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- EMDB-1986: CryoEM reconstruction of the Marburg virus nucleocapsid. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1986
タイトルCryoEM reconstruction of the Marburg virus nucleocapsid.
マップデータThis is a map of the Marburg virus nucleocapsid within virions.
試料
  • 試料: Marburg virus nucleocapsid
  • ウイルス: Marburg marburgvirus (ウイルス)
キーワードMarburg / virus (ウイルス) / nucleocapsid (カプシド) / Nucleoprotein (核タンパク質) / VP24 / VP35
生物種Marburg marburgvirus (ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Bharat TAM / Riches JD / Kolesnikova L / Welsch S / Kraehling V / Davey N / Parsy ML / Becker S / Briggs JAG
引用ジャーナル: PLoS Biol / : 2011
タイトル: Cryo-electron tomography of Marburg virus particles and their morphogenesis within infected cells.
著者: Tanmay A M Bharat / James D Riches / Larissa Kolesnikova / Sonja Welsch / Verena Krähling / Norman Davey / Marie-Laure Parsy / Stephan Becker / John A G Briggs /
要旨: Several major human pathogens, including the filoviruses, paramyxoviruses, and rhabdoviruses, package their single-stranded RNA genomes within helical nucleocapsids, which bud through the plasma ...Several major human pathogens, including the filoviruses, paramyxoviruses, and rhabdoviruses, package their single-stranded RNA genomes within helical nucleocapsids, which bud through the plasma membrane of the infected cell to release enveloped virions. The virions are often heterogeneous in shape, which makes it difficult to study their structure and assembly mechanisms. We have applied cryo-electron tomography and sub-tomogram averaging methods to derive structures of Marburg virus, a highly pathogenic filovirus, both after release and during assembly within infected cells. The data demonstrate the potential of cryo-electron tomography methods to derive detailed structural information for intermediate steps in biological pathways within intact cells. We describe the location and arrangement of the viral proteins within the virion. We show that the N-terminal domain of the nucleoprotein contains the minimal assembly determinants for a helical nucleocapsid with variable number of proteins per turn. Lobes protruding from alternate interfaces between each nucleoprotein are formed by the C-terminal domain of the nucleoprotein, together with viral proteins VP24 and VP35. Each nucleoprotein packages six RNA bases. The nucleocapsid interacts in an unusual, flexible "Velcro-like" manner with the viral matrix protein VP40. Determination of the structures of assembly intermediates showed that the nucleocapsid has a defined orientation during transport and budding. Together the data show striking architectural homology between the nucleocapsid helix of rhabdoviruses and filoviruses, but unexpected, fundamental differences in the mechanisms by which the nucleocapsids are then assembled together with matrix proteins and initiate membrane envelopment to release infectious virions, suggesting that the viruses have evolved different solutions to these conserved assembly steps.
履歴
登録2011年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月17日-
マップ公開2011年11月17日-
更新2012年10月10日-
現状2012年10月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.00124
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.00124
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1986.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of the Marburg virus nucleocapsid within virions.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00124 / ムービー #1: 0.00124
最小 - 最大-0.00187585 - 0.00387182
平均 (標準偏差)0.00040353 (±0.000906448)
対称性空間群: 0
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ15015090
Spacing15015090
セルA: 600 Å / B: 600 Å / C: 360 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z444
M x/y/z15015090
origin x/y/z-0.000-0.000-0.000
length x/y/z600.000600.000360.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS15015090
D min/max/mean-0.0020.0040.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Marburg virus nucleocapsid

全体名称: Marburg virus nucleocapsid
要素
  • 試料: Marburg virus nucleocapsid
  • ウイルス: Marburg marburgvirus (ウイルス)

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超分子 #1000: Marburg virus nucleocapsid

超分子名称: Marburg virus nucleocapsid / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Marburg marburgvirus

超分子名称: Marburg marburgvirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Marburg virus / NCBI-ID: 11269 / 生物種: Marburg marburgvirus / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Marburg virus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液詳細: PBS buffer with 4% PFA.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Plunge freezer / 手法: Plunge freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM120T
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 6.3 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.004 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.0006 µm / 倍率(公称値): 37000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 10 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flip
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 24.3 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider, Bsoft

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body. 4 monomers from the VSV Nucleoprotein structure were fitted in as a single rigid body without any corrections.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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