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- PDB-9rzd: State 3 MAP 2 SPT6 with SETD2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rzd
タイトルState 3 MAP 2 SPT6 with SETD2
要素
  • DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
  • RNA polymerase II subunit D
  • Transcription elongation factor SPT5
  • Transcription elongation factor SPT6
キーワードTRANSCRIPTION / RNA Pol II Activated elongation complex Co-transcriptional H3K36me3 SETD2
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of isotype switching / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / regulation of muscle cell differentiation / DSIF complex / histone H3K36 methyltransferase activity ...peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of isotype switching / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / regulation of muscle cell differentiation / DSIF complex / histone H3K36 methyltransferase activity / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / response to alkaloid / nucleosome organization / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / response to type I interferon / blastocyst formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / response to metal ion / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / positive regulation of macroautophagy / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / mRNA transport / alpha-tubulin binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mismatch repair / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / translation initiation factor binding / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of autophagy / DNA-directed RNA polymerase complex / RNA splicing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / transcription elongation factor complex / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated transcription initiation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / PKMTs methylate histone lysines / mRNA processing / chromosome / regulation of gene expression / histone binding / defense response to virus / nucleic acid binding / nuclear speck / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
HHH domain 9 / HHH domain / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain ...HHH domain 9 / HHH domain / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 / Helix-hairpin-helix motif / Holliday-junction resolvase-like of SPT6 / Helix-turn-helix DNA-binding domain of SPT6 / Tex-like protein, HTH domain superfamily / Tex-like domain superfamily / Spt6, Death-like domain / : / Tex central region-like / Transcription elongation factor Spt6 / Spt6, SH2 domain, N terminus / Spt6, SH2 domain / SH2 domain / YqgF/RNase H-like domain superfamily / Spt5, KOW domain repeat 6 / Transcription elongation factor SPT5, seventh KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, sixth KOW domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Transcription elongation factor SPT5, second KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, fifth KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, KOWx domain / Transcription elongation factor SPT5, KOW1 domain / Transcription elongation factor SPT5, fourth KOW domain / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / Spt5 C-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / RuvA domain 2-like / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / WW domain / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like / WW/rsp5/WWP domain signature. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain superfamily / SET domain / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / RNA polymerase Rpb4/RPC9, core / DNA-directed RNA-polymerase II subunit / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / WW domain / Rpb4/RPC9 superfamily / RNA polymerase subunit Rpb4/RPC9 / RNA polymerase Rpb4 / S1 domain profile. / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase subunit Rpb7-like / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / HRDC-like superfamily / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Ribonuclease H-like superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerase subunit / Transcription elongation factor SPT5 / Transcription elongation factor SPT6 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Walshe, J.L. / Ochmann, M. / Dienemann, C. / Cramer, P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2025
タイトル: Molecular mechanism of co-transcriptional H3K36 methylation by SETD2.
著者: James L Walshe / Moritz Ochmann / Ute Neef / Olexandr Dybkov / Christian Dienemann / Christiane Oberthür / Aiturgan Zheenbekova / Henning Urlaub / Patrick Cramer /
要旨: H3K36me3 is a hallmark of actively and recently transcribed genes and contributes to cellular memory and identity. The deposition of H3K36me3 occurs co-transcriptionally when the methyltransferase ...H3K36me3 is a hallmark of actively and recently transcribed genes and contributes to cellular memory and identity. The deposition of H3K36me3 occurs co-transcriptionally when the methyltransferase SETD2 associates with RNA polymerase II. Here we present three cryo-EM structures of SETD2 bound to RNA polymerase II elongation complexes at different states of nucleosome passage. Together with functional probing, our results suggest a 3-step mechanism of transcription-coupled H3K36me3 deposition. First, binding to the elongation factor SPT6 tethers the catalytic SET domain in proximity to the upstream DNA. Second, RNA polymerase II nucleosome passage leads to the transfer of a hexasome from downstream to upstream, poised for methylation. Finally, continued transcription leads to upstream nucleosome reassembly, partial dissociation of the histone chaperone FACT and sequential methylation of both H3 tails, completing H3K36me3 deposition of an upstream nucleosome after RNA polymerase II passage.
履歴
登録2025年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: RNA polymerase II subunit D
G: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7
O: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
Z: Transcription elongation factor SPT5
M: Transcription elongation factor SPT6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)484,2815
ポリマ-484,2815
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II subunit D


分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287ADR4
#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7


分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VKG7
#3: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / Protein-lysine N-methyltransferase SETD2 / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 127887.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q9BYW2, [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#4: タンパク質 Transcription elongation factor SPT5 / hSPT5 / DRB sensitivity-inducing factor 160 kDa subunit / DSIF p160 / DRB sensitivity-inducing ...hSPT5 / DRB sensitivity-inducing factor 160 kDa subunit / DSIF p160 / DRB sensitivity-inducing factor large subunit / DSIF large subunit / Tat-cotransactivator 1 protein / Tat-CT1 protein


分子量: 121145.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT5H, SPT5, SPT5H / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O00267
#5: タンパク質 Transcription elongation factor SPT6 / hSPT6 / Histone chaperone suppressor of Ty6 / Tat-cotransactivator 2 protein / Tat-CT2 protein


分子量: 199602.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT6H, KIAA0162, SPT6H / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q7KZ85
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: State 3 SETD2 bound to distal H3 tail / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm
撮影電子線照射量: 39.83 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Warp粒子像選択
2PHENIXモデル精密化
13RELION3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101579 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00512143
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.99116386
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.8974628
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0551802
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0132144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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