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- EMDB-1499: Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ri... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1499
タイトルStructure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome
マップデータStructure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome
試料
  • 試料: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia coli ribosome-nascent chain complex
  • 複合体: ribosome-nascent chain complex
  • タンパク質・ペプチド: trigger factor
キーワードtrigger factor / ribosome-nascent chain complex / translating ribosome / co-translational protein folding / chaperone (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding ...'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / response to heat / リボソーム / rRNA binding / structural constituent of ribosome / 細胞周期 / 翻訳 (生物学) / 細胞分裂 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain ...Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL29 / Trigger factor / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL24 / 50S ribosomal protein L23
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Merz F / Boehringer D / Schaffitzel C / Preissler S / Hoffmann A / Maier T / Rutkowska A / Lozza J / Ban N / Bukau B / Deuerling E
引用ジャーナル: EMBO J / : 2008
タイトル: Molecular mechanism and structure of Trigger Factor bound to the translating ribosome.
著者: Frieder Merz / Daniel Boehringer / Christiane Schaffitzel / Steffen Preissler / Anja Hoffmann / Timm Maier / Anna Rutkowska / Jasmin Lozza / Nenad Ban / Bernd Bukau / Elke Deuerling /
要旨: Ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) initiates folding of newly synthesized proteins in bacteria. Here, we pinpoint by site-specific crosslinking the sequence of molecular interactions ...Ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) initiates folding of newly synthesized proteins in bacteria. Here, we pinpoint by site-specific crosslinking the sequence of molecular interactions of Escherichia coli TF and nascent chains during translation. Furthermore, we provide the first full-length structure of TF associated with ribosome-nascent chain complexes by using cryo-electron microscopy. In its active state, TF arches over the ribosomal exit tunnel accepting nascent chains in a protective void. The growing nascent chain initially follows a predefined path through the entire interior of TF in an unfolded conformation, and even after folding into a domain it remains accommodated inside the protective cavity of ribosome-bound TF. The adaptability to accept nascent chains of different length and folding states may explain how TF is able to assist co-translational folding of all kinds of nascent polypeptides during ongoing synthesis. Moreover, we suggest a model of how TF's chaperoning function can be coordinated with the co-translational processing and membrane targeting of nascent polypeptides by other ribosome-associated factors.
履歴
登録2008年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月4日-
マップ公開2009年5月29日-
更新2013年3月13日-
現状2013年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2vrh
  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2vrh
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1499.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
4.23 Å/pix.
x 96 pix.
= 406.4 Å
4.23 Å/pix.
x 96 pix.
= 406.4 Å
4.23 Å/pix.
x 96 pix.
= 406.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.23333 Å
密度
表面レベル登録者による: 30.0 / ムービー #1: 200
最小 - 最大-3064.789999999999964 - 4637.1899999999996
平均 (標準偏差)-67.837100000000007 (±417.041999999999973)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin494949
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 406.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.23333333333334.23333333333334.2333333333333
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z406.400406.400406.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ494949
NX/NY/NZ969696
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS494949
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-3064.7944637.192-67.837

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia co...

全体名称: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia coli ribosome-nascent chain complex
要素
  • 試料: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia coli ribosome-nascent chain complex
  • 複合体: ribosome-nascent chain complex
  • タンパク質・ペプチド: trigger factor

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超分子 #1000: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia co...

超分子名称: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia coli ribosome-nascent chain complex
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse sample / Number unique components: 2
分子量実験値: 2.6 MDa

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超分子 #1: ribosome-nascent chain complex

超分子名称: ribosome-nascent chain complex / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: translating ribosome / 詳細: SecM-stalled E. coli ribosome complex / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: trigger factor

分子名称: trigger factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: trigger factor
詳細: trigger factor crosslinked to the nascent chain. Mutant TFS61C E. coli
集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : mutant TFS61c

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Hepes-KOH pH 7.5, 100 mM KCl, 25 mM MgCl2, 0.5 mg/ml chloramphenicol
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 88 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 詳細: rotating-drum scanner
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5, SPIDER
詳細: Final rounds of refinement were done using the Spider software

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Chain ID: A
詳細Protocol: Rigid Body. exhaustive search
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross Correlation
得られたモデル

PDB-2vrh:
Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2aw4
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: MOLREP
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2vrh:
Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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