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- PDB-9yc2: Crystal structure of USP49 ZnF-UBP domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9yc2
タイトルCrystal structure of USP49 ZnF-UBP domain
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 49
キーワードPROTEIN BINDING / USP49 / deubiquitinase / DUB / protease / ubiquitin / histone / nucleosome / ubiquitin binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2B deubiquitinase activity / protein deubiquitination / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mRNA splicing, via spliceosome / histone binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis ...histone H2B deubiquitinase activity / protein deubiquitination / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mRNA splicing, via spliceosome / histone binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...: / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 49
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Alexandrovics, J.A. / Komander, D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1178122 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The ZnF-UBP domain regulates USP16 activity by dislodging ubiquitin from the active site
著者: Alexandrovics, J.A. / Agrata, R. / Schenk, P. / Cerra, A. / Nachbur, U. / Babon, J.J. / Komander, D.
履歴
登録2025年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 49
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5487
ポリマ－12,0681
非ポリマー4806
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.739, 47.220, 55.247
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 49 / Deubiquitinating enzyme 49 / Ubiquitin thioesterase 49 / Ubiquitin-specific-processing protease 49


分子量: 12068.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GP originates from the 3C cleavage tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP49 / プラスミド: pOPINK / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q70CQ1, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.32 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M sodium chloride; 2 M ammonium sulphate; 0.1 M sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月2日 / 詳細: Micro-collimator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→47.22 Å / Num. obs: 18997 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 13.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.923 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4689 / CC1/2: 0.613 / Rpim(I) all: 0.693 / Rrim(I) all: 1.158

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→35.9 Å / SU ML: 0.1307 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.4677
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: refined in phenix
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1917 967 5.09 %
Rwork0.1532 18030 -
obs0.1551 18997 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→35.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数836 0 19 153 1008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131927
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30791264
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0923135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0115163
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0145360
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.470.27461310.23412519X-RAY DIFFRACTION99.66
1.47-1.570.27911320.1982536X-RAY DIFFRACTION99.85
1.57-1.690.20451480.16532538X-RAY DIFFRACTION99.96
1.69-1.860.19921190.14872556X-RAY DIFFRACTION99.93
1.86-2.130.18091380.1372580X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.680.17651570.15322573X-RAY DIFFRACTION99.85
2.68-35.90.18041420.14252728X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.2330376656 Å / Origin y: 24.4516162685 Å / Origin z: 34.9882694025 Å
111213212223313233
T0.130035453313 Å2-0.025356682875 Å2-0.00505246064415 Å2-0.0753325758763 Å20.00801547704703 Å2--0.104397020225 Å2
L1.26172815084 °2-0.949549507416 °20.297847786689 °2-2.64068554708 °2-0.48504630534 °2--2.50135114199 °2
S-0.0155715840739 Å °-0.00382835283104 Å °-0.0501688488045 Å °0.0314804286885 Å °0.0429517256938 Å °0.138995415268 Å °0.0125693823661 Å °-0.0248379457464 Å °-0.0247701951876 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 1 through 105)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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