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万見
- PDB-9q9n: HSV-1 prefusion glycoprotein B bound by Nb1_gbHSV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9q9n
タイトルHSV-1 prefusion glycoprotein B bound by Nb1_gbHSV
要素
  • Glycoprotein B
  • Nb1_gbHSV
キーワードVIRAL PROTEIN / Glycoprotein B / viral membrane fusion protein / Herpes simplex virus 1 / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endosome / host cell Golgi apparatus / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
Vicugna pacos (アルパカ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Vollmer, B. / Mulvaney, T. / Ebel, H. / Nentwig, J. / Gruenewald, K.
資金援助 ドイツ, 英国, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)INST 152/772-1, 152/774-1, 152/776-1 ドイツ
German Federal Ministry for Education and ResearchASPIRE project ドイツ
German Research Foundation (DFG)Research training groups 2771 & 2887 ドイツ
Wellcome Trust209250/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: A nanobody specific to prefusion glycoprotein B neutralizes HSV-1 and HSV-2.
著者: Benjamin Vollmer / Henriette Ebel / Renate Rees / Julia Nentwig / Thomas Mulvaney / Jürgen Schünemann / Jens Krull / Maya Topf / Dirk Görlich / Kay Grünewald /
要旨: The nine human herpesviruses, including herpes simplex virus 1 and 2, human cytomegalovirus and Epstein-Barr virus, present a significant burden to global public health. Their envelopes contain at ...The nine human herpesviruses, including herpes simplex virus 1 and 2, human cytomegalovirus and Epstein-Barr virus, present a significant burden to global public health. Their envelopes contain at least ten different glycoproteins, which are necessary for host cell tropism, attachment and entry. The best conserved among them, glycoprotein B (gB), is essential as it performs membrane fusion by undergoing extensive rearrangements from a prefusion to postfusion conformation. At present, there are no antiviral drugs targeting gB or neutralizing antibodies directed against its prefusion form, because of the difficulty in structurally determining and using this metastable conformation. Here we show the isolation of prefusion-specific nanobodies, one of which exhibits strong neutralizing and cross-species activity. By mutational stabilization we solved the herpes simplex virus 1 gB full-length prefusion structure, which allowed the bound epitope to be determined. Our analyses show the membrane-embedded regions of gB and previously unresolved structural features, including a new fusion loop arrangement, providing insights into the initial conformational changes required for membrane fusion. Binding an epitope spanning three domains, proximal only in the prefusion state, the nanobody keeps wild-type HSV-2 gB in this conformation and enabled its native prefusion structure to be determined. This also indicates the mode of neutralization and an attractive avenue for antiviral interventions.
履歴
登録2025年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein B
B: Glycoprotein B
C: Glycoprotein B
d: Nb1_gbHSV
e: Nb1_gbHSV
f: Nb1_gbHSV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)358,94218
ポリマ－353,8496
非ポリマー5,09312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Glycoprotein B


分子量: 105128.523 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL27, HHV1gp041 / プラスミド: pHR-CAG / 詳細 (発現宿主): lenti for stable transduction / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A1Z0P7
#2: 抗体 Nb1_gbHSV


分子量: 12821.279 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ) / プラスミド: pQE80 derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C3029 / Variant (発現宿主): SHuffle
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Glycoprotein B bound by Nb1_gbHSVCOMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Nb1_gbHSVCOMPLEX#21RECOMBINANT
3Glycoprotein BCOMPLEX#11RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
33
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)10299
32Vicugna pacos (アルパカ)30538
43Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)10299
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株細胞プラスミド
21Homo sapiens (ヒト)9606HEK293-TpHR-CAG
32Escherichia coli (大腸菌)5623029pQE80 derivative
43Homo sapiens (ヒト)9606HEK293-TpHR-CAG
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHepesC8H18N2O4S1
2300 mMSodium ChlorideNaCl1
35 mML-GlutaminH2NCOCH2CH2CH(NH2)CO2H1
45 mML-Arginine, hydrochlorideC6H14N4O2HCl1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Grid was overlayed with 2 nm carbon / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.13 sec. / 電子線照射量: 45.83 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3066
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1Warp1.0.9粒子像選択
2SerialEM4.1.0beta画像取得
4cryoSPARC4.2.0CTF補正
71モデルフィッティングModelAngelo
8ISOLDE1.8モデルフィッティング
10cryoSPARC4.2.0初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.2.0最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.2.0３次元再構成
14PHENIX1.20.1モデル精密化
151.2モデル精密化TEMPy-ReFF
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 956386
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 394394 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 59.59 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: ModelAngelo / Source name: Other / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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