mM NaCl, 0.1 mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: See Pletnev et al. (2001) Cell 105:127-136 for experimental details on sample preparation
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2000年6月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 38000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2580 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93.15 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
詳細: THE COORDINATES IN THIS ENTRY WERE GENERATED FROM ELECTRON MICROSCOPY DATA.

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EMfitモデルフィッティング
3PURDUE PROGRAMS3次元再構成
CTF補正詳細: Fourier transform of each image was modified
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: cross-common lines / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 7085 / ピクセルサイズ(実測値): 1.785 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11I9W1
21WYK1
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18071 0 0 0 18071

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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