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万見
- EMDB-1063: Structure of the signal recognition particle interacting with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1063
タイトルStructure of the signal recognition particle interacting with the elongation-arrested ribosome.
マップデータStructure of signal recognition particle interacting with elongation arested ribosome
試料
  • 試料: 80S RNC-SRP complex fron canis sp.
  • 複合体: 80S ribosomeEukaryotic ribosome
  • リガンド: mammalian SRP
  • リガンド: tRNA転移RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / granulocyte differentiation / absorption of visible light / negative regulation of translational elongation / G protein-coupled photoreceptor activity ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / granulocyte differentiation / absorption of visible light / negative regulation of translational elongation / G protein-coupled photoreceptor activity / シグナル認識粒子 / photoreceptor inner segment membrane / rhodopsin mediated signaling pathway / 11-cis retinal binding / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / photoreceptor outer segment membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / 視覚 / 好中球 / photoreceptor disc membrane / GDP binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear body / nuclear speck / GTPase activity / Neutrophil degranulation / GTP binding / 核小体 / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular region / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily ...Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Signal recognition particle protein / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / ロドプシン / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle protein / ロドプシン / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP54 / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Halic M / Beckmann R
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of the signal recognition particle interacting with the elongation-arrested ribosome.
著者: Mario Halic / Thomas Becker / Martin R Pool / Christian M T Spahn / Robert A Grassucci / Joachim Frank / Roland Beckmann /
要旨: Cotranslational translocation of proteins across or into membranes is a vital process in all kingdoms of life. It requires that the translating ribosome be targeted to the membrane by the signal ...Cotranslational translocation of proteins across or into membranes is a vital process in all kingdoms of life. It requires that the translating ribosome be targeted to the membrane by the signal recognition particle (SRP), an evolutionarily conserved ribonucleoprotein particle. SRP recognizes signal sequences of nascent protein chains emerging from the ribosome. Subsequent binding of SRP leads to a pause in peptide elongation and to the ribosome docking to the membrane-bound SRP receptor. Here we present the structure of a targeting complex consisting of mammalian SRP bound to an active 80S ribosome carrying a signal sequence. This structure, solved to 12 A by cryo-electron microscopy, enables us to generate a molecular model of SRP in its functional conformation. The model shows how the S domain of SRP contacts the large ribosomal subunit at the nascent chain exit site to bind the signal sequence, and that the Alu domain reaches into the elongation-factor-binding site of the ribosome, explaining its elongation arrest activity.
履歴
登録2003年12月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2003年12月19日-
マップ公開2004年12月19日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.00019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1ry1
  • 表面レベル: 0.00014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1ry1
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1063.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1063.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of signal recognition particle interacting with elongation arested ribosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.26 Å
密度
表面レベル1: 0.00055 / ムービー #1: 0.00019
最小 - 最大-0.000663056 - 0.00216205
平均 (標準偏差)0.0000337914 (±0.000236399)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 423.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.263.263.26
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z423.800423.800423.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-0.0010.0020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S RNC-SRP complex fron canis sp.

全体名称: 80S RNC-SRP complex fron canis sp.
要素
  • 試料: 80S RNC-SRP complex fron canis sp.
  • 複合体: 80S ribosomeEukaryotic ribosome
  • リガンド: mammalian SRP
  • リガンド: tRNA転移RNA

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超分子 #1000: 80S RNC-SRP complex fron canis sp.

超分子名称: 80S RNC-SRP complex fron canis sp. / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: one srp binds one ribosome / Number unique components: 3

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超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 80S RNC / 詳細: q / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Canis lupus familiaris (イヌ) / 別称: Dog
分子量実験値: 4 MDa / 理論値: 4 MDa

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分子 #1: mammalian SRP

分子名称: mammalian SRP / タイプ: ligand / ID: 1 / Name.synonym: SRP / 詳細: q / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Canis lupus familiaris (イヌ) / 株: beagle / 別称: Dog / 組織: pancreas / 細胞: secretory cells / Organelle: ER / 細胞中の位置: ER
分子量実験値: 400 KDa / 理論値: 400 KDa
組換発現生物種: Canis lupus familiaris (イヌ)

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分子 #2: tRNA

分子名称: tRNA / タイプ: ligand / ID: 2 / Name.synonym: tRNA / 詳細: q / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Canis lupus familiaris (イヌ) / 別称: Dog
分子量実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa
組換発現生物種: wheat germ (植物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / 平均電子線量: 10 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: spider

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原子モデル構築 1

詳細The domains were separately fitted by manual docking using program O
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-1ry1:
Structure of the signal recognition particle interacting with the elongation-arrested ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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